vestibИзвестия Национальной академии наук Беларуси. Серия биологических наукProceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Biological Series1029-89402524-230XThe Republican Unitary Enterprise Publishing House "Belaruskaya Navuka"vestib-320Research ArticleСтатьиМЕМБРАННЫЕ ЭФФЕКТЫ ПРИ СОЧЕТАННОМ ВОЗДЕЙСТВИИ НА ЭРИТРОЦИТЫ ЧЕЛОВЕКА АМИЛОИДНЫХ ФИБРИЛЛ И АЦЕТАТА СВИНЦАMEMBRANE EFFECTS IN COMBINED IMPACT ON HUMAN ERYTHROCYTES OF AMYLOID FIBRILS AND LEAD IONSЗубрицкаяГ. П.ZubritskayaG. P.

канд. биол. наук, науч. сотрудник

ул. Академическая, 27, 220072

Ph. D. (Biol.), Researcher

27, Akademicheskaya Str., 220072

petro371@mail.ruСкоробогатоваА. С.SkarabahatavaA. S.

канд. биол. наук, науч. сотрудник

ул. Академическая, 27, 220072

Ph. D. (Biol.), Researcher

27, Akademicheskaya Str., 220072

sas.alesya@gmail.comЛукьяненкоЛ. М.LukyanenkoL. M.

канд. биол. наук, зам. директора

ул. Академическая, 27, 220072

Ph. D. (Biol.), Deputy Director

27, Akademicheskaya Str., 220072

lukyanenko@gmail.comГорбенкоГ. П.GorbenkoG. P.

д-р физ.-мат. наук, профессор

майдан Свободы, 4, 61000

D. Sc. (Phys. and Math.), Professor

4, Maydan of Freedom, 61000

galyagor@yahoo.comСлобожанинаЕ. И.SlobozhaninaE. I.

член-корреспондент, профессор, заведующий лабораторией

ул. Академическая, 27, 220072

Corresponding Member, D. Sc. (Biol.), Proffessor, Head of the Laboratory

27, Akademicheskaya Str., 220072

slobozhanina@ibp.org.byИнститут биофизики и клеточной инженерии НАН Беларуси, МинскInstitute of Biophysics and Cell Engineering of the National Academy of Sciences of Belarus, MinskХарьковский национальный университет им. В. Н. Каразина, ХарьковV. N. Karazin Kharkiv National University, Kharkov201715122017041320Copyright © Зубрицкая Г.П., Скоробогатова А.С., Лукьяненко Л.М., Горбенко Г.П., Слобожанина Е.И., 20172017Зубрицкая Г.П., Скоробогатова А.С., Лукьяненко Л.М., Горбенко Г.П., Слобожанина Е.И.Zubritskaya G.P., Skarabahatava A.S., Lukyanenko L.M., Gorbenko G.P., Slobozhanina E.I.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://vestibio.belnauka.by/jour/article/view/320

Изучено влияние сочетанного воздействия на эритроциты человека полученных из лизоцима амилоидных фибрилл и ацетата свинца. Установлено, что комплексное воздействие этих двух компонентов на эритроциты приводит к снижению активности мембраносвязанных ферментов ацетилхолинэстеразы и NADH-метгемоглобинредуктазы, изменению микровязкости липидного бислоя мембран и усилению везикуляции эритроцитов. Полученные результаты свидетельствуют о более значительной модификации структурно-функционального состояния мембран эритроцитов при совместном воздействии амилоидных фибрилл и ионов свинца на эритроциты человека по сравнению с контролем. 

The effect of the combination of amyloid fibrils and lead acetate derived from lysozyme on human erythrocytes was studied. It was established that the complex effect of these two components on erythrocytes leads to a decrease in the activity of membrane-bound enzymes of acetylcholinesterase and NADH-methemoglobinreductase, a change in the microviscosity of the lipid bilayer of membranes, and an increase in the vesiculation of erythrocytes. The results indicate a more significant modification of the structural and functional state of erythrocyte membranes under the combined action of amyloid fibrils and lead ions on human erythrocytes compared with the control. 

