Preview

Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия биологических наук

Расширенный поиск

Взаимодействие дендримеров и дендронизированных наночастиц с белками

https://doi.org/10.29235/1029-8940-2020-65-4-497-509

Полный текст:

Аннотация

Дендримеры - это гиперразветвленные полимеры, принадлежащие к классу наноматериалов. Данные наноструктуры и их производные (дендроны или дендронизированные наночастицы) представляют собой мультитаргетные носители, концевые группы которых можно модифицировать для достижения различных задач, в частности таких, как повышение биосовместимости и стабильности, контролируемое высвобождение активных веществ. Расширение сферы использования дендримеров и дендример-подобных структур в биологии и медицине требует понимания основных механизмов их взаимодействия с белками - одними из основных компонентов биологических систем. В зависимости от размера, поверхностного заряда, структуры и жесткости ветвей дендримеров их взаимодействие с белками может сильно различаться. В частности, могут иметь место как электростатические взаимодействия, возникающие из-за наличия у дендримеров и белков поверхностного заряда, так и гидрофобные, за счет соответствующих полостей в структуре дендримеров. Возможно образование водородных связей. Все эти взаимодействия так или иначе могут влиять на структуру и функции белков.

В данном обзоре освещены вопросы механизмов взаимодействия дендримеров и дендронизированных наночастиц с основными белковыми макромолекулами. Рассмотрено влияние наночастиц на вторичную структуру, конформацию, динамику и функциональную активность белков. Описаны различные модели дендример-белковых взаимодействий.

Об авторах

В. М. Абашкин
Институт биофизики и клеточной инженерии, НАН Беларуси
Беларусь

Абашкин Виктор Михайлович - младший научный сотрудник.

Ул. Академическая, 27, 220072, Минск



М. М. Терехова
Институт биофизики и клеточной инженерии, НАН Беларуси
Беларусь

Терехова Мария Михайловна - младший научный сотрудник.

Ул. Академическая, 27, 220072, Минск



И. В. Галец-Буй
Институт биофизики и клеточной инженерии, НАН Беларуси
Беларусь

Галец-Буй Инесса Веславовна - кандидат биологических наук, старший научный сотрудник.

Ул. Академическая, 27, 220072, Минск


С. Ж. Лозникова
Институт биофизики и клеточной инженерии, НАН Беларуси
Беларусь

Лозникова Светлана Жоржевна - кандидат биологических наук, старший научный сотрудник.

Ул. Академическая, 27, 220072, Минск


О. Г. Дмитрук
Институт биофизики и клеточной инженерии, НАН Беларуси
Беларусь

Дмитрук Ольга Геннадьевна - кандидат биологических наук, вед.  научный сотрудник.

Ул. Академическая, 27, 220072, Минск


К. Миловска
Лодзинский университет
Польша

Миловска Катажына - доктор биологических наук, профессор, старший преподаватель.

141/143, ул. Поморска, 90-236, Лодзь



Д. Г. Щербин
Институт биофизики и клеточной инженерии, НАН Беларуси
Беларусь

Щербин Дмитрий Григорьевич - доктор биологических наук, доцент, заведующий лабораторией.

Ул. Академическая, 27, 220072, Минск



Список литературы

1. Toward a human blood serum proteome: analysis by multidimensional separation coupled with mass spectrometry / J. N. Adkins [et al.]// Mol. Cell. Proteomics. - 2002. - Vol. 1, N 12. - P. 947-955. https://doi.org/10.1074/mcp.M200066-MCP200

2. Characterization of the human blood plasma proteome / Y. Shen [et al.] // Proteomics. - 2005. - Vol. 5, N 15. -P. 4034-4045. https://doi.org/10.1002/pmic.200401246

3. Establishing the proteome of normal human cerebrospinal fluid / S. E. Schutzer [et al.] // PLoS ONE. - 2010. - Vol. 5, N 6. - P. e10980. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0010980

4. Understanding biophysicochemical interactions at the nano-bio interface / A. E. Nel [et al.] // Nat. Mater. - 2009. -Vol. 8, N 7. - P. 543-557. https://doi.org/10.1038/nmat2442

5. A new class of polymers: starburst-dendritic macromolecules / D. A. Tomalia [et al.] // Polym. J. - 1985. - Vol. 17, N 1. -P. 132-147.

