vestibИзвестия Национальной академии наук Беларуси. Серия биологических наукProceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Biological Series1029-89402524-230XThe Republican Unitary Enterprise Publishing House "Belaruskaya Navuka"10.29235/1029-8940-2018-63-4-391-400vestib-390Research ArticleСтатьиСтабильность альфа-спиральных и бета-структурных блоков в белках четырех структурных классовStability of alpha-helical and beta-structural blocks in proteins of four structural classesПобойневВ. В.PoboinevV. V.

Побойнев Виктор Витольдович – преподаватель-стажер.

пр. Дзержинского, 83, 220116, Минск.

Victor V. Poboinev – trainee-teacher.

83, Dzerzhynskii Ave., 220116, Minsk.

dremozzew@mail.ruХрусталёвВ. В.KhrustalevV. V.

Хрусталёв Владислав Викторович – доцент, заведующий кафедрой. 

пр. Дзержинского, 83, 220116, Минск.

Vladislav V.  Khrustalev – Assistant Professor, Head of the Department.

83, Dzerzhynskii Ave., 220116, Minsk.

vvkhrustalev@mail.ruХрусталёваТ. А.KhrustalevaT. A.

Хрусталёва Татьяна Александровна – старший научный сотрудник. 

ул. Академическая, 28, 220072, Минск.

Tatyana A. Khrustaleva – Senior researcher.

28, Akademicheskaya Str., 220072, Minsk.

tanissia.lir@gmail.comСтожаровА. Н.StozharovA. N.

Стожаров Александр Николаевич – академик, доктор биологических наук, профессор, заведующий кафедрой. 

пр. Дзержинского, 83, 220116, Минск.

Aleksander N. Stazharau – Academician, D. Sc. (Biol.), Professor, Head of the Department. 

83, Dzerzhynskii Ave., 220116, Minsk.

stojarov@mail.ruБелорусский государственный медицинский университетBelarusian State Medical UniversityИнститут физиологии НАН БеларусиInstitute of Physiology of the National Academy of Sciences of Belarus201829102018634391400Copyright © Побойнев В.В., Хрусталёв В.В., Хрусталёва Т.А., Стожаров А.Н., 20182018Побойнев В.В., Хрусталёв В.В., Хрусталёва Т.А., Стожаров А.Н.Poboinev V.V., Khrustalev V.V., Khrustaleva T.A., Stozharov A.N.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://vestibio.belnauka.by/jour/article/view/390

В статье рассмотрены особенности строения групп взаимодействующих альфа-спиралей и групп взаимодействующих бета-тяжей (блоков) в выборках трехмерных структур негомологичных белков, относящихся к четырем структурным классам. Стабильность каждого элемента вторичной структуры оценивали с помощью алгоритма PentaFOLD, который способен выявлять альфа-спирали и бета-тяжи с наиболее характерными для данного вида вторичной структуры особенностями чередований аминокислотных остатков. Доказано, что в белках классов «альфа + бета» и «альфа/бета» чаще всего встречаются блоки, состоящие из двух взаимодействующих альфа-спиралей, отличающихся наибольшей степенью стабильности. В альфа-спиральных белках, как правило, встречаются блоки из 4 альфа-спиралей, в бета-структурных – отдельные короткие альфа-спирали, отличающиеся наименьшей степенью стабильности в белках этого класса. Наиболее устойчивыми следует считать бета-структуры из трех бета-тяжей, наименее устойчивыми – отдельные бета-шпильки. В белках класса «альфа + бета» наблюдается характерное расположение стабильных альфа-спиралей в начале альфа-спирального блока, стабильных бета-тяжей – в конце бета-структурного блока. Такое расположение стабильных альфа-спиралей и бета-тяжей способствует формированию устойчивой пространственной структуры, если белок начинается с бета-структурного домена, что наблюдается в большинстве случаев.

