ИЗМЕНЕНИЕ ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИХ СВОЙСТВ ЛИПИДОВ В МЕМБРАНАХ ЛИМФОЦИТОВ ПРИ ДЕЙСТВИИ АМИЛОИДНЫХ ФИБРИЛЛ IN VITRO
Аннотация
С помощью липофильных флуоресцентных зондов изучено влияние амилоидных фибрилл на состояние липидного бислоя мембран лимфоцитов человека. Полученные результаты позволяют заключить, что амилоидные фибриллы из лизоцима, взаимодействуя с лимфоцитами in vitro, вызывают изменение микровязкости липидного бислоя клеток.
Ключевые слова
Об авторах
Е. И. Венская
Институт биофизики и клеточной инженерии НАН Беларуси
Беларусь
Беларусь
аспирант, мл. науч. сотрудник
А. С. Скоробогатова
Институт биофизики и клеточной инженерии НАН Беларуси
Беларусь
Беларусь
канд. биол. наук, науч. сотрудник
Л. М. Лукьяненко
Институт биофизики и клеточной инженерии НАН Беларуси
Беларусь
канд. биол. наук, зам. директора по научной работе
Беларусь
канд. биол. наук, зам. директора по научной работе
Список литературы
1. Шавловский, М. М. Молекулярные и генетические основы этиопатогенеза амилоидозов / М. М. Шавловский // Мед. акад. журн. – 2010. – Т. 10, № 4. – С. 63–81.
2. Рамеев, В. В. Амилоидоз: вопросы диагностики и лечения / В. В. Рамеев, Л. В. Козловская, И. А. Саркисова // Клиницист. – 2006. – № 4. – С. 35–41.
3. Cellular membrane disruption by amyloid fibrils involved intermolecular disulfide cross- linking / B. Huang [et al.] // Biochemistry. – 2009. – N 48 (25). – Р. 5794–5800.
4. Chiti, F. Protein misfolding, functional amyloid, and human disease / F. Chiti, C. Dobson // Annu. Rev. Biochem. – 2006. – Vol. 75. – P. 333–366.
5. New insight into amyloid fibril formation of hen egg white lysozyme using a two-step temperature-dependent FTIR approach / Y. Zou [et al.] // J. Phys. Chem. B. – 2014. – Vol. 118. – P. 9834–9843.
6. Chaudhary, N. Hen lysozyme amyloid fibrils induce aggregation of erythrocytes and lipid vesicles / N. Chaudhary, R. Nagaraj // Mol. Cell. Biochem. – 2009. – Vol. 328. – P. 209–215.
7. LeVine, H. Thioflavine T interaction with synthetic Alzheimer’s disease beta-amyloid peptides: detection of amyloid aggregation in solution / H. LeVine // Protein Sci. – 1993. – Vol. 2 (3). – P. 404–410.
8. Plasma membrane fluidity measurements on whole living cells by fluorescence anisotropy of trimethylammoniumdiphenylhexatriene / J. Kuhry [et al.] // Biochim. Biophys. Acta. – 1985. – Vol. 845. – P. 60–67.
9. Galla, H. Lateral diffusion in the hydrophobic region of membranes: use of pyrene excimers as optical probes / H. Galla, E. Sackmann // Biochim. Biophys. Acta. – 1974. – Vol. 339. – P. 103–115.
10. Harris, F. M. Use of laurdan fluorescence intensity and polarization to distinguish between changes in membrane fluidity and phospholipid order / F. M. Harris, K. B. Best, J. D. Bell // Biochim. Biophys. Acta. – 2002. – Vol. 1565. – P. 123–128.
11. Гланц, С. Медико-биологическая статистика / С. Гланц; пер. с англ. – М.: Практика, 1998. – 459 с.
12. Amyloid fibril formation and seeding by wild-type human lysozyme and its disease-related mutational variants / L. Morozova-Roche L. [et al.] // J. of Structural Biol. – 2000. – Vol. 130. – P. 339–350.
13. Влияние амилоидов на физико-химическое состояние липидного бислоя мембран эритроцитов / Л. М. Лукьяненко [и др.] // Новости мед.-биол. наук. – 2013. – Т. 7, № 1. – С. 9–13.
Рецензия
Просмотров: 511
Послать статью по эл. почте 