6. Menjoge, A. R. Dendrimer-based drug and imaging conjugates: design considerations for nanomedical applications / A. R. Menjoge, R. M. Kannan, D. A. Tomalia // Drug Discovery Today. - 2010. - Vol. 15, N 5-6. - P. 171-185. https://doi.org/10.1016/j.drudis.2010.01.009

7. Can dendrimer based nanoparticles fight neurodegenerative diseases? Current situation versus other established approaches / S. Mignani [et al.] // Prog. Polym. Sci. - 2017. - Vol. 64. - P. 23-51. https://doi.org/10.1016/j.progpolymsci.2016.09.006

8. Tomalia, D. A. Dendritic effects: dependency of dendritic nano-periodic property patterns on critical nanoscale design parameters (CNDPs) / D. A. Tomalia // New J. Chem. - 2012. - Vol. 36, N 2. - P. 264-281. https://doi.org/10.1039/C1NJ20501C

9. Tomalia, D. A. Dendrimers, dendrons, and dendritic polymers. Discovery, applications, and the future / D. A. Tomalia, J. B. Christensen, U. Boas. - Cambridge : Cambridge Univ. Press, 2012. - 420 p.

10. Fluorescent phosphorus dendrimer as a spectral nanosensor for macrophage polarization and fate tracking in spinal cord injury / A. Shakhbazau [et al.] // Macromol. Biosci. - 2015. - Vol. 15, N 11. - P. 1523-1534. https://doi.org/10.1002/mabi.201500150

11. Tomalia, D. A. A systematic framework and nanoperiodic concept for unifying nanoscience: Hard/soft nanoelements, superatoms, meta-Atoms, new emerging properties, periodic property patterns, and predictive mendeleev-like nanoperiodic tables / D. A. Tomalia, S. N. Khanna // Chem. Rev. - 2016. - Vol. 116, N 4. - P. 2705-2774. https://doi.org/10.1021/acs. chemrev.5b00367

12. Shcharbin, D. How to study dendriplexes I: characterization / D. Shcharbin, E. Pedziwiatr, M. Bryszewska // J. Control. Release. - 2009. - Vol. 135, N 3. - P. 186-197. https://doi.org/10.1016/jjconrel.2009.01.015

13. How to study dendriplexes II: transfection and cytotoxicity / D. Shcharbin [et al.] // J. Control. Release. - 2010. -Vol. 141, N 2. - P. 110-127. https://doi.org/10.1016/jjconrel.2009.09.030

14. Water-soluble polycationic dendrimers with a phosphoramidothioate backbone: preliminary studies of cytotoxicity and oligonucleotide/plasmid delivery in human cell culture. / M. Maszewska [et al.] // Oligonucleotides. - 2003. - Vol. 13, N 4. -P. 193-205. https://doi.org/10.1089/154545703322460586

15. Water-soluble carbosilane dendrimers: synthesis biocompatibility and complexation with oligonucleotides; evaluation for medical applications / J. F. Bermejo [et al.] // Chem. Eur. J. - 2007. - Vol. 13, N 2. - P. 483-495. https://doi.org/10.1002/chem.200600594

16. Mignani, S. Dendrimer space exploration: an assessment of dendrimers/dendritic scaffolding as inhibitors of protein -protein interactions , a potential new area of pharmaceutical development / S. Mignani, M. M. Bousmina, J. Majoral // Chem. Rev. - 2013. - Vol. 114, N 2. - P. 1327-1342. https://doi.org/10.1021/cr400362r

17. Expand classical drug administration ways by emerging routes using dendrimer drug delivery systems: a concise overview / S. Mignani [et al.] // Adv. Drug Deliv. Rev. - 2013. - Vol. 65, N 10. - P. 1316-1330. https://doi.org/10.1016/j.addr.2013.01.001

18. Interactions of dendrimers with selected amino acids and proteins studied by continuous wave EPR and fourier transform EPR / M. F. Ottaviani [et al.] // Langmuir. - 2004. - Vol. 20, N 23. - P. 10238-10245. https://doi.org/10.1021/la0485881

19. Interactions of poly(amidoamine) dendrimers with human serum albumin: binding constants and mechanisms / J. Giri [et al.] // ACS Nano. - 2011. - Vol. 5, N 5. - P. 3456-3468. https://doi.org/10.1021/nn1021007

20. Shcharbin, D. The effect of PAMAM dendrimers on human and bovine serum albumin at different pH and NaCl concentrations / D. Shcharbin, B. Klajnert, M. Bryszewska // J. Biomater. Sci. Polym. Ed. - 2005. - Vol. 16, N 9. - P. 10811093. https://doi.org/10.1163/1568562054798518

21. Dendrimer-protein interactions versus dendrimer-based nanomedicine / D. Shcharbin [et al.] // Colloids Surfaces B: Biointerfaces. - 2017. - Vol. 152. - P. 414-422. https://doi.org/10.1016/j.colsurfb.2017.01.041

