Гибридные металл-органические наноцветы и их применение в биотехнологии


https://doi.org/10.29235/1029-8940-2019-64-3-374-384

Полный текст:


Аннотация

Среди всего разнообразия современных наноматериалов можно выделить особый класс – наноцветы. Интерес ученых к данным наноструктурам обусловлен наличием у последних специфической топографии нанослоев, особое расположение которых позволяет получить значительно большее отношение площади поверхности к объему, чем у классических сферических наночастиц, что существенно увеличивает эффективность реакций на поверхности наноцветов. Основной способ применения наноцветов – использование их в качестве стабилизаторов ферментов. Последние представляют собой биосистемы с высокой активностью и субстратной специфичностью, но их использование ограничено высокой чувствительностью к среде, низкой воспроизводимостью экспериментальных результатов и наличием требований к комплексной очистке составляющих. Чтобы улучшить функционирование ферментов в различных условиях, разработаны органико-неорганические гибридные наноматериалы (название отражает связь неорганических компонентов в наночастицах с органическими материалами). Указанные наночастицы могут быть использованы в катализе, в качестве биосенсоров, а также для доставки лекарств. Это дало толчок развитию новой отрасли химии – химии гибридных наноматериалов, бурно развивающейся в настоящее время. Таким образом, изучение органико-неорганических гибридных нанокристаллов в области химии ферментных систем будет способствовать быстрому развитию бионаноматериалов и новых отраслей биотехнологии.


Об авторах

В. М. Абашкин
Институт биофизики и клеточной инженерии НАН Беларуси
Беларусь
Абашкин Виктор Михайлович – младший научный сотрудник


И. В. Галец-Буй
Институт биофизики и клеточной инженерии НАН Беларуси
Беларусь

Галец-Буй Инесса Веславовна – кандидат биологических наук, научный сотрудни

ул. Академическая, 27, 220072, г. Минск



О. Г. Дмитрук
Институт биофизики и клеточной инженерии НАН Беларуси
Беларусь

Дмитрук Ольга Геннадьевна – кандидат биологических наук, ведущий научный сотрудник 

ул. Академическая, 27, 220072, г. Минск



М. Брышевска
Лодзьский университет
Польша

Брышевска Мария – доктор биологических наук, профессор, заведующий кафедрой 

ул. Поморска, 141/143, 90-236, г. Лодзь



Д. Г. Щербин
Институт биофизики и клеточной инженерии НАН Беларуси
Беларусь

Щербин Дмитрий Григорьевич – доктор биологических наук, доцент, заведующий лабораторией 

ул. Академическая, 27, 220072, г. Минск



М. Одабаши
Университет Аксарай
Турция

Одабаши Мехмет – доктор химических наук, профессор, заведующий кафедрой 

68100, Аксарай



О. Ацет
Университет Аксарай
Турция

Ацет Омур – аспирант

68100, Аксарай



Б. Онал
Университет Аксарай
Турция

Онал Бурцу – аспирант

68100, Аксарай



Н. Оздемир
Университет Эрцийе
Турция

Оздемир Налан – доктор химических наук, профессор

38280, Талас, Кайсери



Список литературы

1. Kouassi, G. K. Examination of cholesterol oxidase attachment to magnetic nanoparticles / G. K. Kouassi, J. Irudayaraj, G. McCarty // J. Nanobiotechnol. – 2005. – Vol. 3, N 1. – P. 1. https://doi.org/10.1186/1477-3155-3-1

2. Nickelimpregnated silica nanoparticle synthesis and their evaluation for biocatalyst immobilization / R. S. Prakasham [et al.] // Appl. Biochem. Biotechnol. – 2010. – Vol. 160, N 7. – P. 1888–1895. https://doi.org/10.1007/s12010-009-8726-5

3. Ding, H. Porous silica nano-tube as host for enzyme immobilization / H. Ding, L. Wen, J. Chen // China Particuol. – 2004. – Vol. 2, N 6. – P. 270–273. https://doi.org/10.1016/S1672-2515(07)60073-6

4. Ansari, S. A. Potential applications of enzymes immobilized on/in nano materials: a review / S. A. Ansari, Q. Husain // Biotechnol. Adv. – 2012. – Vol. 30, N 3. – P. 512–523. https://doi.org/10.1016/j.biotechadv.2011.09.005

5. Wang, R. Nano-encapsulations liberated from barley protein microparticles for oral delivery of bioactive compounds / R. Wang, Z. Tian, L. Chen // Int. J. Pharm. – 2011. – Vol. 406, N 1–2. – P. 153–162. https://doi.org/10.1016/j.ijpharm.2010.12.039

6. Influence of microencapsulation method and peptide loading on formulation of poly(lactide-coglycolide) insulin nanoparticles / P. S. Kumar [et al.] // Pharmazie. – 2006. – Vol. 61, N 7. – P. 613–617.

