vestibИзвестия Национальной академии наук Беларуси. Серия биологических наукProceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Biological Series1029-89402524-230XThe Republican Unitary Enterprise Publishing House "Belaruskaya Navuka"vestib-120Research ArticleСтатьиАктивность каспазы-3 в эритроцитах человека при окислительном стрессеCaspase-3 activity in human erythrocytes under oxidative stressБелевичЕ. И.BialevichK. I.Catherina_Bel_@tut.byКостинД. Г.KostsinD. G.noemail@neicon.ruСлобожанинаЕ. И.SlobozhaninaE. I.noemail@neicon.ruИнститут биофизики и клеточной инженерии НАН БеларусиBelarus201507062016023437Copyright © Белевич Е.И., Костин Д.Г., Слобожанина Е.И., 20162016Белевич Е.И., Костин Д.Г., Слобожанина Е.И.Bialevich K.I., Kostsin D.G., Slobozhanina E.I.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://vestibio.belnauka.by/jour/article/view/120

Изучены активность каспазы-3, экспонирование фосфатидилсерина на поверхности и жизнеспособность во фракции «молодых» эритроцитов, подвергшихся окислительному стрессу, вызванному воздействием трет-бутилгидроперекиси. Активность каспазы-3, экспонирование фосфатидилсерина (ФС) на поверхности и жизнеспособность исследованы также во фракции «старых» эритроцитов в условиях естественного старения. Из полученных экспериментальных данных следует, что окислительный стресс в эритроцитах, вызванный краткосрочным воздействием 2 мМ t-BHP, приводит к активации каспазы-3, перераспределению ФС из внутреннего во внешний монослой плазматической мембраны, а также к значительному снижению жизнеспособности «молодых» эритроцитов, что свидетельствует о запуске запрограммированной клеточной гибели. Полученные результаты позволяют сделать вывод о наличии в эритроцитах человека кальций-независимого механизма эриптоза, активируемого окислительным стрессом in vitro.

Activity of caspase-3, exposition of phosphatidylserine on the surface and viability were studied in young fraction of erythrocytes exposed to oxidative stress as well as in old cell fraction. It was shown that oxidative stress in erythrocytes, caused by short-term incubation with 2 mM tert-butylhydroperoxide, led to activation of caspase-3, redistribution of phospha-tidylserine from inner to outer membrane leaflets as well as significant decrease viability of young cells. All together this data suggest about initiation of eryptosis by a calcium-independent manner activated via oxidative stress in vitro.

ReferencesLang K. S., Lang P. A., Bauer C. et al. // Cell Physiol. Biochem. 2005. Vol. 15, N 5. P. 195-202.Lang K. S., Lang P. A., Bauer C. et al. // Cell Physiol. Biochem. 2005. Vol. 15, N 5. P. 195-202.Lang F., Gulbins E., Lerche H. et al. // Cell Physiol. Biochem. 2008. Vol. 22, N 5-6. P. 373-380.Lang F., Gulbins E., Lerche H. et al. // Cell Physiol. Biochem. 2008. Vol. 22, N 5-6. P. 373-380.Белевич Е. И., Костин Д. Г., Слобожанина Е. И. // Молекулярные, мембранные и клеточные основы функционирования биосистем: сб. ст. междунар. науч. конф., Минск, 19-21 июня 2012 г. Минск, 2012. Ч. 2. С. 216-218.Белевич Е. И., Костин Д. Г., Слобожанина Е. И. // Молекулярные, мембранные и клеточные основы функционирования биосистем: сб. ст. междунар. науч. конф., Минск, 19-21 июня 2012 г. Минск, 2012. Ч. 2. С. 216-218.Костин Д. Г., Белевич Е. И., Петрович В. А. // Молекулярные, мембранные и клеточные основы функционирования биосистем: сб. ст. междунар. науч. конф., Минск, 17-20 июня 2014 г. Минск, 2014. Ч. 1. С. 208-211.Костин Д. Г., Белевич Е. И., Петрович В. А. // Молекулярные, мембранные и клеточные основы функционирования биосистем: сб. ст. междунар. науч. конф., Минск, 17-20 июня 2014 г. Минск, 2014. Ч. 1. С. 208-211.Белевич Е. И., Костин Д. Г., Слобожанина Е. И. // Успехи соврем. биологии. 2014. Т. 134, № 2. С. 149-157.Белевич Е. И., Костин Д. Г., Слобожанина Е. И. // Успехи соврем. биологии. 2014. Т. 134, № 2. С. 149-157.Lang F., Gulbins E., Lang P. A. et а! // Cell Physiol. Biochem. 2010. Vol. 26, N 1. P. 21-28.Lang F., Gulbins E., Lang P. A. et а! // Cell Physiol. Biochem. 2010. Vol. 26, N 1. P. 21-28.Lang E., Qadri S. M., Lang F. // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2012. Vol. 44, N 8. P. 1236-1243.Lang E., Qadri S. M., Lang F. // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2012. Vol. 44, N 8. P. 1236-1243.Mandal D. et al. // J. Biol. Chem. 2003. Vol. 278, N 52. P. 52551-52558.Mandal D. et al. // J. Biol. Chem. 2003. Vol. 278, N 52. P. 52551-52558.Maellaro E. et al. // Acta Diabetol. 2013. Vol. 50, N 4. P. 489-495.Maellaro E. et al. // Acta Diabetol. 2013. Vol. 50, N 4. P. 489-495.Polak-Jonkisz D. et al. // Clin. Biochem. 2013. Vol. 46. P. 219-224.Polak-Jonkisz D. et al. // Clin. Biochem. 2013. Vol. 46. P. 219-224.Bratosin D. et al. // Cytometry A. 2009. N 75A. P. 236-244.Bratosin D. et al. // Cytometry A. 2009. N 75A. P. 236-244.Basu S., Banerjee D., Chandra S., Chakrabarti A. // Glycoconj. J. 2010. Vol. 27, N 7-9. P. 717-722.Basu S., Banerjee D., Chandra S., Chakrabarti A. // Glycoconj. J. 2010. Vol. 27, N 7-9. P. 717-722.Berg C. P. et al. // Cell Death Differ. 2001. N 8. P. 1197-1206.Berg C. P. et al. // Cell Death Differ. 2001. N 8. P. 1197-1206.Wu H. et al. // Int. J. Biol. Sci. 2014. Vol. 10, N 9. P. 1072-1083.Wu H. et al. // Int. J. Biol. Sci. 2014. Vol. 10, N 9. P. 1072-1083.Wang K. K. W. // Trends Neurosci. 2000. Vol. 23, N 2. P. 20-26.Wang K. K. W. // Trends Neurosci. 2000. Vol. 23, N 2. P. 20-26.Calderon-Salinas J. V. et al. // Mol. Cell. Biochem. 2011. Vol. 357, N 1-2. P. 171-179.Calderon-Salinas J. V. et al. // Mol. Cell. Biochem. 2011. Vol. 357, N 1-2. P. 171-179.Mahmud H. et al. // Cardiovasc. Res. 2013. Vol. 98, N 1. P. 37-46.Mahmud H. et al. // Cardiovasc. Res. 2013. Vol. 98, N 1. P. 37-46.Bratosin D. et al. // Cytometry A. 2005. Vol. 66, N 1. P. 78-84.Bratosin D. et al. // Cytometry A. 2005. Vol. 66, N 1. P. 78-84.Corsi D. et al. // Eur. J. Biochem. 1999. Vol. 261. P. 775-783.Corsi D. et al. // Eur. J. Biochem. 1999. Vol. 261. P. 775-783.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.