Линейные и циклические динуклеозидфосфаты как потенциальные аллостерические эффекторы активности гемоглобина человека
Анатацыя
А и c-di-GMP с тетрамерами белка в DPG-сайте, предназначенном для связывания аллостерических регуляторов, позволяет предположить, что оба динуклеозидфосфата способны с разной эффективностью играть роль эффекторов транспортной функции гемоглобина, понижающих аффинность гемопротеида к кислороду.
Аб аўтарах
В. Головач
Международный государственный экологический университет им. А. Д. Сахарова
Беларусь
Беларусь
А. Щеколова
Институт микробиологии НАН Беларуси
Беларусь
Беларусь
Д. Бурко
Институт микробиологии НАН Беларуси
Беларусь
Беларусь
С. Квач
Институт микробиологии НАН Беларуси
Беларусь
Беларусь
М. Зафранская
Международный государственный экологический университет им. А. Д. Сахарова
Беларусь
Беларусь
А. Зинченко
Институт микробиологии НАН Беларуси
Беларусь
Беларусь
С. Бокуть
Международный государственный экологический университет им. А. Д. Сахарова
Беларусь
Беларусь
Спіс літаратуры
1. Magnusson L. U., Farewell A., Nyström T. // Trends Microbiol. 2005. Vol. 13. Р. 236-242.
2. Kalia D., Merey G., Nakayama S. et al. // Chem. Soc. Rev. 2013. Vol. 42. P. 305-341.
3. Witte G., Hartung S, Büttner K, Hopfner K.-P. // Mol. Cell. 2008. Vol. 30. P. 167-178.
4. Bernlohr R. W., Haddox M. K, Goldberg N. D. // J. Biol. Chem. 1974. Vol. 249. P. 4329-4331.
5. Makman R. S., Sutherland E. W. // J. Biol. Chem. 1965. Vol. 240. P. 1309-1314.
6. Fong J. C. N., Yildiz F. H. // J. Bacteriol. 2008. Vol. 190. P. 6646-6659.
7. Kansal R., Rasko D. A., Sahl J. W. et al. // Infect. Immun. 2013. Vol. 81. P. 259-270.
8. Hamad A. M., Clayton A., Islam B., Knox A. J. // Am. J. Physiol. Lung Cell Mol. Physiol. 2003. Vol. 285. L973-L983.
9. Bradley J., Reisert J., Frings S. // Cur. Opin. Neurobiol. 2005. Vol. 15. P. 343-349.
10. Kwan H. Y., Huang Y., Yao X. Q., Leung F. P. // Clin. Exp. Pharmacol. Physiol. 2009. Vol. 36. P. 857-866.
11. Baxi V. D., Vishwanata J. K. // J. Pharmacol. Toxicol. Meth. 1995. Vol. 33, N 1. P. 121-128.
12. Lee P., Bochner B., Ames B. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1983. Vol. 80, N 24. P. 7496-7500.
13. Stavrou B., Sheridan D. J. // J. Pharmacol. Exp. Therap. 2001. Vol. 298, N 2. P. 531-538.
14. Steinmetz M., Jansen A.-K., Pelster F. et al. // J. Pharmacol. Exp. Therap. 2002. Vol. 302, N 4. P. 787-794.
15. Jovanovic A., Alecseev A. E., Terzic A. // Biochem. Pharmacol. 1997. Vol. 54, N 1. P. 219-225.
16. Bonaventura C., Cashon R., Colacino J. M., Hilderman R. H. // J. Biol. Chem. 1992. Vol. 267. P. 4652-4657.
17. Головач В. А., Зафранская М. М., Буланова К. Я. и др. // Докл. НАН Беларуси. 2014. Т. 58, № 4. С. 82-86.
