Preview

Proceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Biological Series

Advanced search

Plant thionins

Abstract

The review is concerned with thionins, which, along with other antimicrobial proteins play an important role in plant defense against pathogens. In this review the current understanding of the structure, functions, classification and mechanisms of action of thionins, especially their distribution in different parts of the plant are discussed, as well as some aspects of the biosynthesis, regulation and interaction of thionins with other protective proteins. Particular attention is paid to barley leaf thio-nins. The results of and prospects for the use of thionins in the plant cultivation and in the practical medicine are considered.

About the Authors

M. C. Radyuk
Институт биофизики и клеточной инженерии НАН Беларуси
Belarus


N. V. Shalygo
Институт биофизики и клеточной инженерии НАН Беларуси
Belarus


References

1. Cammue B. P., De Bolle M. F., Schoofs H. M. et al. // Ciba Found. Symp. 1994. Vol. 186. P. 91-101.

2. Castro M. S., Fontes W. // Protein Peptide Lett. 2005. Vol. 12. P. 11-16.

3. Manners J. M. // Genome Biol. 2007. Vol. 8. P. 225-234.

4. Farrokhi N., Whitelegge J. P., Brusslan J. A. // Plant Biotechnol. J. 2008. Vol. 6. P. 105-134.

5. Sels J., Mathys J., De Coninck B. M. et al. // Plant Physiol. Biochem. 2008. Vol. 46. P. 941-950.

6. Tavares L. S., de Santos M., Viccini L. F. et al. // Peptides. 2008. Vol. 29. P. 1842-1851.

7. Ajesh K., Sreejith K. //Peptides. 2009. Vol. 30. P. 999-1006.

8. Benko-Iseppon A. M., Galdino S. L., Calsa T. Jr. et al. // Curr. Protein Pept. Sci. 2010. Vol. 11. P. 181-188.

9. Da Rocha Pitta M. G., Galdino S. L. // Curr. Protein Pept. Sci. 2010. Vol. 11. P. 236-247.

10. Kido E. A., Pandolf V., Houllou-Kido L. M. et al. // Curr. Protein Pept. Sci. 2010. Vol. 11. P. 220-230.

11. Padovan L., Scocchi M., Tossi A. // Curr. Protein Pept. Sci. 2010. Vol. 11. P. 210-219.

12. Dubovskii P. V., Vassilevski A. A., Slavokhotova A. A. et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2011. Vol. 411, N 1. Р. 14-18.

13. Gao G. H., Liu W., Dai J. X. et al. // Americana. Biochemistry. 2001. Vol. 40. P. 10973-10978.

14. Одинцова Т. И., Коростылева Т. В., Уткина Л. Л. и др. // Вавилов. журн. генетики и селекции. 2012. Т. 16, № 1. С. 107-115.

15. Егоров Ц. А., Одинцова Т. И. // Биоорг. химия. 2012. Т. 38, № 1. С. 7-17.

16. Bloch Jr. C., Richardson M. // FEBS Lett. 1991. Vol. 279. P. 101-104.

17. Ryan C. A. // Annu. Rev. Phytopathol. 1990. Vol. 28. P. 425-449.

18. Van Loon L. C., Van Strien E. A. // Physiol. and Mol. Plant Pathol. 1999. Vol. 55. P. 85-97.

19. Balls A. K., Hale W. S., Harris T. H. // Cereal Chem. 1942. Vol. 19. P. 279-288.

20. Redman D. G., Fisher N. // J. Sci. Food Agricult. 1969. Vol. 20. P. 427-432.

21. Ponz F., Paz-Ares J., Hernandez-Lucas C. et al. // EMBO J. 1983. Vol. 2, N 7. P. 1035-1040.

22. Bekes F., Lasztity R. // Acta Aliment. 1981. Vol. 10. P. 357-362.

23. Bekes F., Lasztity R. // Cereal Chem. 1981. Vol. 58. P. 360-361.

24. Hernandez-Lucas C., Carbonero P., Garcia-Olmedo F. // J. of Agricult. and Food Chem. 1978. Vol. 26, N 4. P. 794-796.

25. Samuelsson G. // System. Zool. 1973. Vol. 22. P. 566-569.

26. Van Etten C. H., Nielsen H. C., Peters J. E. // Phytochemistry. 1965. Vol. 238. P. 18-29.

27. Schrader-Fischer G., Apel K. // Mol. Gen. Genet. 1994. Vol. 245. P. 380-389.

28. Schmidt A., Teeter M., Weckert E., Lamzin V. S. // Acta Crystallogr. Sect. F. Struct. Biol. Cryst. Commun. 2011. Vol. 67. P. 424-428.

