vestibИзвестия Национальной академии наук Беларуси. Серия биологических наукProceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Biological Series1029-89402524-230XThe Republican Unitary Enterprise Publishing House "Belaruskaya Navuka"10.29235/1029-8940-2019-64-3-326-337vestib-451Research ArticleСтатьиСтруктурные переходы в смешанных классах белковStructural transitions in mixed classes of proteinsПобойневВ. B.PoboinevV. V.

Побойнев Виктор Витольдович – аспирант, ассистент 

пр. Дзержинского, 83, 220116, г. Минск

Victor V. Poboinev – Postgraduate student, assistant 

83, Dzerzhynskii Ave., 220116, Minsk, Republic of Belarus

dremozzew@mail.ruХрусталёвВ. В.KhrustalevV. V.

Хрусталев Владислав Викторович – доцент, заведующий кафедрой

пр. Дзержинского, 83, 220116, г. Минск

Vladislav V. Khrustalev – Assistant Professor, Head of the Department

83, Dzerzhynskii Ave., 220116, Minsk, Republic of Belarus

vvkhrustalev@mail.ruХрусталёваТ. А.KhrustalevaT. A.

Хрусталева Татьяна Александровна – старший научный сотрудник

ул. Академическая, 28, 220072, г. Минск

Tatyana A. Khrustaleva – Senior researcher 

28, Akademicheskaya Str., 220072, Minsk, Republic of Belarus

tanissia.lir@gmail.comСтожаровА. Н.StojarovA. N.

Стожаров Александр Николаевич – профессор, заведующий кафедрой

пр. Дзержинского, 83, 220116, г. Минск

Aliaksandr N. Stazharau – Professor, Head of the Department 

83, Dzerzhynskii Ave., 220116, Minsk, Republic of Belarus

 

stojarov@mail.ruБелорусский государственный медицинский университетBelarusian State Medical UniversityИнститут физиологии НАН БеларусиBelarus201916082019643326337Copyright © Побойнев В.B., Хрусталёв В.В., Хрусталёва Т.А., Стожаров А.Н., 20192019Побойнев В.B., Хрусталёв В.В., Хрусталёва Т.А., Стожаров А.Н.Poboinev V.V., Khrustalev V.V., Khrustaleva T.A., Stojarov A.N.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://vestibio.belnauka.by/jour/article/view/451

Изучены особенности аминокислотного состава участков белков классов «альфа + бета» и «альфа/ бета», склонных к структурным переходам. Данные получены путём сравнения разных трёхмерных структур белков с абсолютно идентичной аминокислотной последовательностью. В работе не рассматривались фрагменты белков, расположение атомов в которых невозможно определить методом рентгеноструктурного анализа. Судя по более высокому проценту остатков, находящихся в структурно неустойчивых фрагментах, белки класса «альфа + бета» менее стабильны, чем белки класса «альфа/бета». Наиболее частым структурным переходом является укорочение Nи C-концов альфа-спиралей и бета-тяжей. Найдены и полностью «исчезающие» (переходящие в койл) альфа-спирали и бета-тяжи, аминокислотный состав которых несёт в себе ценную информацию, позволяющую выявить фрагменты белков, которые способны к переходу от альфа-спиралей к бета-тяжам и обладают сходным аминокислотным составом как с «исчезающими» альфа-спиралями, так и с «исчезающими» бета-тяжами. Аминокислотный состав способных к полному «исчезновению» альфа-спиралей достоверно отличается от такового способных к полному

