vestibИзвестия Национальной академии наук Беларуси. Серия биологических наукProceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Biological Series1029-89402524-230XThe Republican Unitary Enterprise Publishing House "Belaruskaya Navuka"vestib-326Research ArticleСтатьиОСОБЕННОСТИ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА АЛЬФА-СПИРАЛЬНЫХ УЧАСТКОВ В ПОЛИПЕПТИДНЫХ ЦЕПЯХ БЕЛКОВ РАЗЛИЧНЫХ СТРУКТУРНЫХ КЛАССОВTHE CHARACTERISTIC PROPERTIES OF AMINO ACID CONTENT OF ALPHA HELICES FRAGMENTS IN POLYPEPTIDE CHAINS OF DIFFERENT STRUCTURAL CLASSES OF PROTEINSПобойневВ. В.PoboinevV. V.

магистрант

пр. Дзержинского, 83, 220116

Undergraduate

83, Dzerzhynskiy Ave., 220116

dremozzew@mail.ruХрусталевВ. В.KhrustalevV. V.

доцент, заведующий кафедрой

пр. Дзержинского, 83, 220116

Assistant Professor, Head of the Department

83, Dzerzhynskiy Ave., 220116

vvkhrustalev@mail.ruХрусталеваТ. А.KhrustalevaT. A.

ст. науч. сотрудник

ул. Академическая, 28, 220072

Senior researcher

28, Aсademicheskaya Str., 220072

tanissia.lir@gmail.comБелорусский государственный медицинский университет, МинскBelarusian State Medical University, MinskИнститут физиологии НАН Беларуси, МинскInstitute of Physiology of the National Academy of Sciences of Belarus, Minsk201716122017045866Copyright © Побойнев В.В., Хрусталев В.В., Хрусталева Т.А., 20172017Побойнев В.В., Хрусталев В.В., Хрусталева Т.А.Poboinev V.V., Khrustalev V.V., Khrustaleva T.A.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://vestibio.belnauka.by/jour/article/view/326

В статье проанализированы особенности распределения аминокислотных остатков по альфа-спиральным фрагментам 3D-структур негомологичных белков четырех структурных классов. По результатам сравнения вероятностных шкал выяснено, что высокая вероятность включения в альфа-спирали лизина, аргинина и гистидина отмечается не во всех классах белков, в отличие от постоянно формирующих альфа-спирали аланина, лейцина, глутаминовой кислоты, глутамина и метионина. Для альфа-спиралей бета-структурных белков характерно обеднение лейцином на фоне повышения частоты использования глутамина, а также комбинаций гидрофильных и гидрофобных аминокислотных остатков, стабилизирующих альфа-спираль, по сравнению с альфа-спиралями из белков альфа-спирального класса. Особенности аминокислотного состава альфа-спиральных участков, расположенных между двумя бета-тяжами в белках бета-структурного класса и в смешанных белках, указывают на то, что они в наибольшей степени защищены от перехода в бета-структурное состояние. Полученные сведения важны при отборе антигенных фрагментов белков, имеющих в своем составе альфа-спиральные участки, отличающиеся наибольшей стабильностью вторичной структуры, для дальнейшего дизайна вакцинных пептидов. 

In this study we analyzed the amino acid content of alpha helices from proteins that belong to four structural classes in nonhomologous sets of 3D structures. Comparison of probability scales revealed that lysine, arginine and histidine show high probabilities to be included in alpha helices only in certain structural classes of proteins, unlike the constant formers of alpha helices: alanine, leucine, glutamic acid, glutamine and methionine. Alpha helices of beta structural proteins show lower usage of leucine and higher usage of glutamine, as well as the elevated usage of combinations of hydrophilic and hydrophobic amino acids that are characteristic to beta strands, relative to alpha helices from alpha helical proteins. The properties of amino acid content of alpha helices situated between two beta strands in beta structural and mixed proteins show that they are protected from the shift to beta strands. Obtained data are important in the process of the selection of antigenic fragments of proteins that contain alpha helices with highly stabilized secondary structure, with the aim to use them in vaccine design studies. 