29. Milbradt A. G., Kerek F., Moroder L., Renner C. // Biochemistry. 2003. Vol. 42. P. 2404-2411.

30. Stec B. // Cell. Mol. Life Sci. 2006. Vol. 63. P. 1370-1385.

31. Bohlmann H. // Crit. Rev. in Plant Sci. 1994. Vol. 13, N 1. P. 1-16.

32. Clore G. M., Nilges M., Sukumaran D. K. et al. // Embo J. 1986. Vol. 5. P. 2729-2735.

33. Samuelsson G., Jayawardene A. L. // Acta Pharmacol. Suec. 1974. Vol. 11. P. 175-184.

34. Okada T., Yoshizumi H. // Agric. Biol. Chem. 1970. Vol. 34. P. 1089-1094.

35. Vernon L. P., Evett G. E., Zeikus R. D., Gray W. R. // Arch. Biochem. Biophys. 1985. Vol. 238. P. 18-29.

36. Broekaert W. F., Cammue B. P. A., De Bolle M. F. C. et al. // Crit. Rev. Plant Sci. 1997. Vol. 16. P. 297-323.

37. Bhave M., Methuku D. R. // Small cysteine-rich proteins from plants: a rich resource of antimicrobial agents / A. Mendez-Vilas (ed.). Badajoz, 2011. P. 1074-1083.

38. Egorov T. A., Odinstova T. I., Pukhalsky U. A., Griskin E. V. // Peptides. 2005. Vol. 26. P. 2064-2073.

39. Garcia-Olmedo F., Molina A., Alamillo J. M., Rodriguez-Palenzuela P. // Biopolymers. 1998. Vol. 47. P. 479-491.

40. Fernandez de Caleya R., Gonzalez-Pascual B., Garcia-Olmedo F., Carbonero P. // Appl. Microbiol. 1972. Vol. 23. P. 998-1000.

