ТИАМИНАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ ОКСОФЕРРИЛЬНЫХ ФОРМ МИОГЛОБИНА


https://doi.org/10.29235/1029-8940-2018-63-2-176-187

Полный текст:


Аннотация

Окислительные превращения тиамина в присутствии метмиоглобина и пероксида водорода, в результате которых может образовываться ряд продуктов окисления, носят сложный характер. При инкубации тиамина с метмиоглобином и пероксидом водорода возможно расщепление молекулы тиамина по углероду метиленового мостика с образованием аминопиримидинового и тиазолового компонентов в виде отдельных молекул, а также образование тиохрома, тиаминдисульфида, оксодигидротиохрома, тиаминтиазолона. Окислительная трансформация фосфатов тиамина при инкубации с метмиоглобином и пероксидом водорода приводит к образованию аналогичных продуктов, однако в этом случае тиаминазная активность, т. е. расщепление на пиримидиновый компонент и фосфат тиазола, значительно выше. Добавление тирозина или парацетамола ингибирует тиаминазную активность, а также образование дисульфида тиамина, но увеличивает выход тиохрома или фосфатов тиохрома. С помощью спектрально-флуоресцентных методов, а также методов ВЭЖХ и масс-спектроскопии проведена идентификация продуктов окисления тиамина и фосфорных эфиров тиамина в пероксидазной реакции, катализируемой метмиоглобином в присутствии пероксида водорода. Обсуждается роль оксоферрильных форм миоглобина, образующихся при окислительном стрессе, в разрушении по тиаминазному пути тиаминдифосфата, который является коэнзимом важнейших ферментов энергетического метаболизма.

 


Об авторах

И. И. Степуро
Институт биохимии биологически активных соединений НАН Беларуси, Гродно
Беларусь
канд. биол. наук, вед. науч. сотрудник, доцент


С. А. Лабор
Институт биохимии биологически активных соединений НАН Беларуси, Гродно
Беларусь
аспирант, мл. науч. сотрудник


А. В. Шуриберко
Институт биохимии биологически активных соединений НАН Беларуси, Гродно
Беларусь
аспирант, мл. науч. сотрудник


В. И. Степуро
Гродненский государственный университет им. Я. Купалы, Гродно
Беларусь
канд. физ.-мат. наук, вед. науч. сотрудник, доцент


В. Ю. Смирнов
Гродненский медицинский университет, Гродно
Беларусь
ст. науч. сотрудник, доцент


А. В. Янцевич
Институт биоорганической химии НАН Беларуси, Минск
Беларусь
канд. хим. наук, заведующий лабораторией


Список литературы

1. Inouye, K. Etiology and pathology of beriberi / K. Inouye, E. Katsura // Beriberi and Thiamine / ed. : N. Shimazono, E. Katsura. – Tokyo, 1965. – Р. 1–28.

2. Tanphaichitr , V. Thiamine / V. Tanphaichitr // Handbook of Vitamins / ed. : R. B. Rucker [et al.]. – 3rd ed. – New York, 2001. – Р. 275–316.

3. Lonsdale, D. A review of the biochemistry, metabolism and clinical benefits of thiamin(e) and its derivatives / D. Lonsdale // Evidence-Based Complementary and Alternative Medicine. – 2006. – Vol. 3, N 1. – Р. 49–59.

4. Jordan, F. Current mechanistic understanding of thiamin diphosphate-dependent enzymatic reactions / F. Jordan // Natural Product Reports. – 2003. – Vol. 20, N 2. – Р. 184–201.

5. Bâ, A. Metabolic and structural role of thiamine in nervous tissues / A. Bâ // Cellular and Molecular Neurobiology. – 2008. – Vol. 28, N 7. – Р. 923–931.

6. Cooper, J. R. The role of thiamine in nervous tissue / J. R. Cooper, J. H. Pincus // Neurochemical Research. – 1979. – Vol. 4, N 2. – Р. 223–239.

7. Itokawa, Y. Thiamine in nerve membranes / Y. Itokawa, R. A. Schulz, J. R. Cooper // Biochimica et Biophysica Acta (BBA). – Biomembranes. – 1972. – Vol. 266, N 1. – Р. 293–299.

8. Matsuda, T. Thiamine as an integral component of brain synaptosomal membranes / T. Matsuda, J. R. Cooper // Proc. of the Nat. Acad. of Sciences. – 1981. – Vol. 78, N 9. – Р. 5886–5889.

