References

vestib

Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия биологических наук

Proceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Biological Series

1029-89402524-230X

The Republican Unitary Enterprise Publishing House "Belaruskaya Navuka"

vestib-132

Research Article

ОБЗОРЫ

REVIEWS

Тионины растений

Plant thionins

Радюк

М. С.

Radyuk

M. C.

noemail@neicon.ru

Шалыго

Н. В.

Shalygo

N. V.

shalygo@ibp.org.by

Институт биофизики и клеточной инженерии НАН БеларусиBelarus

2015

07062016

02102112

2016

Радюк М.С., Шалыго Н.В.

Radyuk M.C., Shalygo N.V.

Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.

This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.

https://vestibio.belnauka.by/jour/article/view/132

Важную роль в защите растений от патогенных микроорганизмов наряду с другими антимикробными белками играют тионины. Приведены современные данные о структуре, функциях, классификации и механизмах действия тионинов и особенностях их распределения в различных частях растений, а также рассмотрены некоторые аспекты биосинтеза, регуляции и взаимодействия тионинов с другими защитными белками. Особое внимание уделено тионинам листьев ячменя. Приведены данные о перспективах использования тионинов в растениеводстве и практической медицине.

The review is concerned with thionins, which, along with other antimicrobial proteins play an important role in plant defense against pathogens. In this review the current understanding of the structure, functions, classification and mechanisms of action of thionins, especially their distribution in different parts of the plant are discussed, as well as some aspects of the biosynthesis, regulation and interaction of thionins with other protective proteins. Particular attention is paid to barley leaf thio-nins. The results of and prospects for the use of thionins in the plant cultivation and in the practical medicine are considered.

References1

Cammue B. P., De Bolle M. F., Schoofs H. M. et al. // Ciba Found. Symp. 1994. Vol. 186. P. 91-101.

Castro M. S., Fontes W. // Protein Peptide Lett. 2005. Vol. 12. P. 11-16.

Manners J. M. // Genome Biol. 2007. Vol. 8. P. 225-234.

Farrokhi N., Whitelegge J. P., Brusslan J. A. // Plant Biotechnol. J. 2008. Vol. 6. P. 105-134.

Sels J., Mathys J., De Coninck B. M. et al. // Plant Physiol. Biochem. 2008. Vol. 46. P. 941-950.

Tavares L. S., de Santos M., Viccini L. F. et al. // Peptides. 2008. Vol. 29. P. 1842-1851.

Ajesh K., Sreejith K. //Peptides. 2009. Vol. 30. P. 999-1006.

Benko-Iseppon A. M., Galdino S. L., Calsa T. Jr. et al. // Curr. Protein Pept. Sci. 2010. Vol. 11. P. 181-188.

Da Rocha Pitta M. G., Galdino S. L. // Curr. Protein Pept. Sci. 2010. Vol. 11. P. 236-247.

Kido E. A., Pandolf V., Houllou-Kido L. M. et al. // Curr. Protein Pept. Sci. 2010. Vol. 11. P. 220-230.

Padovan L., Scocchi M., Tossi A. // Curr. Protein Pept. Sci. 2010. Vol. 11. P. 210-219.

Dubovskii P. V., Vassilevski A. A., Slavokhotova A. A. et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2011. Vol. 411, N 1. Р. 14-18.

Gao G. H., Liu W., Dai J. X. et al. // Americana. Biochemistry. 2001. Vol. 40. P. 10973-10978.

Одинцова Т. И., Коростылева Т. В., Уткина Л. Л. и др. // Вавилов. журн. генетики и селекции. 2012. Т. 16, № 1. С. 107-115.

Егоров Ц. А., Одинцова Т. И. // Биоорг. химия. 2012. Т. 38, № 1. С. 7-17.

Bloch Jr. C., Richardson M. // FEBS Lett. 1991. Vol. 279. P. 101-104.

Ryan C. A. // Annu. Rev. Phytopathol. 1990. Vol. 28. P. 425-449.

Van Loon L. C., Van Strien E. A. // Physiol. and Mol. Plant Pathol. 1999. Vol. 55. P. 85-97.

Balls A. K., Hale W. S., Harris T. H. // Cereal Chem. 1942. Vol. 19. P. 279-288.

Redman D. G., Fisher N. // J. Sci. Food Agricult. 1969. Vol. 20. P. 427-432.

Ponz F., Paz-Ares J., Hernandez-Lucas C. et al. // EMBO J. 1983. Vol. 2, N 7. P. 1035-1040.

Bekes F., Lasztity R. // Acta Aliment. 1981. Vol. 10. P. 357-362.

