vestibИзвестия Национальной академии наук Беларуси. Серия биологических наукProceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Biological Series1029-89402524-230XThe Republican Unitary Enterprise Publishing House "Belaruskaya Navuka"vestib-259Research ArticleСтатьиВЛИЯНИЕ БЕЛКА СHI3L1 НА КИСЛОРОДАКТИВИРУЮЩУЮ СПОСОБНОСТЬ ФАГОЦИТОВPROTEIN CHI3L1 EFFECT ON PHAGOCYTES OXYGEN ACTIVATING ABILITYЛеоникЮ. С.LeonikY.

магистрант

master student, faculty of physics

yulyaleonik@mail.ruГолубеваЕ. Н.GolubevaE.

ст. преподаватель кафедры высшей математики и математической физики физического факультета

lecturer of the department of higher mathematics and mathematical physics, faculty of physics

golubeva.ln.87@gmail.comКулаговаТ. А.KulahavaT.

канд. биол. наук, доцент кафедры биофизики физического факультета

Ph. D., associate professor of the department of biophysics, faculty of physics

tatyana_kulagova@tut.byБелорусский государственный университетBelarusian State University201617112016049498Copyright © Леоник Ю.С., Голубева Е.Н., Кулагова Т.А., 20162016Леоник Ю.С., Голубева Е.Н., Кулагова Т.А.Leonik Y., Golubeva E., Kulahava T.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://vestibio.belnauka.by/jour/article/view/259

Целью данной работы являлось выявление механизмов генерации активных форм кислорода и хлора фагоцитами в присутствии белка CHI3L1. Установлено, что воздействие CHI3L1 приводит к снижению кислородактивирующей способности фагоцитов. CHI3L1 может регулировать протекание свободнорадикальных процессов в фагоцитах за счет взаимодействия с активными формами кислорода и хлора и усиления секреции миелопероксидазы.

The aim of this study is to identify the mechanisms of reactive oxygen and chlorine species generation by phagocytes in the presence of protein CHI3L1. It has been established, that CHI3L1 addition leads to the decrease of phagocytes oxygen activating ability. CHI3L1 can regulate free- radical processes in phagocytes through interaction with reactive oxygen and chlorine species and enhancement of myeloperoxidase secretion.