9. Thiamine and Alzheimer’s disease. A pilot study / J. P. Blass [et al.] // Archives of Neurology. – 1988. – Vol. 45, N 8. – Р. 833–835.

10. Brown, L. A. Chronic ethanol ingestion potentiates TNF-alpha-mediated oxidative stress and apoptosis in rat type II cells / L. A. Brown, F. L. Harris, D. M. Guidot // Amer. J. of Physiology-Lung Cellular and Molecular Physiology. – 2001. – Vol. 281, N 2. – Р. 377–386.

11. Benfotiamine exhibits direct antioxidative capacity and prevents induction of DNA damage in vitro / U. Schmid [et al.] // Diabetes/Metabolism Research and Rev. – 2008. – Vol. 24, N 5. – Р. 371–377.

12. Changes in nitric oxide synthase-containing neurons in the brain of thiamine-deficient mice / H. Matsushita [et al.] // Acta Histochemica et Cytochemica. – 2000. – Vol. 33, N 2. – Р. 67–72.

13. Calingasan, N. Y. Vascular endothelium is a site of free radical production and inflammation in areas of neuronal loss in thiamine-deficient brain / N. Y. Calingasan, G. E. Gibson // Annals of the New York Acad. of Sciences. – 2000. – Vol. 903, N 1. – Р. 353–356.

14. Gibson, G. E. Thiamine-dependent processes and treatment strategies in neurodegeneration / G. E. Gibson, J. P. Blass // Antioxidants and Redox Signaling. – 2007. – Vol. 9, N 10. – Р. 1605–1619.

15. Gibson, G. E. Interactions of oxidative stress with thiamine homeostasis promote neurodegeneration / G. E. Gibson, H. Zhang // Neurochemistry Intern. – 2002. – Vol. 40, N 6. – Р. 493–504.

16. Stepuro, I. I. Oxidized thiamine derivatives. Mechanisms of formation under expasure to reactive nitrogen and oxygen species and in hemoprotein – catalyzed reactions / I. I. Stepuro, V. I. Stepuro. – [s. l.] : LAP LAMBERT Acad. Publ., 2014. – 280 p.

17. Van Dort, H. М. Identification and synthesis of new odor compounds from photolysis of thiamine / H. М. Van Dort, L. M. Van der Linde, D. de Rijke // J. of Agricultural and Food Chemistry. – 1984. – Vol. 32, N 3. – Р. 454–457.

18. Березовский, В. М. Химия витаминов / В. М. Березовский. – 2-е изд., перераб. и доп. – М. : Пищевая пром-сть, 1973. – 632 с.

19. Potent radical-scavenging activities of thiamin and thiamin diphosphate / Y. Okai [et al.] // J. of Clinical Biochemistry and Nutrition. – 2007. – Vol. 40, N 1. – Р. 42–48.

20. Stepuro, I. I. Thiamine and vasculopathies / I. I. Stepuro // Prostaglandins, Leukotrienes and Essential Fatty Acids. – 2005. – Vol. 72, N 2. – P. 115–127.

21. Reddi, K. K. Purification and separation of the two thiaminases in fresh water mussel (Lamellidens marginalis) / K. K. Reddi, K. V. Giri // Enzymologia. – 1948/1949. – Vol. 13. – Р. 281.

22. Островский, Ю. М. Тиамин : избр. главы по биохимии витамина В1 / Ю. М. Островский. – Минск : Беларусь, 1971. – 142 с.

23. Fujita, A. The second type of bacterial thiaminase / A. Fujita, Y. Nose, K. Kuratani // J. of Vitaminology. – 1954. – Vol. 1, N 1. – Р. 1–7.

24. Somogyi, J. C. Connection between chemical structure and antithiamine activity of various phenol derivatives / J. C. Somogyi, R. Bönicke // Intern. Ztschr. für Vitaminforschung. – 1969. – Vol. 39, N 1. – Р. 65–73.

25. Somogyi, J. On antithiamine factors of fern / J. Somogyi // J. of Vitaminology. – 1971. – Vol. 17, N 3. – Р. 165–174.

26. Beriberi caused by antithiamin factors in food and its prevention / S. Vimokesant [et al.] // Annals of the New York Acad. of Sciences. – 1982. – Vol. 378, N 1. – Р. 123–136.