Bekes F., Lasztity R. // Cereal Chem. 1981. Vol. 58. P. 360-361.

Hernandez-Lucas C., Carbonero P., Garcia-Olmedo F. // J. of Agricult. and Food Chem. 1978. Vol. 26, N 4. P. 794-796.

Samuelsson G. // System. Zool. 1973. Vol. 22. P. 566-569.

Van Etten C. H., Nielsen H. C., Peters J. E. // Phytochemistry. 1965. Vol. 238. P. 18-29.

Schrader-Fischer G., Apel K. // Mol. Gen. Genet. 1994. Vol. 245. P. 380-389.

Schmidt A., Teeter M., Weckert E., Lamzin V. S. // Acta Crystallogr. Sect. F. Struct. Biol. Cryst. Commun. 2011. Vol. 67. P. 424-428.

Milbradt A. G., Kerek F., Moroder L., Renner C. // Biochemistry. 2003. Vol. 42. P. 2404-2411.

Stec B. // Cell. Mol. Life Sci. 2006. Vol. 63. P. 1370-1385.

Bohlmann H. // Crit. Rev. in Plant Sci. 1994. Vol. 13, N 1. P. 1-16.

Clore G. M., Nilges M., Sukumaran D. K. et al. // Embo J. 1986. Vol. 5. P. 2729-2735.

Samuelsson G., Jayawardene A. L. // Acta Pharmacol. Suec. 1974. Vol. 11. P. 175-184.

Okada T., Yoshizumi H. // Agric. Biol. Chem. 1970. Vol. 34. P. 1089-1094.

Vernon L. P., Evett G. E., Zeikus R. D., Gray W. R. // Arch. Biochem. Biophys. 1985. Vol. 238. P. 18-29.

Broekaert W. F., Cammue B. P. A., De Bolle M. F. C. et al. // Crit. Rev. Plant Sci. 1997. Vol. 16. P. 297-323.

Bhave M., Methuku D. R. // Small cysteine-rich proteins from plants: a rich resource of antimicrobial agents / A. Mendez-Vilas (ed.). Badajoz, 2011. P. 1074-1083.

Egorov T. A., Odinstova T. I., Pukhalsky U. A., Griskin E. V. // Peptides. 2005. Vol. 26. P. 2064-2073.

Garcia-Olmedo F., Molina A., Alamillo J. M., Rodriguez-Palenzuela P. // Biopolymers. 1998. Vol. 47. P. 479-491.

Fernandez de Caleya R., Gonzalez-Pascual B., Garcia-Olmedo F., Carbonero P. // Appl. Microbiol. 1972. Vol. 23. P. 998-1000.

Fernandez de Caleya R., Hernandez-Lucas C., Carbonero P., Garcia-Olmedo F. // Genetics. 1976. Vol. 83. P. 687-699.

Vernon L. P. // J. Toxicol. 1992. Vol. 11. P. 169-191.

Vila-Perello M., Sanchez-Vallet A., Garcia-Olmedo F. et al. // FEBS Lett. 2003. Vol. 536. P. 215-219.

Bohlmann H., Apel K. // Mol. Gen. Genet. 1987. Vol. 207. P. 446-454.

Rodriguez-Palenzuela P., Pintor-Toro J. A., Carbonero P., Garcia-Olmedo F. // Gene. 1988. Vol. 70. P. 271-281.

Reimann-Philipp U., Schrader G., Martinoia E. et al. // J. Biol. Chem. 1989. Vol. 264, N 15. P. 8978-8984.

Stein G. M., Pfuller U., Schietzel M. // Anticancer Res. 1999. Vol. 19. P. 2925-2928.

Stein G. M., Bussing A., Schaller G. et al. // Ann. Oncol. 1998. Vol. 9. P. 87.

Sauviat M. P. // Toxicon. 1990. Vol. 28. P. 83-89.

Samuelsson G., Pettersson B. M. // Acta Chem. Scand. 1970. Vol. 24. P. 2751-2756.

Romagnoli S., Fogolari F., Catalano M. et al. // Biochemistry. 2003. Vol. 42. P. 12503-12510.

Pal A., Debreczeni J. E., Sevvana M. // Acta Crystallogr. 2008. Vol. 64. P. 985-992.

Mellstrand S. T., Samuelsson G. // Eur. J. Biochem. 1973. Vol. 32. P. 143-147.

Thunberg E., Samuelsson G. // Acta Pharm. Suec. 1982. Vol. 19. P. 285-292.

Samuelsson G., Pettersson B. M., Ljunggren A. // Acta Pharm. Suec. 1977. Vol. 14. P. 245-254.