It was studied the features of amino acid content of protein regions of “alpha + beta” and “alpha/beta” classes, that are prone to structural transitions. The data have been obtained by the way of the comparison of different threedimensional structures of proteins with absolutely identical amino acid sequence. In this study we ignored fragments of proteins in which positions of atoms cannot be determined with the help of X-ray crystallography. Proteins of “alpha + beta” class are less stable than proteins of “alpha/beta” class, since the percent of structurally instable residues in them is higher. Most frequent type of structural transitions is the decrease of length of N-terminal and C-terminal parts of alpha helices and beta strands. Alpha helices and beta strands that can completely disappear (turn to coil) have also been found. The data of their amino acid content is important for the development of the method able to detect fragments of proteins prone to transitions from alpha helix to beta strand. Those fragments should combine characteristic features of amino acid content of both completely disappearing alpha helices and completely disappearing beta strands. The amino acid composition of alpha-helices capable to complete disappearance is significantly different from that for beta-strands capable to complete disappearance: frequencies of alanine, glutamine and glutamic acid usage are increased, frequencies of isoleucine, threonine and glycine usage are reduced.

структурный переходбелокбета-тяжальфа-спиральвторичная структура белкаstructural transitionproteinbeta-strandalpha-helixsecondary structure of proteinReferencesSCOP: a structural classification of proteins database for the investigation of sequences and structures / A. G. Murzin [et al.] // J. Mol. Biol. – 1995. – Vol. 247, N 4. – P. 536–540. https://doi.org/10.1016/s0022-2836(05)80134-2Murzin A. G., Brenner S. E., Hubbard T., Chothia C. SCOP: a structural classification of proteins database for the investigation of sequences and structures.Journal of Molecular Biology, 1995, vol. 247, no. 4, pp. 536–540. https://doi.org/ 10.1016/s0022-2836(05)80134-2Термодинамическая характеристика стабильности структуры белков четырёх классов / В. В. Побойнев [и др.] // Молекулярные, мембранные и клеточные основы функционирования биосистем : междунар. науч. конф. ; 13-й съезд Белорус. обществ. об-ния фотобиологов и биофизиков : тез. докл., Минск, 27–29 июня 2018 г. / редкол. : И. Д. Волотовский (отв. ред.) [и др.]. – Минск, 2018. – С. 34.Poboinev V. V., Khrustalev V. V., Stozharov A. N., Khrustaleva Т. А. Thermodynamic characteristics of stability of the structure of proteins of four classes.Molekulyarnye, membrannye i kletochnye osnovy funktsionirovaniya biosistem: mezhdunarodnaya nauchnaya konferentsiya; Trinadtsatyi s’’ezd Belorusskogo obshchestvennogo ob’’edineniya fotobiologov i biofizikov: tezisy dokladov (Belarus’, Minsk, 27–29 iyunya 2018 goda) [Molecular, membrane and cellular bases of the functioning of biosystems: international scientific conference; The thirteenth congress of the Belarusian public association of photobiologists and biophysicists: abstracts of reports (Belarus, Minsk, June 27–29, 2018)]. Minsk, 2018, p. 34 (in Russian).Geschwind, M. D. Prion diseases / M. D. Geschwind // CONTINUUM: Lifelong Learn. in Neurol. – 2015. – Vol. 6. – P. 1612–1638. https://doi.org/10.1212/CON.0000000000000251Geschwind M. D. Prion Diseases.CONTINUUM: Lifelong Learning in Neurology, 2015, vol. 6, pp. 1612–1638. https://doi.org/10.1212/CON.0000000000000251Knight, R. S. G. Prion diseases / R. S. G. Knight, R. G. Will // J. Neurol. Neurosurg. Psychiatry. – 2004. – Vol. 