ОКСОФЕРРИЛЬНЫЕ ФОРМЫ МИОГЛОБИНА И ГЕМОГЛОБИНА В ПРИСУТСТВИИ ФЕНОЛСОДЕРЖАЩИХ СОЕДИНЕНИЙ КАТАЛИЗИРУЮТ ОКИСЛИТЕЛЬНУЮ ТРАНСФОРМАЦИЮ ТИАМИНА И ЕГО ПРОИЗВОДНЫХ

С помощью спектрально-флуоресцентных методов и метода высокоэффективной жидкостной хроматографии (ВЭЖХ) показано, что после инкубации тиамина с миоглобином и пероксидом водорода в водном растворе образуются тиохром, оксодигидротиохром и тиаминдисульфид. При добавлении тирозина или парацетамола в раствор метмиоглобина, пероксида водорода и тиамина резко повышается выход тиохрома, а выход оксодигидротиохрома и тиаминдисульфида снижается. В присутствии высоких концентраций парацетамола или тирозина тиамин превращается в тиохром, а выход оксодигидротиохрома и ти- аминдисульфида полностью ингибируется. Тиаминмонофосфат и тиаминдифосфат, в отличие от тиамина, стабильны и не окисляются даже после длительной инкубации в смеси с метмиоглобином и пероксидом водорода. Фосфорные эфиры тиамина не окисляются в соот- ветствующие фосфаты тиохрома в отсутствие монофенолов. Образование димеров тирозина, а также димеров и олигомеров парацетамола замедляется в присутствии тиамина и его фосфорных эфиров. Обсуждается механизм сопряженного окисления тиамина и его фосфорных эфиров с окислением монофенолов в пероксидазной реакции, катализируемой метмиоглобином и пероксидом водорода. 

1. Взаимодействие оксоферрилмиоглобина и динитрозильных комплексов железа / К. Б. Шумаев [и др.] // Биохимия. – 2004. – Т. 69, № 5. – С. 699–705.

2. Тиамин ингибирует образование дитирозина, специфического маркера окислительного стресса, в реакциях, катализируемых оксоферрильными формами гемоглобина / А. И. Степуро [и др.] // Биохимия. – 2008. – Т. 73, № 9. – С. 1281–1293.

3. Boveris, A. The cellular production of hydrogen peroxide / A. Boveris, N. Oshino, B. Chance // Biochem. J. – 1972. – Vol. 128, N 3. – Р. 617–630.

4. Boveris, A. The mitochondrial generaionof hydrogen peroxide: general properties and effect of hyperbaric oxygen / A. Boveris, B. Chance // Biochem. J. – 1973. – Vol. 134, N 3. – Р. 707–716.

5. Exner, M. Kinetic and mechanistis studies of the peroxynitrite – mediated oxidation of oxymyoglobin and oxyhemoglobin / M. Exner, S. Herold // Chem. Res. in Toxicol. – 2000. – Vol. 13, N 4. – Р. 287–293.

6. The globin-based free radical of ferryl hemoglobin is detected in normal human blood / D. A. Svistunenko [et al.] // J. of Biol. Chem. – 1997. – Vol. 272, N 11. – Р. 7114–7121.

7. Chance, B. Hydroperoxide metabolism in mammalian organs / B. Chance, H. Sies, A. Boveris // Physiol. Rev. – 1979. – Vol. 59, N 3. – Р. 527–605.

8. Affinity labeling of the polyphosphate binding site of hemoglobin / R. Benesch [et al.] // Biochemistry. – 1972. – N 11. – Р. 3576–3582.

9. Antonini, E. Hemoglobin and myoglobin in their reactions with ligands / E. Antonini, M. Brunori. – Amsterdam: Nort-Holland Pub. Co., 1971. – 436 p. (Frontiers of Biology; vol. 21).

10. Fenwick, C. pH and driving force dependence of intramolecular oxyferryl heme reduction in myoglobin / C. Fenwick, A. M. English, J. F. Wishart // J. of the Am. Chem. Soc. – 1997. – Vol. 119, N 20. – Р. 4758–4764.

11. Оstdal, H. Reduction of ferrimyoglobin by b-lactoglobulin / H. Оstdal, B. Daneshvar, L. H. Skibsted // Free Radical Res. – 1996. – Vol. 24, N 6. – Р. 429–438.

12. Bayse, G. S. The peroxidase-catalyzed oxidation of tyrosine / G. S. Bayse, A. W. Michaels, M. Morrison // Biochim. et Biophys. Acta (BBA)-Enzymol. – 1972. – Vol. 284, N 1. – Р. 34–42.

13. Anderson, S. O. Covalent cross-links in a structural protein, resilin / S. O. Anderson // Acta Physiologica Scandinavica. Supplementum. – 1966. – Vol. 263. – Р. 1–83.

14. Stepuro, I. I. Thiamine and vasculopathies / I. I. Stepuro // Prostaglandins Leukot Essent Fatty Acids. – 2005. – Vol. 72, N 2. – Р. 115–127.

15. Raven, E. L. Chemical reactivity of the active site of myoglobin / E. L. Raven, A. G. Mauk // Adv. Inorg. Chem. – 2001. – Vol. 51. – P. 1–49.

16. Tew, D. The myoglobin protein radical coupling of Tyr-103 to Tyr-151 in the H202-mediated cross-linking of sperm whale myoglobin / D. Tew, P. R. O. de Montellano // J. of Biol. Chem. – 1988. – Vol. 263, N 33. – Р. 17880–17886.

17. Site-specific spin trapping of tyrosine radicals in the oxidation of metmyoglobin / R. M. Gunther [et al.] // Biochem. J. – 1988. – Vol. 330, N 3. – Р. 1293–1299.

18. Peroxidation of a specific tryptophan of metmyoglobin by hydrogen peroxide / J. A. De Gray [et al.] // Biochem. J. – 1997. – Vol. 272, N 4. – Р. 2359–2362.

19. Stepuro, I. I. Oxidized thiamine derivatives. Mechanisms of formation under expasure to reactive nitrogen and oxygen species and in hemoprotein – catalyzed reactions / I. I. Stepuro, V. I. Stepuro. – [S. l.]: LAP LAMBERT Academic Publishing, 2014. – 280 p.

20. Herold, S. Nitrotyrosine, dityrosine, and nitrotryptophan formation from metmyoglobin, hydrogen peroxide, and nitrite / S. Herold // Free Radical Biology and Medicine. – 2004. – Vol. 36, N 5. – Р. 565–579.

21. Лабор, С. А. Механизм окисления тиамина и его фосфорных эфиров в псевдопероксидазной реакции, катализируемой метмиоглобином, в присутствии парацетамола / С. А. Лабор // Белорусские лекарства: материалы Междунар. науч.-практ. конф., Минск, 17–18 нояб. 2016 г. / Нац. акад. наук Беларуси, Отд-ние химии и наук о Земле, Ин-т биорган. химии Нац. акад. наук Беларуси; редкол.: С. А. Усанов, Е. Н. Калиниченко, П. Т. Петров. – Минск, 2016. – С. 116–123.

22. Potter, D. W. Identification of aсеtaminophen polymerisation products catalysed by horseradisch peroxidase / D. W. Potter, D. W. Miller, J. A. Hinson // Biol. Chem. – 1985. – Vol. 290. – Р. 12174–12180.

23. Oxidation of thiamine on reaction with nitrogen dioxide generated by ferric myoglobin and hemoglobin in the presence of nitrite and hydrogen peroxide / I. I. Stepuro [et al.] // Biochemistry (Moscow). – 2012. – Vol. 77, N 1. – Р. 41–55.