амилоидные фибриллыацетат свинцаэритроцитарная мембранамембраносвязанные ферментыфлуоресцентные зондыamyloid fibrilslead acetateerythrocyte membranemembrane-bound enzymesfluorescent probesРабота выполнена при поддержке Белорусского Республиканского фонда фундаментальных исследований (грант № Б13-К115).Work supported by the Belarusian Republican Foundation for Fundamental Research (Project no. B13-К115).ReferencesНижников, А. А. От патоенеза к функции / А. А. Нижников, К. С. Антонец, С. Г. Инге-Вечтамов // Биохимия. – 2015. – Т. 80, вып. 9. – С. 1356–1375.Nizhnikov A. A., Antonets K. S., Inge-Vechtamov S. G. From pathogenesis to function. Biokhimiia [Biochemistry], 2015, vol. 80, no. 9, pp. 1356–1375 (in Russian).A new subtype of frontotemporal lobar degeneration with FUS pathology / M. Neumann [et al.] // Brain. – 2009. – Vol. 32, pt. 11. – P. 2922–2931.Neumann M., Rademakers R., Roeber S., Baker M., Kretzschmar H. A., Mackenzie I. R. A new subtype of frontotemporal lobar degeneration with FUS pathology. Brain: a Journal of Neurology, 2009, vol. 32, pt. 11, pp. 2922–2931. DOI: 10.1093/brain/awp214Greenwald, J. Biology of amyloid: structure, function, and regulation / J. Greenwald, R. Riek // Structure. – 2010. – Vol. 18, N 10. – P. 1244–1260.Greenwald J., Riek R. Biology of amyloid: structure, function, and regulation. Journal of Structure, 2010, vol. 18, no. 10, pp. 1244–1260. DOI: 10.1016/j.str.2010.08.009Bihaqi, S. W. Enhanced taupathy and AD-like pathology in aged primate brains decades after infantile exposure to lead (Pb) / S. W. Bihaqi, N. H. Zawia // Neurotoxicology. – 2013. – Vol. 39. – P. 95–101.Bihaqi S. W., Zawia N. H. Enhanced taupathy and AD-like pathology in aged primate brains decades after infantile exposure to lead (Pb). Neurotoxicology, 2013, vol. 39, pp. 95–101. DOI: 10.1016/j.neuro.2013.07.010Cellular membrane disruption by amyloid fibrils involved intermolecular disulfide cross-linkin / B. Huang [et al.] // Biochemistry. – 2009. – Vol. 48. – P. 794–800.Huang B. L., He J., Ren J., Yan X. Y., Zeng C. M. Cellular membrane disruption by amyloid fibrils involved intermolecular disulfide cross-linking. Biochemistry, 2009, vol. 48, pp. 794–800.Amyloid-β peptide disruption of lipid membranes and the effect of metal ions / T. L. Lau [et al.] // J. Mol. Biol. – 2006. – Vol. 356, N 3. – P. 759–770.Lau T. L., Ambroggio E. E., Tew D. J., Cappai R., Masters C. L., Fidelio G. D., Barnham K. J., Separovic F. Amyloid-β peptide disruption of lipid membranes and the effect of metal ions. Journal of Molecular Biology, 2006, vol. 356, no. 3, pp. 759–770.Duce, J. Biological metals and Alzheimer’s disease: implications for therapeutics and diagnostics / J. Duce, А. Bush // Prog. Neurobiol. – 2010. – Vol. 92, N 1. – Р. 1–18.Duce J., Bush А. Biological metals and Alzheimer’s disease: implications for therapeutics and diagnostics. Progress in Neurobiology, 2010, vol. 92, no. 1, pp. 1–18.Dodge, G. T. The preparation and chemical characteristics of hemoglobin-free ghosts of human erythrocytes / G. T. Dodge, C. Mitchell, D. J. Hanahan // Arch. Biochem. Biophys. – 1963. – Vol. 100. – P. 119–130.Dodge