7. Nano-inside-micro: disease-responsive microgels with encapsulated nanoparticles for intracellular drug delivery to the deep lung / P. Wanakule [et al.] // J. Control. Release. – 2012. – Vol. 162, N 2. – P. 429–437. https://doi.org/10.1016/j.jconrel.2012.07.026

8. Self-assembling peptide amphiphile-based nanofiber gel for bioresponsive cisplatin delivery / J.-K. Kim [et al.] // Mol. Pharm. – 2009. – Vol. 6, N 3. – P. 978–985. https://doi.org/10.1021/mp900009n

9. Njagi, J. Stable enzyme biosensors based on chemically synthesized Au-polypyrrole nanocomposites / J. Njagi, S. Andreescu // Biosens Bioelectron. – 2007. – Vol. 23, N 2. – P. 168–175. https://doi.org/10.1016/j.bios.2007.03.028

10. Lin, J. Disposable biosensor based on enzyme immobilized on Au-chitosan-modified indium tin oxide electrode with flow injection amperometric analysis / J. Lin, W. Qu, S. Zhang // Anal. Biochem. – 2007. – Vol. 360, N 2. – P. 288–293. https:// doi.org/10.1016/j.ab.2006.10.030

11. An enzyme immobilization platform for biosensor designs of direct electrochemistry using flower-like ZnO crystals and nano-sized gold particles / Y. W. Zhang [et al.] // J. Electroanal. Chem. – 2009. – Vol. 627, N 1–2. – P. 9–14. https://doi.org/10.1016/j.jelechem.2008.12.010

12. Takhistov, P. Electrochemical synthesis and impedance characterization of nano-patterned biosensor substrate / P. Takhistov // Biosens. Bioelectron. – 2004. – Vol. 19, N 11. – P. 1445–1456. https://doi.org/10.1016/j.bios.2003.08.015

13. Sassolas, A. Immobilization strategies to develop enzymatic biosensors / A. Sassolas, L. J. Blum, B. D. Leca-Bouvier // Biotechnol. Adv. – 2012. – Vol. 30, N 3. – P. 489–511. https://doi.org/10.1016/j.biotechadv.2011.09.003

14. Datta, S. Enzyme immobilization: an overview on techniques and support materials / S. Datta, L. R. Christena, Y. R. S. Rajaram // 3 Biotech. – 2013. – Vol. 3, N 1. – P. 1–9. https://doi.org/10.1007/s13205-012-0071-7

15. Kim, J. Nanobiocatalysis and its potential applications / J. Kim, J. W. Grate, P. Wang // Trend Biotechnol. – 2008. – Vol. 26, N 11. – P. 639–646. https://doi.org/10.1016/j.tibtech.2008.07.009

16. Recent advances in nanostructured biocatalysts / J. Ge [et al.] // Biochem. Eng. J. – 2009. – Vol. 44, N 1. – P. 53–59. https://doi.org/10.1016/j.bej.2009.01.002

17. Enzyme immobilization in a biomimetic silica support / H. R. Luckarift [et al.] // Nat. Biotechnol. – 2004. – Vol. 22, N 2. – P. 211–213. https://doi.org/10.1038/nbt931

18. Immobilization of enzymes on heterofunctional epoxy supports / C. Mateo [et al.] // Nat. Protoc. – 2007. – Vol. 2, N 5. – P. 1022–1033. https://doi.org/10.1038/nprot.2007.133

19. Entrapping enzyme in a functionalized nanoporous support / C. Lei [et al.] // J. Am. Chem. Soc. – 2002. – Vol. 124, N 38. – P. 11242–11243. https://doi.org/10.1021/ja026855o