41. Fernandez de Caleya R., Hernandez-Lucas C., Carbonero P., Garcia-Olmedo F. // Genetics. 1976. Vol. 83. P. 687-699.

42. Vernon L. P. // J. Toxicol. 1992. Vol. 11. P. 169-191.

43. Vila-Perello M., Sanchez-Vallet A., Garcia-Olmedo F. et al. // FEBS Lett. 2003. Vol. 536. P. 215-219.

44. Bohlmann H., Apel K. // Mol. Gen. Genet. 1987. Vol. 207. P. 446-454.

45. Rodriguez-Palenzuela P., Pintor-Toro J. A., Carbonero P., Garcia-Olmedo F. // Gene. 1988. Vol. 70. P. 271-281.

46. Reimann-Philipp U., Schrader G., Martinoia E. et al. // J. Biol. Chem. 1989. Vol. 264, N 15. P. 8978-8984.

47. Stein G. M., Pfuller U., Schietzel M. // Anticancer Res. 1999. Vol. 19. P. 2925-2928.

48. Stein G. M., Bussing A., Schaller G. et al. // Ann. Oncol. 1998. Vol. 9. P. 87.

49. Sauviat M. P. // Toxicon. 1990. Vol. 28. P. 83-89.

50. Samuelsson G., Pettersson B. M. // Acta Chem. Scand. 1970. Vol. 24. P. 2751-2756.

51. Romagnoli S., Fogolari F., Catalano M. et al. // Biochemistry. 2003. Vol. 42. P. 12503-12510.

52. Pal A., Debreczeni J. E., Sevvana M. // Acta Crystallogr. 2008. Vol. 64. P. 985-992.

53. Mellstrand S. T., Samuelsson G. // Eur. J. Biochem. 1973. Vol. 32. P. 143-147.

54. Thunberg E., Samuelsson G. // Acta Pharm. Suec. 1982. Vol. 19. P. 285-292.

55. Samuelsson G., Pettersson B. M., Ljunggren A. // Acta Pharm. Suec. 1977. Vol. 14. P. 245-254.

56. Castagnaro A., Segura A., Garciaolmedo F. // Plant Physiol. 1995. Vol. 107. P. 1475-1476.

57. Castagnaro A., Marana C., Carbonero P., Garcia-Olmedo F. // J. Mol. Biol. 1992. Vol. 224. P. 1003-1009.

58. Castagnaro A., Marana C., Carbonero P., Garcia-Olmedo F. // Plant Physiol. 1994. Vol. 106. P. 1221-1222.

59. Epple P., Apel K., Bohlmann H. // Plant Physiol. 1995. Vol. 109. P. 813-820.

60. Vignutelli A., Wasternack C., Apel K., Bohlmann H. // Plant J. 1998. Vol. 14. P. 285-295.

61. Bohlmann H., Vignutelli A., Hilpert B. et al. // FEBS Lett. 1998. Vol. 437. P. 281-286.

62. Choi Y., Choi Y. D., Lee J. S. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2008. Vol. 375. P. 230-234.

63. Iwai T., Kaku H., Honkura R. et al. // Mol. Plant Microbe Interaction. 2002. Vol. 15. P. 515-521.

64. Hoshikawa K., Ishihara G., Takahashi H., Nakamura I. // Plant Biotechnol. 2012. Vol. 29. P. 87-93.

65. Bohlmann H., Clausen S., Behnke S. // Embo J. 1988. Vol. 7. P. 1559-1565.

66. Oard S. V., Rush M. C., Oard J. H. // J. Appl. Microbiol. 2004. Vol. 97. P. 169-180.

67. Oard S. V., Enright F. M. // Plant Cell Rep. 2006. Vol. 25. P. 561-572.

68. Carmona M. J., Molina A., Fernandez J. A. et al. // The Plant J. 1993. Vol. 3. P. 457-462.

69. Carlson A., Skadsen R., Kaeppler H. F. et al. // In Vitro Cell Develop. Biol. Plant. 2006. Vol. 42. P. 318-323.

70. Charity J. A., Hughes P., Anderson M. A. et al. // Funct. Plant Biol. 2005. Vol. 32. P. 35-44.

71. Giudici A. M., Regente M. C., Villalain J. et al. // Physiol. Plant. 2004. Vol. 121. P. 2-7.

72. Asano T., Miwa A., Maeda K. et al. // PLOS Pathogens. 2013. Vol. 9, N 8. P. 1-11.

73. Chan Y. L., Prasad V., Sanjaya Chen K. H. et al. // Planta. 2005. Vol. 221. P. 386-393.

74. Epple P., Apel K., Bohlmann H. // Plant Cell. 1997. Vol. 9. P. 509-520.

75. Florack D. E., Stiekema W. J. // Plant Mol. Biol. 1994. Vol. 26. P. 25-37.

76. Kramer K. J., Klassen L. W., Jones B. L. et al. // Toxicol. Appl. Pharmacol. 1979. Vol. 48. P. 179-183.

77. Evett G. E., Donaldson D. M., Vernon L. P. // Toxicon. 1986. Vol. 24. P. 622-625.

78. Johnson T. C., Wada K., Buchanan B. B., Holmgren A. // Plant Physiol. 1987. Vol. 85. P. 446-451.

79. Hernandez-Lucas C., Fernandez de Caleya R., Carbonero P. // Appl. Microbiol. 1974. Vol. 28. P. 165-168.

80. Thevissen K., Ghazi A., De Samblanx G. W. et al. // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271. P. 15018-15025.