22. Lactose-containing starburst dendrimers: Influence of dendrimer generation and binding-site orientation of receptors (plant/animal lectins and immunoglobulins) on binding properties / S. Andre [et al.] // Glycobiology. - 1999. - Vol. 9, N 11. -P. 1253-1261. https://doi.org/10.1093/glycob/9.11.1253

23. Page, D. Macromolecular recognition: effect of multivalency in the inhibition of binding of yeast mannan to concanavalin A and pea lectins by mannosylated dendrimers / D. Page, D. Zanini, R. Roy // Bioorg. Med. Chem. - 1996. -Vol. 4, N 11. - P. 1949-1961. https://doi.org/10.1016/S0968-0896(96)00177-0

24. Dendrimers bind human serum albumin / E. Froehlich [et al.] // J. Phys. Chem. B. - 2009. - Vol. 113, N 19. - P. 69866993. https://doi.org/10.1021/jp9011119

25. Dendrimers destabilize proteins in a generation-dependent manner involving electrostatic interactions / L. Giehm [et al.] // Biopolymers: Orig. Res. Biomol. - 2008. - Vol. 89, N 6. - P. 522-529. https://doi.org/10.1002/bip.20921

26. PAMAM G4 dendrimers as inhibitors of the iron storage properties of human L-chain ferritin / M. B. Camarada [et al.] // Phys. Chem. Chem. Phys. - 2015. - Vol. 17, N 29. - P. 19001-19011. https://doi.org/10.1039/C5CP02594J

27. Molecular modeling to study dendrimers for biomedical applications / N. Martinho [et al.] // Molecules. - 2014. -Vol. 19, N 12. - P. 20424-20467. https://doi.org/10.3390/molecules191220424

28. Dendrimer-protein interactions studied by tryptophan room temperature phosphorescence / E. Gabellieri [et al.] // Biochim. Biophys. Acta - Proteins Proteomics. - 2006. - Vol. 1764, N 11. - P. 1750-1756. https://doi.org/10.1016/j.bbapap. 2006.09.008

29. Impact of PAMAM G2 and G6 dendrimers on bovine serum albumin (fatty acids free and loaded with different fatty acids) / D. Shcharbin [et al.] // Colloids Surfaces B Biointerfaces. - 2008. - Vol. 63, N 1. - P. 27-33. https://doi.org/10.1016/j.colsurfb.2007.10.020

30. Ruenraroengsak, P. Biphasic interactions between a cationic dendrimer and actin / P. Ruenraroengsak, A. T. Florence // J. Drug Target. - 2010. - Vol. 18, N 10. - P. 803-811. https://doi.org/10.3109/1061186X.2010.521159

31. Stabilizing effect of small concentrations of PAMAM dendrimers at the insulin aggregation / O. Nowacka [et al.] // Colloids Surfaces B Biointerfaces. - 2014. - Vol. 116. - P. 757-760. https://doi.org/10.1016/j.colsurfb.2014.01.056

32. Effect of dendrimers on pure acetylcholinesterase activity and structure / D. Shcharbin [et al.] // Bioelectrochemistry. -2006. - Vol. 68, N 1. - P. 56-59. https://doi.org/10.1016/j.bioelechem.2005.04.001

33. Binding of poly(amidoamine), carbosilane, phosphorus and hybrid dendrimers to thrombin - constants and mechanisms / D. Shcharbin [et al.] // Colloids Surfaces B: Biointerfaces. - 2017. - Vol. 155. - P. 11-16. https://doi.org/10.1016/j.colsurfb.2017.03.053

34. Nanoparticle corona for proteins: Mechanisms of interaction between dendrimers and proteins / D. Shcharbin [et al.] // Colloids Surfaces B: Biointerfaces. - 2015. - Vol. 134. - P. 377-383. https://doi.org/10.1016/j.colsurfb.2015.07.017

35. Interference of cationic polymeric nanoparticles with clinical chemistry tests-clinical relevance / D. Shcharbin [et al.] // Int. J. Pharm. - 2014. - Vol. 473, N 1-2. - P. 599-606. https://doi.org/10.1016/j.ijpharm.2014.07.054

36. Effect of dendrimers on selected enzymes - Evaluation of nano carriers / M. Ionov [et al.] // Int. J. Pharm. - 2016. -Vol. 499, N 1-2. - P. 247-254. https://doi.org/10.1016/j.ijpharm.2015.12.056