Castagnaro A., Segura A., Garciaolmedo F. // Plant Physiol. 1995. Vol. 107. P. 1475-1476.

Castagnaro A., Marana C., Carbonero P., Garcia-Olmedo F. // J. Mol. Biol. 1992. Vol. 224. P. 1003-1009.

Castagnaro A., Marana C., Carbonero P., Garcia-Olmedo F. // Plant Physiol. 1994. Vol. 106. P. 1221-1222.

Epple P., Apel K., Bohlmann H. // Plant Physiol. 1995. Vol. 109. P. 813-820.

Vignutelli A., Wasternack C., Apel K., Bohlmann H. // Plant J. 1998. Vol. 14. P. 285-295.

Bohlmann H., Vignutelli A., Hilpert B. et al. // FEBS Lett. 1998. Vol. 437. P. 281-286.

Choi Y., Choi Y. D., Lee J. S. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2008. Vol. 375. P. 230-234.

Iwai T., Kaku H., Honkura R. et al. // Mol. Plant Microbe Interaction. 2002. Vol. 15. P. 515-521.

Hoshikawa K., Ishihara G., Takahashi H., Nakamura I. // Plant Biotechnol. 2012. Vol. 29. P. 87-93.

Bohlmann H., Clausen S., Behnke S. // Embo J. 1988. Vol. 7. P. 1559-1565.

Oard S. V., Rush M. C., Oard J. H. // J. Appl. Microbiol. 2004. Vol. 97. P. 169-180.

Oard S. V., Enright F. M. // Plant Cell Rep. 2006. Vol. 25. P. 561-572.

Carmona M. J., Molina A., Fernandez J. A. et al. // The Plant J. 1993. Vol. 3. P. 457-462.

Carlson A., Skadsen R., Kaeppler H. F. et al. // In Vitro Cell Develop. Biol. Plant. 2006. Vol. 42. P. 318-323.

Charity J. A., Hughes P., Anderson M. A. et al. // Funct. Plant Biol. 2005. Vol. 32. P. 35-44.

Giudici A. M., Regente M. C., Villalain J. et al. // Physiol. Plant. 2004. Vol. 121. P. 2-7.

Asano T., Miwa A., Maeda K. et al. // PLOS Pathogens. 2013. Vol. 9, N 8. P. 1-11.

Chan Y. L., Prasad V., Sanjaya Chen K. H. et al. // Planta. 2005. Vol. 221. P. 386-393.

Epple P., Apel K., Bohlmann H. // Plant Cell. 1997. Vol. 9. P. 509-520.

Florack D. E., Stiekema W. J. // Plant Mol. Biol. 1994. Vol. 26. P. 25-37.

Kramer K. J., Klassen L. W., Jones B. L. et al. // Toxicol. Appl. Pharmacol. 1979. Vol. 48. P. 179-183.

Evett G. E., Donaldson D. M., Vernon L. P. // Toxicon. 1986. Vol. 24. P. 622-625.

Johnson T. C., Wada K., Buchanan B. B., Holmgren A. // Plant Physiol. 1987. Vol. 85. P. 446-451.

Hernandez-Lucas C., Fernandez de Caleya R., Carbonero P. // Appl. Microbiol. 1974. Vol. 28. P. 165-168.

Thevissen K., Ghazi A., De Samblanx G. W. et al. // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271. P. 15018-15025.

Carrasco L., Vazquez D., Hernandez-Lucas C. et al. // Eur. J. Biochem. 1981. Vol. 116. P. 185-189.

Osorio e Castro V. R., Vernon L. P. // Toxicon. 1989. Vol. 27. P. 511-517.

Richard J. A., Kelly I., Marion D. et al. // Biochemistry. 2005. Vol. 44. P. 52-61.

Wang F., Naisbitt G. H., Vernon L. P., Glaser M. // Biochemistry. 1993. Vol. 32. P. 12283-12289.

Wall J, Golding C. A., Van Veen M., O'Shea P. // Mol. Membr. Biol. 1995. Vol. 12. P. 183-192.

Llanos P., Henriquez M., Minic J. et al. // Eur. Biophys. J. 2004. Vol. 33. P. 283-284.

Hughes P., Dennis E., Whitecross M. et al. // J. Biol. Chem. 2000. Vol. 275. P. 823-827.

Richard J. A., Kelly I., Marion D. et al. // Biophys. J. 2002. Vol. 83. P. 2074-2083.

Thevissen K., Terras F. R., Broekaert W. F. // Appl. Env. Microbiol. 1999. Vol. 65. P. 5451-5458.