75, N 90001. – P. 36–42. https://doi.org/10.1136/jnnp.2004.036137Knight R. S. G., Will R. G. Prion diseases. Journal of Neurology, Neurosurgery and Psychiatry, 2004, vol. 75, no. 9001, pp. 36–42. https://doi.org/10.1136/jnnp.2004.036137Johnson, R. T. Prion diseases / R. T. Johnson // Lancet Neurol. – Vol. 4, N 10. – P. 635–642. https://doi.org/10.1016/ s1474-4422(05)70192-7Johnson R. T. Prion diseases.Lancet Neurology, vol. 4, no. 10, pp. 635–642. https://doi.org/10.1016/s1474-4422(05)70192-7Prusiner, S. B. Novel proteinaceous infectious particles cause scrapie / S. B. Prusiner // Science. – 1982. – Vol. 216, N 4542. – P. 136–144. https://doi.org/10.1126/science.6801762Prusiner S. B. Novel proteinaceous infectious particles cause scrapie. Science, 1982, vol. 216, no. 4542, pp. 136–144. https://doi.org/10.1126/science.6801762Cooperative structural transitions in amyloid-like aggregation / T. Steckmann [et al.] // J. Chem. Phys. – 2017. – Vol. 146, N 13. – P. 135103. https://doi.org/10.1063/1.4979516Steckmann T. Y., Bhandari R., Chapagain P. P., Gerstman B. S. Cooperative structural transitions in amyloid-like aggregation. Journal of Chemical Physics, 2017, vol. 146, no. 13, p. 135103. https://doi.org/10.1063/1.4979516Chou, P. Y. Prediction of the secondary structure of proteins from their amino acid sequence / P. Y. Chou, G. D. Fasman // Advances in enzymology and related areas of molecular biology / ed. A. Meister. – New York, 1978. – Vol. 47. – P. 45–148.Chou P. Y., Fasman G. D. Prediction of the secondary structure of proteins from their amino acid sequence.Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology. New York, 1978, vol. 47, pp. 145–148.Стабильность альфа-спиральных и бета-структурных блоков в белках четырeх структурных классов / В. В. Побойнев [и др.] // Вес. Нац. акад. навук. Cер. бiял. навук. – 2018. – Т. 63, № 4. – С. 391–400.Poboinev V. V., Khrustalev V. V., Stozharov A. N., Khrustaleva Т. А. Stability of alpha-helical and beta-structural blocks in proteins of four structural classes. Vestsі Natsyyanal’nai akademіі navuk Belarusі. Seryya bіyalagіchnykh navuk = Proceedings of the National Academy of Sciences of Belarus. Biological series, 2018, vol. 63, no. 4, pp. 391–400 (in Russian).Хрусталёв, В. В. Особенности аминокислотного состава бета-тяжей в белках различных структурных классов / В. В. Хрусталёв, В. В. Побойнев, Т. А. Хрусталёва // Фундаментальная наука в современной медицине : материалы сателл. дистанц. науч.-практ. конф. студентов и молодых ученых (Минск, 3 марта 2017 г.) / Белорус. гос. мед. ун-т ; под ред. А. В. Сикорского [и др.]. – Минск, 2017. – С. 331–336.Khrustalev V. V., Poboinev V. V., Khrustalevа Т. А. Features of amino acid composition of beta-strands in proteins of different structural classes.Fundamental’naya nauka v sovremennoi meditsine: materialy satellitnoi distantsionnoi nauchnoprakticheskoi konferentsii studentov i molodykh uchenykh (Minsk, 3 marta 2017 goda))[Fundamental science in modern medicine: materials of the satellite remote scientific-practical conference of students and young scientists (Minsk, March 3, 2017)]. Minsk, 2017, pp. 331–336 (in Russian).The Protein Data Bank / H. M. Berman [et al.] // Nucleic Acids Res. – 2000. – Vol. 28, N 1. – P. 235–242. https://doi.org/10.1093/nar/28.1.235Berman H. M., Westbrook J., Feng Z., Gilliland G., Bhat T. N., Weissig H., Shindyalov I. N., Bourne P. E. The Protein Data Bank. Nucleic Acids Research, 2000, vol. 28, no. 1, pp. 235–242. https://doi.org/10.1093/nar/28.1.235Aurora, R. Helix capping / R. Aurora, G. D. Rose // Protein Sci. – 1998. – Vol. 7, N 1. – P. 21–38. https://doi.org/10.1002/pro.5560070103Aurora