20. Dulay, M. T. Enhanced proteolytic activity of covalently bound enzymes in photopolymerized sol gel / M. T. Dulay, Q. J. Baca, R. N. Zare // Anal. Chem. – 2005. – Vol. 77, N 14. – P. 4604–4610. https://doi.org/10.1021/ac0504767

21. Ge, J. Protein–inorganic hybrid nanoflowers / J. Ge, J. Lei, R. N. Zare // Nat. Nanotechnol. – 2012. – Vol. 7, N 7. – P. 428–432. https://doi.org/10.1038/nnano.2012.80

22. Rapid detection of phenol using a membrane containing laccase nanoflowers / L. Zhu [et al.] // Chem. Asian J. – 2013. – Vol. 8, N 10. – P. 2358–2360. https://doi.org/10.1002/asia.201300020

23. Multi-enzyme coembedded organic–inorganic hybrid nanoflowers: synthesis and application as a colorimetric sensor / J. Sun [et al.] // Nanoscale. – 2014. – Vol. 6, N 1. – P. 255–262. https://doi.org/10.1039/C3NR04425D

24. Facile synthesis of enzyme-inorganic hybrid nanoflowers and their application as an immobilized trypsin reactor for highly efficient protein digestion / Z. Lin [et al.] // RSC Adv. – 2014. – Vol. 4, N 27. – P. 13888–13891. https://doi.org/10.1039/ C4RA00268G

25. Facile synthesis of enzyme–inorganic hybrid nanoflowers and its application as a colorimetric platform for visual detection of hydrogen peroxide and phenol / Z. Lin [et al.] // ACS Appl. Mater. Interf. – 2014. – Vol. 6, N 13. – P. 10775–10782. https://doi.org/10.1021/am502757e

26. One-pot construction of mediatorless bi-enzymatic glucose biosensor based on organic–inorganic hybrid / K. M. Manesh [et al.] // Biosens Bioelectron. – 2010. – Vol. 25, N 7. – P. 1579–1586. https://doi.org/10.1016/j.bios.2009.11.015

27. Cascade reactions in an all-enzyme nanoreactor / G. Delaittre [et al.] // Chem. Eur. J. – 2009. – Vol. 15, N 46. – P. 12600–12603. https://doi.org/10.1002/chem.200902063

28. Multimeric hemicellulases facilitate biomass conversion / Z. Fan [et al.] // Appl. Environ. Microbiol. – 2009. – Vol. 75, N 6. – P. 1754–1757. https://doi.org/10.1128/AEM.02181-08

29. Intramolecular electron transfer in a cytochrome P450cam system with a site-specific branched structure / H. Hirakawa [et al.] // Protein Eng. Des. Sel. – 2007. – Vol. 20, N 9. – P. 453–459. https://doi.org/10.1093/protein/gzm045

30. A new nanobiocatalytic system based on allosteric effect with dramatically enhanced enzymatic performance / L. B. Wang [et al.] // J. Am. Chem. Soc. – 2013. – Vol 135, N 4. – P. 1272–1275. https://doi.org/10.1021/ja3120136

31. Facile one-pot preparation of chitosan/calcium pyrophosphate hybrid microflowers / X. Wang [et al.] // ACS Appl. Mater. Interf. – 2014. – Vol. 6, N 16. – P. 14522–14532. https://doi.org/10.1021/am503787h

32. Manganese(II) phosphate nanoflowers as electrochemical biosensors for the high-sensitivity detection of ractopamine / Z. Zhang [et al.] // Sens Actuat B Chem. – 2015. – Vol. 211. – P. 310–317. https://doi.org/10.1016/j.snb.2015.01.106

33. Determination of clenbuterol, ractopamine and zilpaterol in liver and urine by liquid chromatography tandem mass spectrometry / J. Blanca [et al.] // Anal. Chim. Acta. – 2005. – Vol. 529, N 1–2. – P. 199–205. https://doi.org/10.1016/j.aca.2004.09.061

34. Determination of ractopamine in animal tissues by liquid chromatography-fluorescence and liquid chromatography/ tandem mass spectrometry / E. Shishani [et al.] // Anal. Chim. Acta. – 2003. – Vol. 483, N 1–2. – P. 137–145. https://doi.org/10.1016/S0003-2670(03)00120-X