37. Interaction between dendrimers and regulatory proteins. Comparison of effects of carbosilane and carbosilane-viologen-phosphorus dendrimers / A. Szwed [et al.] // RSC Adv. - 2016. - Vol. 6, N 100. - P. 97546-97554. https://doi.org/10.1039/C6RA16558C

38. The influence of PAMAM-OH dendrimers on the activity of human erythrocytes ATPases / M. Ciolkowski [et al.] // Biochim. Biophys. Acta - Biomembr. - 2011. - Vol. 1808, N 11. - С. 2714-2723. https://doi.org/10.10167j.bbamem.2011.07.021

39. The influence of PAMAM dendrimers surface groups on their interaction with porcine pepsin / M. Ciolkowski [et al.] // Biochim. Biophys. Acta - Proteins Proteomics. - 2013. - Vol. 1834, N 10. - P. 1982-1987. https://doi.org/10.1016/j.bbapap. 2013.06.020

40. Effect of poly(amidoamine) dendrimers on the structure and activity of immune molecules / J. Lin [et al.] // Biochim. Biophys. Acta - Gen. Subj. - 2015. - Vol. 1850, N 2. - P. 419-425. https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2014.11.016

41. Immunoreactivity changes of human serum albumin and alpha-1-microglobulin induced by their interaction with dendrimers / T. Serchenya [et al.] // Colloids Surfaces B: Biointerfaces. - 2019. - Vol. 179. - P. 226-232. https://doi.org/10.1016/j.colsurfb.2019.03.065

42. Design of multifunctional gold nanoparticles for in vitro and in vivo gene silencing / J. Conde [et al.] // ACS Nano. -2012. - Vol. 6, N 9. - P. 8316-8324. https://doi.org/10.1021/nn3030223

43. Khlebtsov, N. Biodistribution and toxicity of engineered gold nanoparticles: a review of in vitro and in vivo studies / N. Khlebtsov, L. Dykman // Chem. Soc. Rev. - 2011. - Vol. 40, N 3. - P. 1647-1671. https://doi.org/10.1039/C0CS00018C

44. Therapeutic benefits from nanoparticles: The potential significance of nanoscience in diseases with compromise to the blood brain barrier / S. Krol [et al.] // Chem. Rev. - 2013. - Vol. 113, N 3. - P. 1877-1903. https://doi.org/10.1021/cr200472g

45. Pissuwan, D. The forthcoming applications of gold nanoparticles in drug and gene delivery systems / D. Pissu-wan, T. Niidome, M. B. Cortie // J. Control. Release. - 2011. - Vol. 149, N 1. - P. 65-71. https://doi.org/10.1016/jjconrel.2009.12.006

46. Gold nanoparticles stabilized by cationic carbosilane dendrons: synthesis and biological properties / C. E. Pena-Gonzalez [et al.] // Dalt. Trans. - 2017. - Vol. 46, N 27. - P. 8736-8745. https://doi.org/10.1039/C6DT03791G

47. Dendronization of gold nanoparticles decreases their effect on human alpha-1-microglobulin / E. Pedziwiatr-Werbicka [et al.] // Int. J. Biol. Macromol. - 2018. - Vol. 108. - P. 936-941. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2017.11.004

48. Role of cationic carbosilane dendrons and metallic core of functionalized gold nanoparticles in their interaction with human serum albumin / D. Shcharbin [et al.] // Int. J. Biol. Macromol. - 2018. - Vol. 118, pt. B. - P. 1773-1780. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2018.07.023

49. Interactions between PAMAM dendrimers and bovine serum albumin / P. Klajnert [et al.] // Biochim. Biophys. Acta. -2003. - Vol. 1648, N 1-2. - P. 115-126. https://doi.org/10.1016/S1570-9639(03)00117-1

50. Serum albumins have five sites for binding of cationic dendrimers / D. Shcharbin [et al.] // Biochim. Biophys. Acta -Proteins Proteomics. - 2007. - Vol. 1774, N 7. - P. 946-951. https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2007.04.016

51. Licata, N. A. Kinetic limitations of cooperativity-based drug delivery systems / N. A. Licata, A. V. Tkachenko // Phys. Rev. Lett. - 2008. - Vol. 100, N 15. - P. 158102. https://doi.org/10.1103/PhysRevLett.100.158102

52. Chiba, F. Investigating possible changes in protein structure during dendrimer-protein binding / F. Chiba, G. Mann, L. J. Twyman // Org. Biomol. Chem. - 2010. - Vol. 8, N 22. - P. 5056-5058. https://doi.org/10.1039/c0ob00041h


Просмотров: 66


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 1029-8940 (Print)
ISSN 2524-230X (Online)