81. Carrasco L., Vazquez D., Hernandez-Lucas C. et al. // Eur. J. Biochem. 1981. Vol. 116. P. 185-189.

82. Osorio e Castro V. R., Vernon L. P. // Toxicon. 1989. Vol. 27. P. 511-517.

83. Richard J. A., Kelly I., Marion D. et al. // Biochemistry. 2005. Vol. 44. P. 52-61.

84. Wang F., Naisbitt G. H., Vernon L. P., Glaser M. // Biochemistry. 1993. Vol. 32. P. 12283-12289.

85. Wall J, Golding C. A., Van Veen M., O'Shea P. // Mol. Membr. Biol. 1995. Vol. 12. P. 183-192.

86. Llanos P., Henriquez M., Minic J. et al. // Eur. Biophys. J. 2004. Vol. 33. P. 283-284.

87. Hughes P., Dennis E., Whitecross M. et al. // J. Biol. Chem. 2000. Vol. 275. P. 823-827.

88. Richard J. A., Kelly I., Marion D. et al. // Biophys. J. 2002. Vol. 83. P. 2074-2083.

89. Thevissen K., Terras F. R., Broekaert W. F. // Appl. Env. Microbiol. 1999. Vol. 65. P. 5451-5458.

90. Stec B., Markman O., Rao U. et al. // J. Pept. Res. 2004. Vol. 64. P. 210-224.

91. Li S. S., Gullbo J., Lindholm P. et al. // Biochem. J. 2002. Vol. 366. P. 405-413.

92. Diaz I., Carmona M. J., Garcia-Olmedo F. // FEBS Lett. 1992. Vol. 296. P. 279-282.

93. Bunge S., Wolters J., Apel K. // Mol. Gen. Genet. 1992. Vol. 231, N 3. P. 460-468.

94. Molina A., Garcia-Olmedo F. // Plant Mol. Biol. 1994. Vol. 81. P. 235-244.

95. Nawrot R., Barylski J., Nowicki G. et al. // Folia Microbiol. 2014. Vol. 59, N 3. P. 181-196.

96. Vignutelli A., Wasternack C., Apel K., Bohlmann H. // Plant J. 1998. Vol. 14. P. 285-295.

97. Terras F., Schoofs H., Thevissen K. et al. // Plant Physiol. 1993. Vol. 103. P. 1311-1319.

98. Molina A., Segura A., Garcia-Olmedo F. // FEBS Lett. 1993. Vol. 316. P. 119-122.

99. Радюк М. С., Доманская И. Н., Будакова Е. А. и др. // Весці НАН Беларусі. Сер. біял. навук. 2014. № 3. P. 42-45.

100. Gausing K. // Planta. 1987. Vol. 171. P. 241-246.

101. Reimann-Philipp U., Behnke S., Batschauer A. et al. // Eur. J. Biochem. 1989. Vol. 182. P. 283-289.

102. Maitra N., Cushman J. C. // Plant Physiol. 1998. Vol. 118. P. 1536.

103. Yamada S., Komori T., Imaseki H. // Plant Physiol. 1997. Vol. 115. P. 314.

104. Koike M., Okamoto T., Tsuda S. et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2002. Vol. 298, N 1. P. 46-53.

105. Радюк М. С., Доманская И. Н., Будакова Е. А. и др. // Весці НАН Беларусі. Сер. біял. навук. 2014. № 4. С. 50-53.

106. Жолкевич В. Н., Гусев Н. А., Капля А. В. и др. Водный обмен растений. М., 1989. - 256 с.

107. Доманская И. Н., Самович Т. В., Будакова Е. А. и др. // Молекулярные, мембранные и клеточные основы функционирования биосистем: материалы Междунар. науч. конф. Минск, 2010. С. 347.

108. Дремук И. А., Шалыго Н. В. // Практико-ориентированные биотехнологические исследования в растениеводстве, животноводстве и медицине: материалы Междунар. науч.-практ. конф. Брест, 2013. С. 10-13.

109. Rao G., Hassan M., Hempel J. // Protein Engineering and Beyond: Proceed. of the 1993 Miami Bio/Technology Winter Symp. Miami (Florida), 1993. P. 117.

110. De Samblanx G. W., Goderis I. J., Thevissen K. et al. // J. Biol. Chem. 1997. Vol. 272. P. 1171-1179.

111. Rao A. G., Hassan M., Hempel J. C. // Protein Eng. 1994. Vol. 7, N 12. P. 1485-1493.

112. Muramoto N., Tanaka T., Shimamura T. et al. // Plant Cell. Rep. 2012. Vol. 31. P. 987-997.

113. Tam C, Mun J. J, Evans D. J., Fleiszig S. M. J. // J. Clin. Invest. 2012. Vol. 122, N 10. P. 3665-3677.

114. Совгир Н. В., Прокулевич В. А. // Тр. БГУ. Т. 6. Ч. 1. Р. 70-75.

115. Loeza-Angeles H., Sagrero-Cisneros E., Lara-Zarate L. et al. // Biotechnol. Lett. 2008. Vol. 30. P. 1713-1719.

116. Ochoa-Zarzosa A., Loeza-Angeles H., Sagrero-Cisneros E. et al. // Vet. Microbiol. 2008. Vol. 127. P. 425-430.

117. Berrocal-Lobo M., Molina A., Rodriguez-Palenzuela P. et al. // Exp. Parasitol. 2009. Vol. 122, N 3. P. 247-249.

118. Stein G. B., Schaller G., Pfuller U. et al. // Anticancer Res. 1999. Vol. 19. P. 1037-1042.

119. Johansson S., Gullbo J, Lindholm P. et al. // Cell. and Mol. Life Sci. 2003. Vol. 60, N 1. P. 165-175.

120. Matsui M., Nakanishi T., Noguchi T. et al. // Jpn. J. Cancer. Res. 1985. Vol. 76. P. 119-123.


Review

Views: 602


Creative Commons License
This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 1029-8940 (Print)
ISSN 2524-230X (Online)