27. Chemical interactions between thiamin and tannic acid. I. Kinetics, oxygen dependence and inhibition by ascorbic acid / K. Rungruangsak [et al.] // Amer. J. of Clinical Nutrition. – 1977. – Vol. 30, N 10. – Р. 1680–1685.

28. Singleton, C. K. Molecular mechanisms of thiamine utilization / C. K. Singleton, P. R. Martin // Current Molecular Medicine. – 2001. – Vol. 1, N 2. – Р. 197–207.

29. Ariaey-Nejad, M. R. 4-Methylthiazole-5-acetic acid – a urinary metabolite of thiamine / M. R. Ariaey-Nejad, W. N. Pearson // J. of Nutrition. – 1968. – Vol. 96, N 4. – Р. 445–449.

30. Основы биохимии / А. Уайт [и др.]; пер. с англ. Л. М. Гинодмана. – М. : Мир, 1981. – Т. 3. – C. 1155–1878.

31. Everse, J. Peroxidative activities of hemoglobin and hemoglobin derivatives / J. Everse, M. C. Johnson, M. A. Marini // Methods in Enzymology. – 1994. – Vol. 231. – Р. 547–561.

32. Everse, J. The toxicities of native and modified hemoglobins / J. Everse, N. Hsia // Free Radical Biology and Medicine. – 1997. – Vol. 22, N 6. – Р. 1075–1099.

33. Нerold, S. Kinetic and mechanistic studies of the reactions of nitrogen monoxide and nitrite with ferryl myoglobin / S. Нerold, F.-J. K. Rehman // J. of Biol. Inorganic Chemistry. – 2001. – Vol. 6, N 5–6. – Р. 543–555.

34. Evidence for the role of a peroxidase compound I-type intermediate in the oxidation of glutathione, NADH, ascor-bate, and dichloofluorescin by cytochrome c/H2O2 / A. Lawrence [et al.] // J. Biol. Chemistry. – 2003. – Vol. 278, N 32. – Р. 29410–29419.

35. Oxidation of thiamine on reaction with nitrogen dioxide generated by ferric myoglobin and hemoglobin in the presence of nitrite and hydrogen peroxide / I. I. Stepuro [et al.] // Biochemistry (Moscow). – 2012. – Vol. 77, N 1. – Р. 41–55.

36. Exner, M. Kinetic and mechanistis studies of the peroxynitrite – mediated oxidation of oxymyoglobin and oxyhemoglobin / M. Exner, S. Herold // Chem. Research in Toxicology. – 2000. – Vol. 13, N 4. – Р. 287–293.

37. Giulivi, C. [30] Hydrogen peroxide mediated ferrilhemoglobin generation in vitro and in red blood cells / C. Giulivi, K. J. A. Davies // Methods in Enzymology. – 1994. – Vol. 231. – Р. 490–496.

38. The globin-based free radical of ferryl hemoglobin is detected in normal human blood / D. A. Svistunenko [et al.] // J. of Biol. Chemistry. – 1997. – Vol. 272, N 11. – P. 7114–7121.

39. Оксоферрильные формы миоглобина и гемоглобина в присутствии фенолсодержащих соединений катализируют окислительную трансформацию тиамина и его производных / С. А. Лабор [и др.] // Вес. Нац. акад. навук Беларусi. Сер. бiял. навук. – 2017. – № 2. – С. 55–65.

40. Shikama, K. Autoxidation of oxymyoglobin: A meeting point of the stabilization and the activation of molecular oxygen / K. Shikama // Biological Reviews. – 1990. – Vol. 65, N 4. – P. 517–527.

41. Yusa, K. Oxidation of oxymyoglobin to metmyoglobin with hydrogen peroxide: Involvement of ferrylintermediate / K. Yusa, K. Shikama // Biochemistry. – 1987. – Vol. 26, N 21. – P. 6684–6688.

42. Mechanism of autooxidation for hemoglobins and myoglobins. Promotion of superoxide production by protons and anions / W. J. Wallace [et al.] // J. of Biol. Chemistry. – 1982. – Vol. 257, N 9. – P. 4966–4977.

43. Gunther, M. R. Potential roles of myoglobin autoxidation in myocardial ischemia-reperfusion injury / M. R. Gunther, V. Sampath, W. S. Caughey // Free Radical Biology and Medicine. – 1999. – Vol. 26, N 11–12. – P. 1388–1395.


Дополнительные файлы

Просмотров: 126

Обратные ссылки

  • Обратные ссылки не определены.


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 1029-8940 (Print)
ISSN 2524-230X (Online)