18. Safo M. K., Ahmed M. H., Ghatge M. S., Boyiri T. // Biochim. Biophys. Acta. 2011. Vol. 1814. Р. 797-809.
19. Nnamani I. N., Joshi G. S., Danso-Danquah R. et al. // Chem. Biodivers. 2008. Vol. 5. P. 1762-1769.
20. Abdulmalik O., Safo M. K., Chen Q. et al. // Br. J. Haematol. 2005. Vol. 128. Р. 552-561.
21. Watanabe T., Takeda T., Omiya S. et al. // J. Am. Coll. Cardiol. 2008. Vol. 52. Р. 779-786.
22. Kieda C., El Hafny-Rahbi B., Collet G. et al. // J. Mol. Med. 2013. Vol. 91. Р 883-899.
23. Cashon R., Bonaventura C., Bonaventura J., Focesi A. // J. Biol. Chem. 1986. Vol. 261, N 27. P. 12700-12705.
24. Ogo S, Focesi A., Jr, Cashon R. et al. // J. Biol. Chem. 1989. Vol. 264, N 19. P. 11302-11306.
25. Laberge M., Kovesi I., Yoneteni T., Fidy J. // FEBS Lett. 2005. Vol. 579. P. 627-632.
26. Бурко Д. В., Квач С. В. // Молодежь в науке - 2009. Ч. 4. Минск, 2010. С. 28-31.
27. Burko D. V., Kvach S. V., Zinchenko A. I. // Biotechnology: State of the Art and Prospects for Development. N. Y., 2008. P. 31-37.
28. Бурко Д. В., Квач С. В., Зинченко А. И. // Современное состояние и перспективы развития микробиологии и биотехнологии: материалы Междунар. конф. Минск, 2008. С. 206-208.
29. Korovashkina A. S., Rymko A. N., Kvach S. V., Zinchenko A. I. // J. Biotechnol. 2012. Vol. 164, N 2. P. 276-280.
30. Сяхович В. Э., Паруль Д. А., Бокуть С. Б. // Весці НАН Беларусі Сер. бiял. навук. 2005. № 4. С. 74-81.
31. Antonini E., Brunori M. Hemoglobin and myoglobin in their reactions with ligands. Amsterdam, 1971.
32. Lakowicz J. R. Principles of fluorescence spectroscopy. 3rd ed. N. Y., 2006.
33. Stryer L. S. // J. Mol. Biol. 1965. Vol. 13. P. 482-495.
34. Sirangelo I., Bismuto E., Tavassi S., Irace G. // Biochim. Biophys. Acta. 1998. Vol. 1385. P. 69-77.
35. Parul D. A., Bokut S. B., Milyutin A. A. et al. // J. Photochem. Photobiol. B: Biol. 2000. Vol. 58. Р. 156-162.
36. D’Afonso L., Collini M., Baldini G. // Biochim. Biophys. Acta. 1999. Vol. 1432. Р. 194-202.
37. Uversky V. N., Winter S., Lober G. // Biophys. Chem. 1996. Vol. 60. Р. 79-88.
38. Matulis D., Lovrien R. // Biophys. J. 1998. Vol. 74. Р. 422-429.
39. Matulis D., Baumann C. G., Bloomfield V. A., Lovrien R. E. // Biopolymers. 1999. Vol. 49. Р. 451-458.
40. Schonbrunn E., Eschenburg S., Luger K. et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. Vol. 97. Р. 6345-6349.
41. Arnone A. // Nature. 1972. Vol. 237. P. 146-149.
42. Abraham D. J, Mehanna A. S., Wireko F. C. et al. // Blood. 1991. Vol. 77. Р 1334-1341.
43. Safo M. K., Abdulmalik O., Danso-Danquah R. et al. // J. Med. Chem. 2004. Vol. 47. Р. 4665-4676.
44. Marden M. C., Bohn B., Kister J., Poyart C. // Biophys. J. 1990. Vol. 57. Р. 397-403.
45. Song X. J., Simplaceanu V., Ho N. T., Ho C. // Biochemistry. 2008. Vol. 47. Р. 4907-4915.
##reviewer.review.form##
Праглядаў: 446
Паслаць артыкул па эл. пошце 
