Preview

Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия биологических наук

Пашыраны пошук

Создание набора векторов для повышения растворимости рекомбинантных белков

Анатацыя

Создан набор унифицированных линеаризованных векторов для повышения растворимости целевого белка путем его слияния с различными белками-партнерами (глутатион-S-трансферазой и дисульфид-изомеразой E. coli). Набор может быть использован для изучения возможности повышения растворимости целевых белков путем создания химерных белковых конструкций.

Аб аўтарах

А. Щеколова
Институт микробиологии НАН Беларуси
Беларусь


Д. Радевич
Институт микробиологии НАН Беларуси
Беларусь


А. Рымко
Институт микробиологии НАН Беларуси
Беларусь


С. Квач
Институт микробиологии НАН Беларуси
Беларусь


А. Зинченко
Институт микробиологии НАН Беларуси
Беларусь


Спіс літаратуры

1. Зинченко А. И. // Микробные биотехнологии: фундаментальные и прикладные аспекты: сб. науч. тр. Т. 2. Мн., 2009. С. 81-92.

2. Corchero J. L., Gasser B., Resina D. et al. // Biotechnol. Adv. 2013. Vol. 31, N 2. P. 140-153.

3. Rosano G.L., Ceccarelli E. A. // Front Microbiol. 2014. Vol. 5. N 172.

4. Papaneophytou C. P., Kontopidis G. // Protein Expr. Purif. 2014. Vol. 94. P. 22-32.

5. Stormo G. D., Schneider T.D., Gold L. M. // Nucleic Acids Res. 1982. Vol. 10. P. 2971-2996.

6. Fahnert B., Lilie H., Neubauer P. // Adv. Biochem. Eng. Biotechnol. 2004. Vol. 89. P. 93-142.

7. Korovashkina A. S., Rymko A. N., Kvach S. V., Zinchenko А. I. // J. Biotechnol. 2012. Vol. 164, N 2. P. 276-280.

8. Dill K. A., Shortle D. // Annu. Rev. Biochem. 1991. Vol. 60. P. 795-825.

9. Tsumoto K., Ejima D., Kumagai I., Arakawa T. // Protein Expr. Purif. 2003. Vol. 28. P. 1-8.

10. Vallejo L. F., Rinas U. // Microb. Cell Fact. 2004. Vol. 3, N 11.

11. Burgess R.R. // Methods Enzymol. 2009. Vol. 463. P. 259-282.

12. Singh S.M., Sharma A., Upadhyay A. K. et al. // Protein Expr. Purif. 2012. Vol. 81, N 1. P. 75-82.

13. Datar R. V., Cartwright T, Rosen C. G. // Biotechnol. (N.Y.). 1993. Vol. 11. P. 349-357.

14. Panda A. K. // Adv. Biochem. Eng. Biotechnol. 2003. Vol. 85. P. 43-93.

15. Berrow N. S., Bussow K., Coutard B. et al. // Acta Crystall. D: Biol. Crystall. 2006. Vol. 62, N 10. P. 1218-1226.

16. Chambers S.P., Swalley S.E. // Methods Mol. Biol. 2009. Vol. 498. P. 19-29.

17. You C., Zhang X. Z., Zhang Y.H.P. // Appl. Environ. Microbiol. 2012. Vol. 78, N 5. P. 1593-1595.

18. Kurokawa Y., Yanagi H., Yura T. // Appl. Environ. Microbiol. 2000. Vol. 66, N 9. P. 3960-3965.

19. Rabhi-Essafi I., Sadok A., Khalaf N., Fathallah D.M. // Protein Eng. Des. Sel. 2007. Vol. 20, N 5. P. 201-209.


##reviewer.review.form##

Праглядаў: 455


Creative Commons License
Кантэнт даступны пад ліцэнзіяй Creative Commons Attribution 3.0 License.


ISSN 1029-8940 (Print)
ISSN 2524-230X (Online)