CHI3L1миелопероксидазахемилюминесценцияактивные формы кислороданейтрофилымоноцитыCHI3L1myeloperoxidasechemiluminescencereactive oxygen speciesneutrophilsmonocytesReferencesDiverse pathological implications of YKL-40: аnswers may lie in “outside-in” signaling / М. Prakash [et al.] // Cell. Signalling. – 2013. – Vol. 25. – P. 1567–1573.Prakash, M., Bodas, M., Prakash, D., Nawani, N., Khetmalas, M., Mandal, A. and Eriksson, C. (2013) “Diverse pathological implications of YKL-40: аnswers may lie in “outside-in” signaling”, Cellular Signallin, 2013, vol. 25, рp. 1567–1573.Ringsholt, M. YKL-40 protein expression in normal adult human tissues – an immunohistochemical study / M. Ringsholt // J. of Mol. Histol. – 2007. – Vol. 38. – Р. 33–43.Ringsholt, M. (2007) ‟YKL-40 protein expression in normal adult human tissues – an immunohistochemical”, Journal of Molecular Histology, vol. 38, p. 33–43.Areshkov, P. A. Chitinase 3-like protein 2 (CHI3L2, YKL-39) activates phosphorylation of extracellular signal-regulated kinases ERK1/ERK2 in human embryonic kidney (HEK293) and human glioblastoma (U87 MG) cells / P. A. Areshkov, V. M. Kavsan // Cytology and Genetics. – 2010. – Vol. 44, N 1. – P. 1–6.Areshkov, P. A. and Kavsan, V. M. (2010) ‟Chitinase 3-like protein (CHI3L2, YKL -39) activates phosphorylation of extracellular signal-regulated kinases ERK1/ERK2 in human embryonic kidney (HEK293) and human glioblastoma (U87 MG) cells”, Cytology and Genetics, vol. 44, рp. 1–6.YKL-40, a mammalian member of the chitinase family, is a matrix protein of specific granules in human neutrophils / B. Volck [et al.] // Proceed. of the Association of American Physicians. – 1998. – Vol. 110. – Р. 351–360.Volck, B., Price, P. A., Johansen, J. S., Sorensen, O., Benfield, T. L., Nielsen, H. J., Calafat, J. and Borregaard, N. (1998) ‟YKL-40, a mammalian member of the chitinase family, is a matrix protein of specific granules in human neutrophils”, Proceedings of the Association of American Physicians, vol. 110, рp. 351–360.Johansen, J. S. Studies on serum YKL-40 as a biomarker in diseases with inflammation, tissue remodelling, fibrosis and cancer / J. S. Johansen // Danish Med. Bull. – 2006. – Vol. 53, N 2. – Р. 172–209.Johansen, J. S. (2006) ‟Studies on serum YKL-40 as a biomarker in diseases with inflammation, tissue remodelling, fibrosis and cancer”, Danish Medical Bulletin, vol. 53, pр. 172–209.Бейум, А. Выделение лимфоцитов, гранулоцитов и макрофагов. Лимфоциты: выделение, фракционирование и характеристика. – М.: Медицина, 1980. – С. 9–36.Blyum, A. (1980) ‟Isolation of lymphocytes, granulocytes and macrophages”, Limfotsity: vydelenie, fraktsionirovanie i kharakteristika [Lymphocytes: isolation, fractionation and characterization], Medicine, Minsk, BY, рp. 9–36.Новые подходы к определению концентрации и пероксидазной активности миелопероксидазы в плазме крови человека / И. В. Горудко [и др.] // Биоорг. химия. – 2009. – Т. 35, № 5. – С. 629–639.Gorudko, I., Cherkalina, O. S., Sokolov, A. V., Pulina, M. O., Zakharova, E. T., Vasil’ev, V. B., Cherenkevich, S. N. and Panasenko, O. M. (2009) ‟New approaches to the measurement of the concentration and peroxidase activity of myeloperoxidase in human blood plasma”, Bioorganicheskaya khimiya [Bioorganic Chemistry], vol. 35, no. 5, pр. 629–639.Октябрьский, О. Н. Редокс-регуляция клеточных функций / О. Н. Октябрьский, Г. В. Смирнова // Биохимия. – 2007. – Т. 72, № 2. – С. 158–174.Oktyabr’skii, O. N. and Smirnova, G. V. (2007) ‟Redox regulation of cellular functions”, Biokhimiya [Biochemistry], vol. 72, no. 2, pр. 158–174.Рулева, Н. Ю. Миелопероксидаза: биологические функции и клиническое значение / Н. Ю. Рулева, М. А. Звягинцева, С. Ф. Дугин // Современные наукоемкие технологии. – 2007. – № 8. – С. 11–14.Ruleva, N. Y., Zvyagintsev, M. A. and Dugin, S. F. (2007) ‟Myeloperoxidase: biological functions and clinical implications”, Sovremennye naukoemkie tekhnologii [Modern high technologies], vol. 8, рp. 11–14.Human Cartilage gp-39, a Major Secretory Product of Articular Chondrocytes and Synovial Cells, Is a Mammalian Member of a Chitinase Protein Family / B. E. Hakala [ et a l.] // J. of Biol. Chem. – 1993. – Vol. 268, N 34. – P. 25803–25810.11. Schepetkin, I. A. Lucigenin as a substrate of microsomal NAD(P)H-oxireductases / I. A. Schepetkin // Biochemistry. – 1999. – Vol. 64, N 1. – P. 25–32.Hakala, B., White, C. and Recklies, A. D. (1993) ‟Human Cartilage gp-39, a Major Secretory Product of Articular Chondrocytes and Synovial Cells, Is a Mammalian Member of a Chitinase Protein Family”, The Journal of Biological Chemistry, vol. 268, no. 34, рр. 25803–25810.Крюков, А. А. Генерация активных форм кислорода в моноцитах при адгезии к стеклу / А. А. Крюков, Г. Н. Семенкова, С. Н. Черенкевич // Цитология. – 2006. – Т. 48, № 2. – С. 142–148.Schepetkin, I. A. (1999) ‟Lucigenin as a substrate of microsomal NAD(P)H-oxireductases”, Biochemistry, vol. 64, no. 1, рр. 25–32.Kryukov, A. A., Semenkova, G. N. and Cherenkevich, S. N. (2006) ‟Generation of reactive oxygen species in monocytes at adhesion to glass”, Tsitologiya [Cytology], vol. 48, no. 2, рp. 142–148.Kryukov, A. A., Semenkova, G. N. and Cherenkevich, S. N. (2006) ‟Generation of reactive oxygen species in monocytes at adhesion to glass”, Tsitologiya [Cytology], vol. 48, no. 2, рp. 142–148.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.