альфа-спиральструктурный класс белкагидрофобный аминокислотный остатокгидрофильный аминокислотный остатокбета-тяжalpha helixstructural class of a proteinhydrophobic amino acid residuehydrophilic amino acid residuebeta strandРабота выполнена при финансовой поддержке в рамках гранта Белорусского республиканского фонда фундаментальных исследований № Б16М-083.This work was financially supported by the grant of the Belarusian Republican Foundation for Fundamental Research no. B16M-083.ReferencesChou, P. Y. Prediction of the secondary structure of proteins from their amino acid sequence / P. Y. Chou, G. D. Fasman // Adv. Enzymol. Relat. Areas. Mol. Biol. – 1978. – Vol. 47. – P. 45–48.Chou P. Y., Fasman G. D. Prediction of the secondary structure of proteins from their amino acid sequence. Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, 1978, vol. 47, pp. 45–48.Munoz, V. Intrinsic secondary structure propensities of the amino acids, using statistical phi-psi matrices: comparison with experimental scales / V. Munoz, L. Serrano // Proteins. – 1994. – Vol. 20. – P. 301–311.Munoz V., Serrano L. Intrinsic secondary structure propensities of the amino acids, using statistical phi-psi matrices: comparison with experimental scales. Proteins, 1994, vol. 20, pp. 301–311.Pirovano, W. Protein secondary structure prediction / W. Pirovano, J. Heringa // Methods Mol. Biol. – 2010. – Vol. 609. – P. 327–348.Pirovano W., Heringa J. Protein secondary structure prediction. Methods in Molecular Biology, 2010, vol. 609, pp. 327–348.Predicting protein secondary structure using consensus data mining (CDM) based on empirical statistics and evolutionary information / G. Kandoi [et al.] // Methods Mol. Biol. – 2017. – Vol. 1484. – P. 35–44.Kandoi G., Leelananda S. P., Jernigan R. L., Sen T. Z. Predicting protein secondary structure using consensus data mining (CDM) based on empirical statistics and evolutionary information. Methods in Molecular Biology, 2017, vol. 1484, pp. 35–44. DOI:10.1007/978-1-4939-6406-2_4Барковский, E. В. Карты преимущественного конформационного состояния дипептидов в структурированных участках глобулярных белков / E. В. Барковский, Д. В. Кириленко // Биофизика. – 1985. – Т. 30, вып. 5. – С. 786–790.Barkovskii E. V., Kirilenko D. V. Maps of the preferential conformational state of dipeptides in structured regions of globular proteins. Biofizika [Biophysics], 1985, vol. 30, iss. 5, pp. 786–790 (in Russian).Anishetty, S. Tripeptide analysis of protein structures / S. Anishetty, G. Pennathur, R. Anishetty // BMC Struct. Biol. – 2002. – Vol. 2. – P. 9.Anishetty S., Pennathur G., Anishetty R. Tripeptide analysis of protein structures. BMC Structural Biology, 2002, vol. 2, p. 9. DOI: 10.1186/1472-6807-2-9Costantini, S. PreSSAPro: a software for the prediction of secondary structure by amino acid properties / S. Costantini, G. Colonna, A. M. Facchiano // Comput. Biol. Chem. – 2007. – Vol. 31. – P. 389–392.Costantini S., Colonna G., Facchiano A. M. PreSSAPro: a software for the prediction of secondary structure by amino acid properties. Computational Biology and Chemistry, 2007, vol. 31, pp. 389–392. DOI:10.1016/j.compbiolchem.2007.08.010Analysis of membrane and surface protein sequences with the hydrophobic moment plot / D. Eisenberg [et al.] // J. Mol. Biol. – 1984. – Vol. 179. – P. 125–142.Eisenberg D., Schwarz E., Komaromy M., Wall R. Analysis of membrane and surface protein sequences with the hydrophobic moment plot. Journal of Molecular Biology, 1984, vol. 179, pp. 125–142. DOI: 10.1016/0022-2836(84)90309-7NPS@: network protein sequence analysis / C. Combet [et al.] // Trends Biochem. Sci. – 2000. – Vol. 25. – P. 147–150.Combet C., Blanchet C., Geourjon C., Deleage G. NPS@: network protein sequence analysis. Trends in Biochemical Sciences, 2000, vol. 25, pp. 147–150. DOI: http://dx.doi.org/10.1016/S0968-0004(99)01540-6Tendulkar, A. V. Characterization and sequence prediction of structural variations in α-helix / A. V. Tendulkar, P. P. Wangikar // BMC Bioinformatics. – 2011. – Vol. 12, suppl. 1. – P. S20.Tendulkar A. V., Wangikar P. P. Characterization and sequence prediction of structural variations in α-helix. BMC Bioinformatics, 2011, vol. 12, suppl. 1, р. S20. DOI: 10.1186/1471-2105-12-S1-S20Aurora, R. Helix capping / R. Aurora, G. D. Rose // Protein Sci. – 1998. – Vol. 7, N 1. – P. 21–38.Aurora R., Rose G. D. Helix capping. Protein Science, 1998, vol. 7, no. 1, pp. 21–38. DOI: 10.1002/pro.5560070103.Лим, В. И. Стереохимическая теория вторичной структуры глобулярных белков. II. Методы локализации α-спиральных и β-спиральных участков // Биофизика. – 1974. – Т. 19, вып. 3. – P. 562–575.Lim V. I. Stereochemical theory of the secondary structure of globular proteins. II. Methods of localization of α-helical and β-helical sites. Biofizica [Biophysics], 1974, vol. 19, iss. 3, pp. 562–575 (in Russian).Kabsch, W. Dictionary of protein secondary structure: pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features / W. Kabsch, C. Sander // Biopolymers. – 1983. – Vol. 22. – P. 2577–2637.Kabsch W., Sander C. Dictionary of protein secondary structure: pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features. Biopolymers, 1983, vol. 22, no. 12, pp. 2577–2637. DOI: 10.1002/bip.360221211Khrustalev, V. V. Stabilization of secondary structure elements by specific combinations of hydrophilic and hydrophobic amino acid residues is more important for proteins encoded by GC-poor genes / V. V. Khrustalev, E. V. Barkovsky // Biochimie. – 2012. – Vol. 94, N 12. – P. 2706–2715.Khrustalev V. V., Barkovsky E. V. Stabilization of secondary structure elements by specific combinations of hydrophilic and hydrophobic amino acid residues is more important for proteins encoded by GC-poor genes. Biochimie, 2012, vol. 94, no. 12, pp. 2706–2715. DOI: 10.1016/j.biochi.2012.08.008

The authors declare that there are no conflicts of interest present.