G. T., Mitchell C., Hanahan D. J. The preparation and chemical characteristics of hemoglobin-free ghosts of human erythrocytes. Archives of Biochemistry and Biophysics, 1963, vol. 100, pp. 119–130.Cellular membrane disruption by amyloid fibrils involved intermolecular disulfide cross-linking / Bo Huang [et al.] // Biochemistry. – 2009. – Vol. 48. – P. 5794–5800.Huang Bo, He Jing, Ren Jing, Yan Xiang-Yang, Zeng Cheng-Ming. Cellular membrane disruption by amyloid fibrils involved intermolecular disulfide cross-linking. Biochemistry, 2009, vol. 48, no. 25, pp. 5794–5800.Erythrocyte membrane AChE, Na+ , K+-ATPase and Mg2+ ATPase activities in mothers and their premature neonates in relation to the mode of delivery / D. G. Vlachos [et al.] // Scadinav. J. of Clin. Lab. Invest. – 2010. – Vol. 70, N 8. – P. 568–574.Vlachos D. G., Schulpis K. H., Antsaklis A., Mesogitis S., Biliatis I., Tsakiris S. Erythrocyte membrane AChE, Na+ , K+-ATPase and Mg2+ ATPase activities in mothers and their premature neonates in relation to the mode of delivery. Scadinavian Journal of Clinical Laboratory Investigation, 2010, vol. 70, no. 8, pp. 568–574.Papandreou, P. Determination of NADH2-ferricyanide oxidoreductase (cytochrome b5 reductase, diaphorase) activity of human erythrocytes by an analysis of the time-dependence of NADH2 oxidation / P. Papandreou, E. T. Rakitzis // Clin. Chim. Acta. – 1989. – Vol. 181, N 2. – P. 189–196.Papandreou P., Rakitzis E. T. Determination of NADH2-ferricyanide oxidoreductase (cytochrome b5 reductase, diaphorase) activity of human erythrocytes by an analysis of the time-dependence of NADH2 oxidation. Clinica Chimica Acta, 1989, vol. 181, no. 2, pp. 189–196.Is the glutathione S-conjugate pump a flippase? / A. Sokal [et al.] // Biochem. Mol. Biol. Int. – 1998. – Vol. 44, N 1. – P. 97–105.Sokal A., Pułaski L., Rychlik B., Fortuniak A., Bartosz G. Is the glutathione S-conjugate pump a flippase? Biochemistry and Molecular Biology International, 1998, vol. 44, no. 1, pp. 97–105.Harris, F. M. Use of laurdan fluorescence intensity and polarization to distinguish between changes in membrane fluidity and phospholipid order / F. M. Harris, K. B. Best, J. D. Bell // Biochim. Biophys. Acta. – 2002. – Vol. 1565. – P. 123–128.Harris F. M., Best K. B., Bell J. D. Use of laurdan fluorescence intensity and polarization to distinguish between changes in membrane fluidity and phospholipid order. Biochimica et Biophysica Acta, 2002, vol. 1565, pp. 123–128.Гланц, С. Медико-биологическая статистика : пер. с англ. / С. Гланц. – М. : Практика, 1998. – 459 с.Glants S. Medico-biological statistics, Translated from English. Moscow, Praktika Publ., 1998. 459 p. (in Russian).Lead induced changes in human erythrocytes and lymphocytes / E. I. Slobozhanina [et al.] // J. of Appl. Toxicol. – 2005. – Vol. 25, N 2. – P. 109–114.Slobozhanina E. I., Kozlova N. M., Lukyanenko L. M., Oleksiuk O. B., Gabbianelli R., Fedeli D., Caulini G. C., Falcioni G. Lead induced changes in human erythrocytes and lymphocytes. Journal of Applied Toxicology, 2005, vol. 25, no. 2, pp. 109–114. DOI: 10.1002/jat.1043Aloni, B. Acetylcholinesterase as a probe for erythrocyte membrane intactness / B. Aloni, A. Livne // Biochim. Biophys. Acta. – 1974. – Vol. 339. – P. 359–366.Aloni B., Livne A. Acetylcholinesterase as a probe for erythrocyte membrane intactness. Biochimica et Biophysica Acta, 1974, vol. 339, pp. 359–366.