R., Rose G. D. Helix capping. Protein Science, 1998, vol. 7, no. 1, pp. 21–38. https://doi.org/10.1002/ pro.5560070103Khrustalev, V. V. The influence of flanking secondary structures on amino acid content and typical lengths of 3/10 helices / V. V. Khrustalev, E. V. Barkovsky, T. A. Khrustaleva // Int. J. Proteomics. – 2014. – Vol. 2014. – Art. ID 360230. https://doi.org/10.1155/2014/360230Khrustalev V. V., Barkovsky E. V., Khrustaleva T. A. The influence of flanking secondary structures on amino acid content and typical lengths of 3/10 helices. International Journal of Proteomics, 2014, vol. 2014, art. ID 360230. https://doi.org/10.1155/2014/360230Побойнев, В. В. Особенности аминокислотного состава альфа-спиральных участков в полипептидных цепях белков различных структурных классов / В. В. Побойнев, В. В. Хрусталёв, Т. А. Хрусталёва // Вес. Нац. акад. навук. Cер. бiял. навук. – 2017. – № 4. – С. 58–66.Poboinev V. V., Khrustalev V. V., Khrustaleva Т. А. Features of amino acid composition of alpha-helical regions in proteins of different structural classes.Vestsі Natsyyanal’nai akademіі navuk Belarusі. Seryya bіyalagіchnykh navuk =Proceedings of the National Academy of Sciences of Belarus. Biological series, 2017, no. 4, pp. 58–66 (in Russian).Baldwin, R. L. Is protein folding hierarchic? II. Folding intermediates and transition states / R. L. Baldwin, G. D. Rose // Trends Biochem. Sci. – 1999. – Vol. 24, N 5. – P. 77–83. https://doi.org/10.1016/s0968-0004(98)01345-0Baldwin R. L., Rose G. D. Is protein folding hierarchic? II. Folding intermediates and transition states. Trends in Biochemical Sciences, 1999, vol. 24, no. 5, pp. 77–83. https://doi.org/10.1016/s0968-0004(98)01345-0Abrusán, G. Alpha helices are more robust to mutations than beta strands / G. Abrusán, J. A. Marsh // PLoS Comput. Biol. – 2016. – Vol. 12, N 12. – P. e1005242. https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1005242Abrusán G., Marsh J. A. Alpha helices are more robust to mutations than beta strands. PLoS Computational Biology, 2016, vol. 12, no. 12, p. e1005242. https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1005242An allosteric mechanism for activation of the kinase domain of epidermal growth factor receptor / X. Zhang [et al.] // Cell. – 2006. – Vol. 125, N 6. – P. 1137–1149. https://doi.org/10.1016/j.cell.2006.05.013Zhang X., Gureasko J., Shen K., Cole P. A., Kuriyan J. An allosteric mechanism for activation of the kinase domain of epidermal growth factor receptor. Cell, 2006, vol. 125, no. 6, pp. 1137–1149. https://doi.org/10.1016/j.cell.2006.05.013Dynamics of disulfide-bond disruption and formation in the thermal unfolding of ribonuclease A / P. Krupa [et al.] // J. Chem. Theory Comput. – 2017. – Vol. 13, N 11. – P. 5721–5730. https://doi.org/10.1021/acs.jctc.7b00724Krupa P., Sieradzan A. K., Mozolewska M. A., Li H., Liwo A., Scheraga H. A. Dynamics of disulfide-bond disruption and formation in the thermal unfolding of ribonuclease A.Journal of Chemical Theory and Computation, 2017, vol. 13, no. 11, pp. 5721–5730. https://doi.org/10.1021/acs.jctc.7b00724Разработка потенциальных ингибиторов ВИЧ-1 методами in silico клик-химии и молекулярного моделирования / А. М. Андрианов [и др.] // Мат. биология и биоинформатика. – 2018. – Т. 13, № 2. – С. 507–525.Andrianov A. M., Nikolaev G. I., Kashin I. A., Tuzikov A. V. Development of potential inhibitors of HIV-1 in silico methods of click-chemistry and molecular modeling. Matematicheskaya biologiya i bioinformatika [Mathematical biology and bioinformatics], 2018, vol. 13, no. 2, pp. 507–525 (in Russian).

The authors declare that there are no conflicts of interest present.