In this article we showed the characteristic structural features of the groups of interacting alpha-helices and beta-strands (blocks) in four sets of nonhomologous proteins from different structural classes. Stability of each element of secondary structure has been checked with help of the PentaFOLD algorithm that finds intrinsic alpha-helical and beta-structural sequences of amino acid residues. We proved that the most frequent blocks of “alpha + beta” and “alpha/beta” proteins are 2 interacting alpha helices, and they demonstrate the highest level of stability. In alpha-helical proteins the most frequent blocks contain 4 alpha-helices. In beta-structural proteins alpha-helices most frequently do not interact with other helices and demonstrate the lowest level of stability. The most stable type of beta-structure is a block made from three interacting beta-strands, while the less stable one is a beta-hairpin. There is a characteristic distribution of stable alpha-helices in “alpha + beta” proteins: they are usually situated in the beginning of a block while stable beta-strands are usually situated in the end of the block. This type of distribution of stable alpha-helices and beta-strands helps the protein to form its stable three-dimensional structure in case  it begins from beta-structural domain which is the most frequent case for the structural class of proteins. 

белокбета-шпилькабета-тяжальфа-спиральвторичная структура белкапространственная структура белкаproteinbeta-hairpinbeta-strandalpha-helixsecondary structure of proteinthree-dimensional structure of proteinReferencesKabsch, W. Dictionary of protein secondary structure: pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features / W. Kabsch, C. Sander // Biopolymers. – 1983. – Vol. 22, N 12. – P. 2577–2637. https://doi.org/10.1002/bip.360221211Kabsch W., Sander C. Dictionary of protein secondary structure: pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features. Biopolymers, 1983, vol. 22, no. 12, pp. 2577–2637. https://doi.org/10.1002/bip.360221211Energetics of the structure of the four-alpha-helix bundle in proteins / K. C. Chou [et al.] // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. – 1988. – Vol. 85, N 12. – P. 4295–4299. https://doi.org/10.1073/ pnas.85.12.4295Chou K. C., Maggiora G. M., Némethy G., Scheraga H. A. Energetics of the structure of the four-alpha-helix bundle in proteins. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 1988, vol. 85, no. 12, pp. 4295–4299. https://doi.org/10.1073/pnas.85.12.4295Morales, R. Molecular cross talk between misfolded proteins in animal models of Alzheimer’s and prion diseases / R. Morales [et al.] // J. Neurosci. – 2010. – Vol. 30, N 13. – P. 4528–4535. https://doi.org/10.1523/jneurosci.5924-09.2010Morales R., Estrada L. D., Diaz-Espinoza R., Morales-Scheihing D., Jara M. C., Castilla J., Soto C. Molecular cross talk between misfolded proteins in animal models of Alzheimer’s and prion diseases. Journal of Neuroscience, 2010, vol. 30, no. 13, pp. 4528–4535. https://doi.org/10.1523/jneurosci.5924-09.2010Saunders, R. Signatures of co-translational folding / R. Saunders, M. Mann, C. M. Deane // Biotech. J. – 2011. – Vol. 6, N 6. – P. 742–751. https://doi.org/10.1002/biot.201000330Saunders R., Mann M., Deane C. M. Signatures of co-translational folding. Biotechnology Journal, 2011, vol. 6, no. 6, pp. 742–751. https://doi.org/10.1002/biot.201000330Chou, P. Y. Prediction of the secondary structure of proteins from their amino acid sequence / P. Y. Chou, G. D. Fasman // Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology / ed. A. Meister. – New York, 1978. – Vol. 47. – P. 45–148.Chou P. Y., Fasman G. D. Prediction of the secondary structure of proteins from their amino acid sequence. Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology. New York, 1978, vol. 47, pp. 45–148.Khrustalev, V. V. Stabilization of secondary structure elements by specific combinations of hydrophilic and hydrophobic amino acid residues is more important for proteins encoded by GC-poor genes / V. V. Khrustalev, E. V. Barkovsky // Biochimie. – 2012. – Vol. 94, N 12. – P. 2706–2715. https://doi.org/10.1016/j.biochi.2012.08.008Khrustalev V. V., Barkovsky E. V. Stabilization of secondary structure elements by specific combinations of hydrophilic and hydrophobic amino acid residues is more important for proteins encoded by GC-poor genes. Biochimie, 2012, vol. 94, no. 12, pp. 2706–2715. https://doi.org/10.1016/j.biochi.2012.08.008Хрусталёв, В. В. Особенности аминокислотного состава бета-тяжей в белках различных структурных классов // В. В. Хрусталёв, В. В. Побойнев, Т. А. Хрусталёва // Фундаментальная наука в современной медицине: материалы сателлит. дистанц. науч.-практ. конф. студентов и молодых ученых (Минск, 03 марта 2017 г.) / Белорус. гос. мед. ун-т; под ред. А. В. Сикорского [и др.]. – Минск, 2017. – С. 331–336Khrustalev V. V., Poboinev V. V., Khrustalevа Т. А. Features of amino acid composition of beta-strands in proteins of different structural classes. Fundamental’naya nauka v sovremennoi meditsine: materialy satellitnoi distantsionnoi nauchno-prakticheskoi konferentsii studentov i molodykh uchenykh (Minsk, 03 marta 2017 goda) [Fundamental science in modern medicine: materials of the satellite remote scientific-practical conference of students and young scientists (Minsk, March 3, 2017)]. Minsk, 2017, pp. 331–336 (in Russian).NPS@: network protein sequence analysis / C. Combet [et al.] // Trends Biochem. Sci. – 2000. – Vol. 25, N 3. – P. 147–150. https://doi.org/10.1016/s0968-0004(99)01540-6Combet C., Blanchet C., Geourjon C., Deleage G. NPS@: network protein sequence analysis. Trends in Biochemical Science, 2000, vol. 25, no. 3, pp. 147–150. https://doi.org/10.1016/s0968-0004(99)01540-6The part of a long beta hairpin from the scrapie form of the human prion protein is reconstructed in the synthetic CC36 protein / V. V. Khrustalev [et al.] // Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. – 2016. – Vol. 84, N 10. – P. 1462–1479. https://doi.org/10.1002/prot.25090Khrustalev V. V., Khrustaleva T. A., Szpotkowski K., Poboinev V. V., Kakhanouskaya K. Y. The part of a long beta hairpin from the scrapie form of the human prion protein is reconstructed in the synthetic CC36 protein. Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics, 2016, vol. 84, no. 10, pp. 1462–1479. https://doi.org/10.1002/prot.25090Abrusán, G. Alpha helices are more robust to mutations than beta strands / G. Abrusán, J. A. Marsh // PLoS Comput. Biol. – 2016. – Vol. 12, N 12. – P. e1005242. https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1005242Abrusán G., Marsh J. A. Alpha helices are more robust to mutations than beta strands. PLoS Computational Biology, 2016, vol. 12, no. 12, p. e1005242. https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1005242Saunders, R. Protein structure prediction begins well but ends badly / R. Saunders, C. M. Deane // Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. – 2009. – Vol. 78, N 5. – P. 1282–1290. https://doi.org/10.1002/prot.22646Saunders R., Deane C. M. Protein structure prediction begins well but ends badly. Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics, 2009, vol. 78, no. 5, pp. 1282–1290. https://doi.org/10.1002/prot.22646Structural and antigenic features of the synthetic SF23 peptide corresponding to the receptor binding fragment of diphtheria toxin / T. A. Khrustaleva [et al.] // Mol. Immunol. – 2015. – Vol. 63, N 2. – P. 235–244. https://doi.org/10.1016/j.molimm.2014.07.008Khrustaleva T. A., Khrustalev V. V., Barkovsky E. V., Kolodkina V. L., Astapov A. A. Structural and antigenic features of the synthetic SF23 peptide corresponding to the receptor binding fragment of diphtheria toxin. Molecular Immunology, 2015, vol. 63, no. 2, pp. 235–244. https://doi.org/10.1016/j.molimm.2014.07.008

The authors declare that there are no conflicts of interest present.