35. Determination of ractopamine and clenbuterol in feeds by gas chromatography–mass spectrometry / L. He [et al.] // Anim. Feed Sci. Technol. – 2007. – Vol. 132, N 3–4. – P. 316–323. https://doi.org/10.1016/j.anifeedsci.2006.03.013

36. Shelver, W. L. Determination of ractopamine in cattle and sheep urine samples using an optical biosensor analysis: comparative study with HPLC and ELISA / W. L. Shelver, D. J. Smith // J. Agric. Food Chem. – 2003. – Vol. 51, N 13. – P. 3715–3721. https://doi.org/10.1021/jf021175q

37. Development of indirect competitive immunoassay for highly sensitive determination of ractopamine in pork liver samples based on surface plasmon resonance sensor / M. Liu [et al.] // Sens Actuat B Chem. – 2012. – Vol. 161, N 1. – P. 124– 130. https://doi.org/10.1016/j.snb.2011.09.078

38. Electrochemical sensor for toxic ractopamine and clenbuterol based on the enhancement effect of graphene oxide / C. Wu [et al.] // Sens Actuat B Chem. – 2012. – Vol. 168. – P. 178–184. https://doi.org/10.1016/j.snb.2012.03.084

39. Glassy carbon electrode modified with gold nanoparticles for ractopamine and metaproterenol sensing / J. H. Duan [et al.] // Chem. Phys. Lett. – 2013. – Vol. 574. – P. 83–88. https://doi.org/10.1016/j.cplett.2013.04.057

40. A label-free impedimetric immunosensor for detection of 1-aminohydantoin residue in food samples based on sol–gel embedding antibody / W. Jin [et al.] // Food Control. – 2014. – Vol. 39. – P. 185–191. https://doi.org/10.1016/j.foodcont.2013.11.001

41. DNA nanoflowers for multiplexed cellular imaging and traceable targeted drug delivery / R. Hu [et al.] // Angew Chem. Int. Ed. – 2014. – Vol. 53, N 23. – P. 5821–5826. https://doi.org/10.1002/ange.201400323

42. Preparation and enzymatic application of flower-like hybrid microcapsules through a biomimetic mineralization approach / J. F. Shi [et al.] // J. Mater. Chem. B. – 2014. – Vol. 2, N 27. – P. 4289–4296. https://doi.org/10.1039/C4TB00507D

43. Constructing inorganic shell onto LBL microcapsule through biomimetic mineralization: a novel and facile method for fabrication of microbioreactors / J. Li [et al.] // Soft Matter. – 2010. – Vol. 6, N 3. – P. 542–550. https://doi.org/10.1039/B918218G

44. Cytotoxicity, haematotoxicity and genotoxicity of high molecular arborescent polyoxyethylene with polyglycidol block containing shell / B. Klajnert [et al.] // Cell Biol. Inter. – 2006. – Vol. 30, N 3. – P. 248–252. https://doi.org/10.1016/j. cellbi.2005.10.026

45. Anticancer siRNA cocktails as a novel tool to treat cancer cells. Part (B). Efficiency of pharmacological action / V. Dzmitruk [et al.] // Inter. J. Pharm. – 2015 – Vol. 485, N 1–2. – P. 288–294. https://doi.org/10.1016/j.ijpharm.2015.03.034

46. Shcharbin, D. Poly(amidoamine) dendrimer complexes as a platform for gene delivery / D. Shcharbin, A. Shakhbazau, M. Bryszewska // Expert Opinion Drug Delivery. – 2013. – Vol. 10, N 12. – P. 1687–1698. https://doi.org/10.1517/17425247.2013.853661

47. Dendrimers show promise for siRNA and microRNA therapeutics / V. Dzmitruk [et al.] // Pharmaceutics. – 2018. – Vol. 10, N 3. – P. 126. https://doi.org/10.3390/pharmaceutics10030126

48. Dendrimer-protein interactions versus dendrimer-based nanomedicine / D. Shcharbin [et al.] // Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. – 2017. – Vol. 152. – P. 414–422. https://doi.org/10.1016/j.colsurfb.2017.01.041


Дополнительные файлы

Просмотров: 192

Обратные ссылки

  • Обратные ссылки не определены.


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 1029-8940 (Print)
ISSN 2524-230X (Online)