Linear and cyclic dinucleoside phosphates as potential human hemoglobin allosteric effectors
Abstract
oxygen affinity.
About the Authors
V. A. Halavach
Международный государственный экологический университет им. А. Д. Сахарова
Belarus
Belarus
A. S. Shchekolova
Институт микробиологии НАН Беларуси
Belarus
Belarus
D. V. Burko
Институт микробиологии НАН Беларуси
Belarus
Belarus
S. V. Kvach
Институт микробиологии НАН Беларуси
Belarus
Belarus
M. M. Zaphranskaya
Международный государственный экологический университет им. А. Д. Сахарова
Belarus
Belarus
A. I. Zinchenko
Институт микробиологии НАН Беларуси
Belarus
Belarus
S. B. Bokut
Международный государственный экологический университет им. А. Д. Сахарова
Belarus
Belarus
References
1. Magnusson L. U., Farewell A., Nyström T. // Trends Microbiol. 2005. Vol. 13. Р. 236-242.
2. Kalia D., Merey G., Nakayama S. et al. // Chem. Soc. Rev. 2013. Vol. 42. P. 305-341.
3. Witte G., Hartung S, Büttner K, Hopfner K.-P. // Mol. Cell. 2008. Vol. 30. P. 167-178.
4. Bernlohr R. W., Haddox M. K, Goldberg N. D. // J. Biol. Chem. 1974. Vol. 249. P. 4329-4331.
5. Makman R. S., Sutherland E. W. // J. Biol. Chem. 1965. Vol. 240. P. 1309-1314.
6. Fong J. C. N., Yildiz F. H. // J. Bacteriol. 2008. Vol. 190. P. 6646-6659.
7. Kansal R., Rasko D. A., Sahl J. W. et al. // Infect. Immun. 2013. Vol. 81. P. 259-270.
8. Hamad A. M., Clayton A., Islam B., Knox A. J. // Am. J. Physiol. Lung Cell Mol. Physiol. 2003. Vol. 285. L973-L983.
9. Bradley J., Reisert J., Frings S. // Cur. Opin. Neurobiol. 2005. Vol. 15. P. 343-349.
10. Kwan H. Y., Huang Y., Yao X. Q., Leung F. P. // Clin. Exp. Pharmacol. Physiol. 2009. Vol. 36. P. 857-866.
11. Baxi V. D., Vishwanata J. K. // J. Pharmacol. Toxicol. Meth. 1995. Vol. 33, N 1. P. 121-128.
12. Lee P., Bochner B., Ames B. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1983. Vol. 80, N 24. P. 7496-7500.
13. Stavrou B., Sheridan D. J. // J. Pharmacol. Exp. Therap. 2001. Vol. 298, N 2. P. 531-538.
14. Steinmetz M., Jansen A.-K., Pelster F. et al. // J. Pharmacol. Exp. Therap. 2002. Vol. 302, N 4. P. 787-794.
15. Jovanovic A., Alecseev A. E., Terzic A. // Biochem. Pharmacol. 1997. Vol. 54, N 1. P. 219-225.
16. Bonaventura C., Cashon R., Colacino J. M., Hilderman R. H. // J. Biol. Chem. 1992. Vol. 267. P. 4652-4657.
17. Головач В. А., Зафранская М. М., Буланова К. Я. и др. // Докл. НАН Беларуси. 2014. Т. 58, № 4. С. 82-86.
18. Safo M. K., Ahmed M. H., Ghatge M. S., Boyiri T. // Biochim. Biophys. Acta. 2011. Vol. 1814. Р. 797-809.
19. Nnamani I. N., Joshi G. S., Danso-Danquah R. et al. // Chem. Biodivers. 2008. Vol. 5. P. 1762-1769.
20. Abdulmalik O., Safo M. K., Chen Q. et al. // Br. J. Haematol. 2005. Vol. 128. Р. 552-561.
21. Watanabe T., Takeda T., Omiya S. et al. // J. Am. Coll. Cardiol. 2008. Vol. 52. Р. 779-786.
22. Kieda C., El Hafny-Rahbi B., Collet G. et al. // J. Mol. Med. 2013. Vol. 91. Р 883-899.
23. Cashon R., Bonaventura C., Bonaventura J., Focesi A. // J. Biol. Chem. 1986. Vol. 261, N 27. P. 12700-12705.
24. Ogo S, Focesi A., Jr, Cashon R. et al. // J. Biol. Chem. 1989. Vol. 264, N 19. P. 11302-11306.
25. Laberge M., Kovesi I., Yoneteni T., Fidy J. // FEBS Lett. 2005. Vol. 579. P. 627-632.
26. Бурко Д. В., Квач С. В. // Молодежь в науке - 2009. Ч. 4. Минск, 2010. С. 28-31.
27. Burko D. V., Kvach S. V., Zinchenko A. I. // Biotechnology: State of the Art and Prospects for Development. N. Y., 2008. P. 31-37.
28. Бурко Д. В., Квач С. В., Зинченко А. И. // Современное состояние и перспективы развития микробиологии и биотехнологии: материалы Междунар. конф. Минск, 2008. С. 206-208.
29. Korovashkina A. S., Rymko A. N., Kvach S. V., Zinchenko A. I. // J. Biotechnol. 2012. Vol. 164, N 2. P. 276-280.
30. Сяхович В. Э., Паруль Д. А., Бокуть С. Б. // Весці НАН Беларусі Сер. бiял. навук. 2005. № 4. С. 74-81.
31. Antonini E., Brunori M. Hemoglobin and myoglobin in their reactions with ligands. Amsterdam, 1971.
32. Lakowicz J. R. Principles of fluorescence spectroscopy. 3rd ed. N. Y., 2006.
33. Stryer L. S. // J. Mol. Biol. 1965. Vol. 13. P. 482-495.
34. Sirangelo I., Bismuto E., Tavassi S., Irace G. // Biochim. Biophys. Acta. 1998. Vol. 1385. P. 69-77.
35. Parul D. A., Bokut S. B., Milyutin A. A. et al. // J. Photochem. Photobiol. B: Biol. 2000. Vol. 58. Р. 156-162.
36. D’Afonso L., Collini M., Baldini G. // Biochim. Biophys. Acta. 1999. Vol. 1432. Р. 194-202.
37. Uversky V. N., Winter S., Lober G. // Biophys. Chem. 1996. Vol. 60. Р. 79-88.
38. Matulis D., Lovrien R. // Biophys. J. 1998. Vol. 74. Р. 422-429.
39. Matulis D., Baumann C. G., Bloomfield V. A., Lovrien R. E. // Biopolymers. 1999. Vol. 49. Р. 451-458.
40. Schonbrunn E., Eschenburg S., Luger K. et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. Vol. 97. Р. 6345-6349.
41. Arnone A. // Nature. 1972. Vol. 237. P. 146-149.
42. Abraham D. J, Mehanna A. S., Wireko F. C. et al. // Blood. 1991. Vol. 77. Р 1334-1341.
43. Safo M. K., Abdulmalik O., Danso-Danquah R. et al. // J. Med. Chem. 2004. Vol. 47. Р. 4665-4676.
44. Marden M. C., Bohn B., Kister J., Poyart C. // Biophys. J. 1990. Vol. 57. Р. 397-403.
45. Song X. J., Simplaceanu V., Ho N. T., Ho C. // Biochemistry. 2008. Vol. 47. Р. 4907-4915.
Review
Views: 447
Email this article 