Stec B., Markman O., Rao U. et al. // J. Pept. Res. 2004. Vol. 64. P. 210-224.

Li S. S., Gullbo J., Lindholm P. et al. // Biochem. J. 2002. Vol. 366. P. 405-413.

Diaz I., Carmona M. J., Garcia-Olmedo F. // FEBS Lett. 1992. Vol. 296. P. 279-282.

Bunge S., Wolters J., Apel K. // Mol. Gen. Genet. 1992. Vol. 231, N 3. P. 460-468.

Molina A., Garcia-Olmedo F. // Plant Mol. Biol. 1994. Vol. 81. P. 235-244.

Nawrot R., Barylski J., Nowicki G. et al. // Folia Microbiol. 2014. Vol. 59, N 3. P. 181-196.

Vignutelli A., Wasternack C., Apel K., Bohlmann H. // Plant J. 1998. Vol. 14. P. 285-295.

Terras F., Schoofs H., Thevissen K. et al. // Plant Physiol. 1993. Vol. 103. P. 1311-1319.

Molina A., Segura A., Garcia-Olmedo F. // FEBS Lett. 1993. Vol. 316. P. 119-122.

Радюк М. С., Доманская И. Н., Будакова Е. А. и др. // Весці НАН Беларусі. Сер. біял. навук. 2014. № 3. P. 42-45.

100

Gausing K. // Planta. 1987. Vol. 171. P. 241-246.

101

Reimann-Philipp U., Behnke S., Batschauer A. et al. // Eur. J. Biochem. 1989. Vol. 182. P. 283-289.

102

Maitra N., Cushman J. C. // Plant Physiol. 1998. Vol. 118. P. 1536.

103

Yamada S., Komori T., Imaseki H. // Plant Physiol. 1997. Vol. 115. P. 314.

104

Koike M., Okamoto T., Tsuda S. et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2002. Vol. 298, N 1. P. 46-53.

105

Радюк М. С., Доманская И. Н., Будакова Е. А. и др. // Весці НАН Беларусі. Сер. біял. навук. 2014. № 4. С. 50-53.

106

Жолкевич В. Н., Гусев Н. А., Капля А. В. и др. Водный обмен растений. М., 1989. - 256 с.

107

Доманская И. Н., Самович Т. В., Будакова Е. А. и др. // Молекулярные, мембранные и клеточные основы функционирования биосистем: материалы Междунар. науч. конф. Минск, 2010. С. 347.

108

Дремук И. А., Шалыго Н. В. // Практико-ориентированные биотехнологические исследования в растениеводстве, животноводстве и медицине: материалы Междунар. науч.-практ. конф. Брест, 2013. С. 10-13.

109

Rao G., Hassan M., Hempel J. // Protein Engineering and Beyond: Proceed. of the 1993 Miami Bio/Technology Winter Symp. Miami (Florida), 1993. P. 117.

110

De Samblanx G. W., Goderis I. J., Thevissen K. et al. // J. Biol. Chem. 1997. Vol. 272. P. 1171-1179.

111

Rao A. G., Hassan M., Hempel J. C. // Protein Eng. 1994. Vol. 7, N 12. P. 1485-1493.

112

Muramoto N., Tanaka T., Shimamura T. et al. // Plant Cell. Rep. 2012. Vol. 31. P. 987-997.

113

Tam C, Mun J. J, Evans D. J., Fleiszig S. M. J. // J. Clin. Invest. 2012. Vol. 122, N 10. P. 3665-3677.

114

Совгир Н. В., Прокулевич В. А. // Тр. БГУ. Т. 6. Ч. 1. Р. 70-75.

115

Loeza-Angeles H., Sagrero-Cisneros E., Lara-Zarate L. et al. // Biotechnol. Lett. 2008. Vol. 30. P. 1713-1719.

116

Ochoa-Zarzosa A., Loeza-Angeles H., Sagrero-Cisneros E. et al. // Vet. Microbiol. 2008. Vol. 127. P. 425-430.

117

Berrocal-Lobo M., Molina A., Rodriguez-Palenzuela P. et al. // Exp. Parasitol. 2009. Vol. 122, N 3. P. 247-249.

118

Stein G. B., Schaller G., Pfuller U. et al. // Anticancer Res. 1999. Vol. 19. P. 1037-1042.

119

Johansson S., Gullbo J, Lindholm P. et al. // Cell. and Mol. Life Sci. 2003. Vol. 60, N 1. P. 165-175.

120

Matsui M., Nakanishi T., Noguchi T. et al. // Jpn. J. Cancer. Res. 1985. Vol. 76. P. 119-123.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.