Preview

Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия биологических наук

Расширенный поиск

Создание набора векторов для повышения растворимости рекомбинантных белков

Аннотация

Создан набор унифицированных линеаризованных векторов для повышения растворимости целевого белка путем его слияния с различными белками-партнерами (глутатион-S-трансферазой и дисульфид-изомеразой E. coli). Набор может быть использован для изучения возможности повышения растворимости целевых белков путем создания химерных белковых конструкций.

Об авторах

А. С. Щеколова
Институт микробиологии НАН Беларуси
Беларусь


Д. С. Радевич
Институт микробиологии НАН Беларуси
Беларусь


А. Н. Рымко
Институт микробиологии НАН Беларуси
Беларусь


С. В. Квач
Институт микробиологии НАН Беларуси
Беларусь


А. И. Зинченко
Институт микробиологии НАН Беларуси
Беларусь


Список литературы

1. Зинченко А. И. // Микробные биотехнологии: фундаментальные и прикладные аспекты: сб. науч. тр. Т. 2. Мн., 2009. С. 81-92.

2. Corchero J. L., Gasser B., Resina D. et al. // Biotechnol. Adv. 2013. Vol. 31, N 2. P. 140-153.

3. Rosano G.L., Ceccarelli E. A. // Front Microbiol. 2014. Vol. 5. N 172.

4. Papaneophytou C. P., Kontopidis G. // Protein Expr. Purif. 2014. Vol. 94. P. 22-32.

5. Stormo G. D., Schneider T.D., Gold L. M. // Nucleic Acids Res. 1982. Vol. 10. P. 2971-2996.

6. Fahnert B., Lilie H., Neubauer P. // Adv. Biochem. Eng. Biotechnol. 2004. Vol. 89. P. 93-142.

7. Korovashkina A. S., Rymko A. N., Kvach S. V., Zinchenko А. I. // J. Biotechnol. 2012. Vol. 164, N 2. P. 276-280.

8. Dill K. A., Shortle D. // Annu. Rev. Biochem. 1991. Vol. 60. P. 795-825.

9. Tsumoto K., Ejima D., Kumagai I., Arakawa T. // Protein Expr. Purif. 2003. Vol. 28. P. 1-8.

10. Vallejo L. F., Rinas U. // Microb. Cell Fact. 2004. Vol. 3, N 11.

11. Burgess R.R. // Methods Enzymol. 2009. Vol. 463. P. 259-282.

12. Singh S.M., Sharma A., Upadhyay A. K. et al. // Protein Expr. Purif. 2012. Vol. 81, N 1. P. 75-82.

13. Datar R. V., Cartwright T, Rosen C. G. // Biotechnol. (N.Y.). 1993. Vol. 11. P. 349-357.

14. Panda A. K. // Adv. Biochem. Eng. Biotechnol. 2003. Vol. 85. P. 43-93.

15. Berrow N. S., Bussow K., Coutard B. et al. // Acta Crystall. D: Biol. Crystall. 2006. Vol. 62, N 10. P. 1218-1226.

16. Chambers S.P., Swalley S.E. // Methods Mol. Biol. 2009. Vol. 498. P. 19-29.

17. You C., Zhang X. Z., Zhang Y.H.P. // Appl. Environ. Microbiol. 2012. Vol. 78, N 5. P. 1593-1595.

18. Kurokawa Y., Yanagi H., Yura T. // Appl. Environ. Microbiol. 2000. Vol. 66, N 9. P. 3960-3965.

19. Rabhi-Essafi I., Sadok A., Khalaf N., Fathallah D.M. // Protein Eng. Des. Sel. 2007. Vol. 20, N 5. P. 201-209.


Рецензия

Просмотров: 453


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 1029-8940 (Print)
ISSN 2524-230X (Online)