ОКСОФЕРРИЛЬНЫЕ ФОРМЫ МИОГЛОБИНА И ГЕМОГЛОБИНА В ПРИСУТСТВИИ ФЕНОЛСОДЕРЖАЩИХ СОЕДИНЕНИЙ КАТАЛИЗИРУЮТ ОКИСЛИТЕЛЬНУЮ ТРАНСФОРМАЦИЮ ТИАМИНА И ЕГО ПРОИЗВОДНЫХ
Аннотация
Об авторах
С. А. Лабор
Институт биохимии биологически активных соединений НАН Беларуси
Беларусь
аспирант, мл. науч. сотрудник
Беларусь
аспирант, мл. науч. сотрудник
В. И. Степуро
Гродненский государственный университет им. Янки Купалы
Беларусь
канд. физ.-мат. наук, вед. науч. сотрудник, доцент
Беларусь
канд. физ.-мат. наук, вед. науч. сотрудник, доцент
И. И. Степуро
Институт биохимии биологически активных соединений НАН Беларуси
Беларусь
канд. биол. наук, вед. науч. сотрудник, доцент
Беларусь
канд. биол. наук, вед. науч. сотрудник, доцент
В. Ю. Смирнов
Гродненский государственный медицинский университет
Беларусь
ст. науч. сотрудник, доцент
Беларусь
ст. науч. сотрудник, доцент
Список литературы
1. Взаимодействие оксоферрилмиоглобина и динитрозильных комплексов железа / К. Б. Шумаев [и др.] // Биохимия. – 2004. – Т. 69, № 5. – С. 699–705.
2. Тиамин ингибирует образование дитирозина, специфического маркера окислительного стресса, в реакциях, катализируемых оксоферрильными формами гемоглобина / А. И. Степуро [и др.] // Биохимия. – 2008. – Т. 73, № 9. – С. 1281–1293.
3. Boveris, A. The cellular production of hydrogen peroxide / A. Boveris, N. Oshino, B. Chance // Biochem. J. – 1972. – Vol. 128, N 3. – Р. 617–630.
4. Boveris, A. The mitochondrial generaionof hydrogen peroxide: general properties and effect of hyperbaric oxygen / A. Boveris, B. Chance // Biochem. J. – 1973. – Vol. 134, N 3. – Р. 707–716.
5. Exner, M. Kinetic and mechanistis studies of the peroxynitrite – mediated oxidation of oxymyoglobin and oxyhemoglobin / M. Exner, S. Herold // Chem. Res. in Toxicol. – 2000. – Vol. 13, N 4. – Р. 287–293.
6. The globin-based free radical of ferryl hemoglobin is detected in normal human blood / D. A. Svistunenko [et al.] // J. of Biol. Chem. – 1997. – Vol. 272, N 11. – Р. 7114–7121.
7. Chance, B. Hydroperoxide metabolism in mammalian organs / B. Chance, H. Sies, A. Boveris // Physiol. Rev. – 1979. – Vol. 59, N 3. – Р. 527–605.
8. Affinity labeling of the polyphosphate binding site of hemoglobin / R. Benesch [et al.] // Biochemistry. – 1972. – N 11. – Р. 3576–3582.
9. Antonini, E. Hemoglobin and myoglobin in their reactions with ligands / E. Antonini, M. Brunori. – Amsterdam: Nort-Holland Pub. Co., 1971. – 436 p. (Frontiers of Biology; vol. 21).
10. Fenwick, C. pH and driving force dependence of intramolecular oxyferryl heme reduction in myoglobin / C. Fenwick, A. M. English, J. F. Wishart // J. of the Am. Chem. Soc. – 1997. – Vol. 119, N 20. – Р. 4758–4764.
11. Оstdal, H. Reduction of ferrimyoglobin by b-lactoglobulin / H. Оstdal, B. Daneshvar, L. H. Skibsted // Free Radical Res. – 1996. – Vol. 24, N 6. – Р. 429–438.
12. Bayse, G. S. The peroxidase-catalyzed oxidation of tyrosine / G. S. Bayse, A. W. Michaels, M. Morrison // Biochim. et Biophys. Acta (BBA)-Enzymol. – 1972. – Vol. 284, N 1. – Р. 34–42.
13. Anderson, S. O. Covalent cross-links in a structural protein, resilin / S. O. Anderson // Acta Physiologica Scandinavica. Supplementum. – 1966. – Vol. 263. – Р. 1–83.
14. Stepuro, I. I. Thiamine and vasculopathies / I. I. Stepuro // Prostaglandins Leukot Essent Fatty Acids. – 2005. – Vol. 72, N 2. – Р. 115–127.
15. Raven, E. L. Chemical reactivity of the active site of myoglobin / E. L. Raven, A. G. Mauk // Adv. Inorg. Chem. – 2001. – Vol. 51. – P. 1–49.
16. Tew, D. The myoglobin protein radical coupling of Tyr-103 to Tyr-151 in the H202-mediated cross-linking of sperm whale myoglobin / D. Tew, P. R. O. de Montellano // J. of Biol. Chem. – 1988. – Vol. 263, N 33. – Р. 17880–17886.
17. Site-specific spin trapping of tyrosine radicals in the oxidation of metmyoglobin / R. M. Gunther [et al.] // Biochem. J. – 1988. – Vol. 330, N 3. – Р. 1293–1299.
18. Peroxidation of a specific tryptophan of metmyoglobin by hydrogen peroxide / J. A. De Gray [et al.] // Biochem. J. – 1997. – Vol. 272, N 4. – Р. 2359–2362.
19. Stepuro, I. I. Oxidized thiamine derivatives. Mechanisms of formation under expasure to reactive nitrogen and oxygen species and in hemoprotein – catalyzed reactions / I. I. Stepuro, V. I. Stepuro. – [S. l.]: LAP LAMBERT Academic Publishing, 2014. – 280 p.
20. Herold, S. Nitrotyrosine, dityrosine, and nitrotryptophan formation from metmyoglobin, hydrogen peroxide, and nitrite / S. Herold // Free Radical Biology and Medicine. – 2004. – Vol. 36, N 5. – Р. 565–579.
21. Лабор, С. А. Механизм окисления тиамина и его фосфорных эфиров в псевдопероксидазной реакции, катализируемой метмиоглобином, в присутствии парацетамола / С. А. Лабор // Белорусские лекарства: материалы Междунар. науч.-практ. конф., Минск, 17–18 нояб. 2016 г. / Нац. акад. наук Беларуси, Отд-ние химии и наук о Земле, Ин-т биорган. химии Нац. акад. наук Беларуси; редкол.: С. А. Усанов, Е. Н. Калиниченко, П. Т. Петров. – Минск, 2016. – С. 116–123.
22. Potter, D. W. Identification of aсеtaminophen polymerisation products catalysed by horseradisch peroxidase / D. W. Potter, D. W. Miller, J. A. Hinson // Biol. Chem. – 1985. – Vol. 290. – Р. 12174–12180.
23. Oxidation of thiamine on reaction with nitrogen dioxide generated by ferric myoglobin and hemoglobin in the presence of nitrite and hydrogen peroxide / I. I. Stepuro [et al.] // Biochemistry (Moscow). – 2012. – Vol. 77, N 1. – Р. 41–55.
Рецензия
Просмотров: 395
Послать статью по эл. почте 