Биологические мембраны: структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами : учеб. пособие / В. Г. Артюхов, М. А. Наваксина. – Воронеж : Изд-во Воронеж. гос. ун-та. – 2000. – 296 с.Artukhov V. G., Navaksina M. A. Biological membranes: structural organization, functions, modification by physicochemical agents. Voronezh, Publishing house of Voronezh State University, 2000. 296 p. (in Russian).Зубрицкая, Г. П. Биофизические характеристики клеток крови и биологических жидкостей как показатели патологических состояний человека : автореф. … дис. канд. биол. наук : 03.01.02 / Г. П. Зубрицкая ; Ин-т биофизики и клеточ. инженерии Нац. акад. наук Беларуси. – Минск, 2016. – 26 с.Zubritskaya G. P. Biophysical parameters of blood cells and biological fluids as indicators of human pathological states, Abstract of Ph. D. diss., Biophysics, Institute of Biophysics and Cell Engineering of the National Academy of Sciences of Belarus. Minsk, 2016. 26 p. (in Russian).Baranowska-Bosiacka, I. The effect of lead ions on the energy metabolism of human erythrocytes in vitro / I. BaranowskaBosiacka, A. J. Hlynczak // Comp. Biochem. Physiol. C Toxicol. Pharmacol. – 2003. – Vol. 134, N 6. – Р. 403–416.Baranowska-Bosiacka I., Hlynczak A. J. The effect of lead ions on the energy metabolism of human erythrocytes in vitro. Comparative Biochemistry and Physiology. Toxicology & Pharmacology, 2003, vol. 134, no. 3, pp. 403–416.Grabowska, M. The effect of lead on lactate formation, ATP level and membrane ATPase activities in human erythrocytes in vitro / M. Grabowska, M. Gumińska // Int. J. Occup. Med. Environ. Health. – 1996. – Vol. 9, N 3. – Р. 265–274.Grabowska M., Gumińska M. The effect of lead on lactate formation, ATP level and membrane ATPase activities in human erythrocytes in vitro. International Journal of Occupational Medicine and Environmental, 1996, vol. 9, no. 3, pp. 265–274.Hjelt, K. Methemoglobinaemia among neonates in neonatal intensive care unit / K. Hjelt, J. T. Lung, B. Scherling // Acta Paediatr. – 1995. – Vol. 84, N 4. – P. 365–370.Hjelt K., Lung J. T., Scherling B. Methemoglobinaemia among neonates in neonatal intensive care unit. Acta Paediatric, 1995, vol. 84, no. 4, pp. 365–370.Олексюк, О. Б. Мембранные механизмы действия свинца в субгемолитических концентрациях на эритроци- ты человека : автореф. ... дис. канд. биол. наук : 03.00.02 / Олексюк О. Б. ; Нац. акад. наук Беларуси, Ин-т биофизики и клеточ. инженерии. – Минск, 2004. – 22 с.Oleksiuk O. B. Membrane mechanisms of action of lead in subhemolytic concentrations on human erythrocytes, Abstract of Ph. D. diss., Biological Sciences, Institute of Biophysics and Cell Engineering of the National Academy of Sciences of Belarus. Minsk, 2004. 21 p. (in Russian).