Фотосенсибилизированное рибофлавином окисление тиамина в водных растворах при воздействии ультрафиолета и видимого излучения
https://doi.org/10.29235/1029-8940-2020-65-2-199-211
Анатацыя
При воздействии ультрафиолета UVA (λ = 315–400 нм) и видимого света (λ > 400 нм) на водные растворы тиамина в смеси c рибофлавином тиамин окисляется в тиохром и оксодигидротиохром. Окисление тиамина в тиохром в аэробных условиях происходит с участием синглетного кислорода. В анаэробных условиях при воздействии ультрафиолета и видимого излучения на водные растворы тиамина последний в присутствии рибофлавина не окисляется. Тиохром в аэробных условиях под действием как синглетного кислорода, так и фотосенсибилизатора (рибофлавина в триплетном состоянии) окисляется с образованием оксодигидротиохрома. В анаэробных условиях окисление тиохрома с образованием оксодигидротиохрома происходит с участием фотосенсибилизатора рибофлавина в триплетном состоянии.
В работе обсуждаются возможные механизмы повреждения клеточных структур глаза вследствие инактивации тиамин-зависимых ферментов под действием интенсивного видимого света в присутствии эндогенного фотосенсибилизатора – рибофлавина.
Аб аўтарах
И. СтепуроБеларусь
С. Лабор
Беларусь
В. Степуро
Беларусь
А. Янцевич
Беларусь
Спіс літаратуры
1. Davies, M. J. Photo-oxidation of proteins and its role in cataractogenesis / M. J. Davies, J. W. Truscott // J. Photochem. Photobiol. B: Biology. – 2001. – Vol. 63, N 1–3. – Р. 114–125. https://doi.org/10.1016/s1011-1344(01)00208-1
2. Фут, Х. Фотосенсибилизированное окисление и синглетный кислород. Биологические cледствия / Х. Фут // Свободные радикалы в биологии / ред. У. Прайор. – М., 1979. – С. 96–143.
3. Красновский, А. А. Фотодинамическая регуляция биологических процессов: первичные механизмы / А. А. Красновский // Проблемы регуляции в биологических системах / под общ. ред. А. Б. Рубина. – М. ; Ижевск, 2006. – С. 223–254.
4. Calingasan, N. Y. Vascular endothelium is a site of free radical production and inflammation in areas of neuronal loss in thiamine-deficient brain / N. Y. Calingasan, G. E. Gibson // Ann. NY Acad. Sci. – 2000. – Vol. 903, N 1. – Р. 353–356. https://doi.org/10.1111/j.1749-6632.2000.tb06386.x
5. Changes in nitric oxide synthase-containing neurons in the brain of thiamine-deficient mice / H. Matsushita [et al.] // Acta Histochemica et Cytochemica. – 2000. – Vol. 33, N 2. – Р. 67–72. https://doi.org/10.1267/ahc.33.67
6. Frederikse, P. H. Thiamine deficiency in vivo produces fiber cell degeneration in mouse lenses / P. H. Frederikse, P. Farnsworth, J. S. Zigler // J. Biochem. Biophys. Res. Commun. – 1999. – Vol. 258, N 3. – Р. 703–707. https://doi.org/10.1006/bbrc.1999.0560
7. Ингибирование тиамином фотолиза тирозина, триптофана, тирозинильных и триптофанильных остатков белков под действием ультрафиолета / И. И. Степуро [и др.] // Посттрансляционная модификация белков : ст. участников Белорус.-пол.-лит. семинара «Биохимия и молекулярная биология», 11–12 мая 2017 г. / редкол. : Л. И. Надольник (гл. ред.) [и др.]. – Гродно, 2017. – С. 68–86.
8. Photosensitized formation of singlet oxygen by vitamins of the B group / B. M. Dzhagarov [et al.] // J. Appl. Spectroscopy. – 1995. – Vol. 62, N 2. – Р. 285–289. https://doi.org/10.1007/bf02606482
9. Natera, J. Vitamin B 1 as a scavenger of reactive oxygen species photogenerated by vitamin B 2 / J. Natera, W. A. Massad, N. A. García // Photochem. Photobiol. – 2011. – Vol. 87, N 2. – Р. 317–323. https://doi.org/10.1111/j.1751-1097.2010.00867.x
10. Oxidation of thiamine on reaction with nitrogen dioxide generated by ferric myoglobin and hemoglobin in the presence of nitrite and hydrogen peroxide / I. I. Stepuro [et al.] // Biochemistry (Moscow). – 2012. – Vol. 77, N 1. – Р. 41–55. https://doi.org/10.1134/s0006297912010051
11. Stepuro, I. I. Oxidized thiamine derivatives. Mechanisms of formation under expasure to reactive nitrogen and oxygen species and in hemoprotein – catalyzed reactions / I. I. Stepuro, V. I. Stepuro. – [s. l.] : LAP LAMBERT Acad. Publ., 2014. – 280 p.
12. Мецлер, Д. Биохимия. Химические реакции в живой клетке : в 3 т. / Д. Мецлер. – М. : Мир, 1980. – Т. 2. – 606 с.
13. Edvards, A. Effect of visible light on selected enzymes, vitamins and amino acids / A. Edvards, E. Silva // J. Photochem. Photobiol. B: Biology. – 2001. – Vol. 63, N 1–3. – Р. 126–131. https://doi.org/10.1016/s1011-1344(01)00209-3
14. Generation and photosensitization properties of oxidized radicals of riboflavin: a laser flash photolysis study / C.-Y. Lu [et al.] // J. Photochem. Photobiol. B: Biology. – 1999. – Vol. 52, N 1–3. – Р. 111–116. https://doi.org/10.1016/s1011-1344(99)00111-6
15. Insińska-Rak, M. Riboflavin interactions with oxygen – a survey from the photochemical perspective / M. Insińska-Rak, M. Sikorski // Chem. Eur. J. – 2014. – Vol. 20, N 47. – Р. 15280–15291. https://doi.org/10.1002/chem.201403895
16. Corbin, F. Pathogen inactivation of blood components: current status and introduction of an approach using riboflavinas a photosensitizer / F. Corbin // Int. J. Hematol. – 2002. – Vol. 76, N S2. – Р. 253–257. https://doi.org/10.1007/bf03165125
17. Iqbal, J. Photooxidation of acyclovir with thermally generated triplet excited ketones. A comparison with type I and II photosensitizers / J. Iqbal, A. Husain, A. Gupta // Chem. Pharm. Bull. – 2006. – Vol. 54, N 4. – Р. 519–521. https://doi.org/10.1248/cpb.54.519
18. Supramolecular photonic therapeutic agents / S. O. McDonnell [et al.] // J. Am. Chem. Soc. – 2005. – Vol. 127, N 47. – Р. 16360–16361. https://doi.org/10.1021/ja0553497
19. The role of corneal crystallins in the cellular defense mechanisms against oxidative stress / N. Lassen [et аl.] // Seminars Cell Develop. Biol. – 2008. – Vol. 19, N 2. – Р. 100–112. https://doi.org/10.1016/j.semcdb.2007.10.004
20. Островский, М. А. Молекулярные механизмы повреждающего действия света на структуры глаза и системы защиты от такого повреждения / М. А. Островский // Успехи биол. химии. – 2005. – Т. 45. – С. 173–204.
21. Основы биохимии : в 3 т. / А. Уайт [и др.]. – М. : Мир, 1981. – Т. 3. – 726 с.