Caspase-3 activity in human erythrocytes under oxidative stress
Abstract
Activity of caspase-3, exposition of phosphatidylserine on the surface and viability were studied in young fraction of erythrocytes exposed to oxidative stress as well as in old cell fraction. It was shown that oxidative stress in erythrocytes, caused by short-term incubation with 2 mM tert-butylhydroperoxide, led to activation of caspase-3, redistribution of phospha-tidylserine from inner to outer membrane leaflets as well as significant decrease viability of young cells. All together this data suggest about initiation of eryptosis by a calcium-independent manner activated via oxidative stress in vitro.
About the Authors
K. I. Bialevich
Институт биофизики и клеточной инженерии НАН Беларуси
Беларусь
Беларусь
D. G. Kostsin
Институт биофизики и клеточной инженерии НАН Беларуси
Беларусь
Беларусь
E. I. Slobozhanina
Институт биофизики и клеточной инженерии НАН Беларуси
Беларусь
Беларусь
References
1. Lang K. S., Lang P. A., Bauer C. et al. // Cell Physiol. Biochem. 2005. Vol. 15, N 5. P. 195-202.
2. Lang F., Gulbins E., Lerche H. et al. // Cell Physiol. Biochem. 2008. Vol. 22, N 5-6. P. 373-380.
3. Белевич Е. И., Костин Д. Г., Слобожанина Е. И. // Молекулярные, мембранные и клеточные основы функционирования биосистем: сб. ст. междунар. науч. конф., Минск, 19-21 июня 2012 г. Минск, 2012. Ч. 2. С. 216-218.
4. Костин Д. Г., Белевич Е. И., Петрович В. А. // Молекулярные, мембранные и клеточные основы функционирования биосистем: сб. ст. междунар. науч. конф., Минск, 17-20 июня 2014 г. Минск, 2014. Ч. 1. С. 208-211.
5. Белевич Е. И., Костин Д. Г., Слобожанина Е. И. // Успехи соврем. биологии. 2014. Т. 134, № 2. С. 149-157.
6. Lang F., Gulbins E., Lang P. A. et а! // Cell Physiol. Biochem. 2010. Vol. 26, N 1. P. 21-28.
7. Lang E., Qadri S. M., Lang F. // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2012. Vol. 44, N 8. P. 1236-1243.
8. Mandal D. et al. // J. Biol. Chem. 2003. Vol. 278, N 52. P. 52551-52558.
9. Maellaro E. et al. // Acta Diabetol. 2013. Vol. 50, N 4. P. 489-495.
10. Polak-Jonkisz D. et al. // Clin. Biochem. 2013. Vol. 46. P. 219-224.
11. Bratosin D. et al. // Cytometry A. 2009. N 75A. P. 236-244.
12. Basu S., Banerjee D., Chandra S., Chakrabarti A. // Glycoconj. J. 2010. Vol. 27, N 7-9. P. 717-722.
13. Berg C. P. et al. // Cell Death Differ. 2001. N 8. P. 1197-1206.
14. Wu H. et al. // Int. J. Biol. Sci. 2014. Vol. 10, N 9. P. 1072-1083.
15. Wang K. K. W. // Trends Neurosci. 2000. Vol. 23, N 2. P. 20-26.
16. Calderon-Salinas J. V. et al. // Mol. Cell. Biochem. 2011. Vol. 357, N 1-2. P. 171-179.
17. Mahmud H. et al. // Cardiovasc. Res. 2013. Vol. 98, N 1. P. 37-46.
18. Bratosin D. et al. // Cytometry A. 2005. Vol. 66, N 1. P. 78-84.
19. Corsi D. et al. // Eur. J. Biochem. 1999. Vol. 261. P. 775-783.
Review
Views:
855
JATS XML
Email this article 