Взаимодействие фибриллярного лизоцима с гемоглобином и мембранными белками эритроцитов / О. К. Куценко [и др.] // Актуальные проблемы химии и биологии : [всерос. молодеж. конф., 30 июля – 3 авг. 2012 г., Пущино] : сб. тез. / Пущин. науч. центр Рос. акад. наук, Ин-т ПНЦ, Тюмен. гос. ун-т. – Пущино, 2012. – С. 91–92.Kutsenko O. K., Trusova V. M., Gorbenko G. P., Zubritskaia G. P., Lukyanenko L. M., Slobozhanina E. I. Interaction of fibrillary lysozyme with hemoglobin and membrane proteins of erythrocytes. Aktual’nye problemy khimii i biologii: [vserossiiskaia molodezhnaia konferentsiia] : sbornik tezisov [Actual problems of chemistry and biology: All-Union Youth Conference: a collection of abstracts], Pushchino Research Center of the Russian Academy of Sciences. Pushchino, Institute of PSC, Tyumen State University, 2012, pp. 91–92 (in Russian).Козлова, Н. М. Окисление мембранных белков и изменение поверхностных свойств эритроцитов / Н. М. Коз- лова, Е. И. Слобожанина, Е. А. Черницкий // Биофизика. – 1998. – Т. 43, № 3. – С. 480–483.Kozlova Н. М., Slobozhanina E. I., Chernitskiy E. A. Oxidation of membrane proteins and changes in surface properties of erythrocytes. Biofizika [Biophysics], 1998, vol. 43, no. 3, pp. 480–483 (in Russian).Влияние амилоидных структур на везикуляцию эритроцитов человека / Л. М. Лукьяненко [и др.] // Медико- социальная экология личности: состояние и перспективы : материалы X Междунар. конф., 6–7 апр. 2012 г., Минск / М-во образования Респ. Беларусь, Белорус. гос. ун-т ; [В. А. Прокашева (отв. ред.) и др.] – Минск, 2012. – С. 185–188.Lukyanenko L. M., Zubritskaya G. P., Venskaya E. I., Slobozhanina E. I. Influence of amyloid structures on the vesiculation of human erythrocytes. Mediko-sotsial’naia ekologiia lichnosti: sostoianie i perspektivy: materialy X Mezhdunarodnoi konferentsii [Mediko-social ecology of the person: a condition and prospects: materials of X international conference], Ministry of Education of the Republic of Belarus, Belarusian State University, in Prokasheva V. A. (ed.) et al. Minsk, 2012, pp. 185–188 (in Russian).Куценко, С. А. Основы токсикологии / С. А. Куценко. – М. : Фолиант, 2004. – 570 с.Kutsenko S. A. Fundamentals of Toxicology. Moscow, Foliant Publ., 2004. 570 p. (in Russian).Fluorescence study of the membrane effects of aggregated lysozyme / O. K. Kutsenko [et al.] // J. Fluorescence. – 2013. – Vol. 23, N 6. – P. 1229–1237.Kutsenko O. K., Trusova V. M., Gorbenko G. P., Lipovaya A. S., Slobozhanina E. I., Lukyanenko L. M., Deligeorgiev T., Vasilev A. Fluorescence study of the membrane effects of aggregated lysozyme. Journal of Fluorescence, 2013, vol. 23, no. 6, pp. 1229–1237. DOI: 10.1007/s10895-013-1254-2Влияние амилоидов на физико-химическое состояние липидного бислоя мембран эритроцитов / Л. М. Лукьяненко [и др.] // Новости мед.-биол. наук. – 2013. – Т. 7, № 1. – С. 9–13.Lukyanenko L. M., Zubritskaya G. P., Venskaya E. I., Skorobogatova A. S., Kut’ko A. G., Slobozhanina E. I. The effect of amyloids on the physical and chemical state of the lipid bilayer of erythrocyte membranes. Novosti mediko-biologicheskikh nauk [News of Biomedical Sciences], 2013, vol. 7, no. 1, pp. 9–13 (in Russian).

The authors declare that there are no conflicts of interest present.