vestibИзвестия Национальной академии наук Беларуси. Серия биологических наукProceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Biological Series1029-89402524-230XThe Republican Unitary Enterprise Publishing House "Belaruskaya Navuka"vestib-128Research ArticleСтатьиКинетический анализ активности лактопероксидазы сыворотки молока козыKinetic studies of goat milk lactoperoxidaseКохановскаяЕ. Ю.KakhanouskayaK. Y.noemail@neicon.ruСемакИ. В.SemakI. V.semak@bsu.byБелорусский государственный университетBelarus201507062016028387Copyright © Кохановская Е.Ю., Семак И.В., 20162016Кохановская Е.Ю., Семак И.В.Kakhanouskaya K.Y., Semak I.V.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://vestibio.belnauka.by/jour/article/view/128

, I), а также кинетические характеристики данного фермента. Полученные данные кинетических параметров ЛПО молока козы можно использовать в технологических процессах для контроля качества с целью предотвращения деструкции ферментов и ингиби-рования их активности при производстве продуктов питания и косметических препаратов.

, respectively. LPO can be used as a biopreservative agent in food, feed specialties, cosmetics and related products.

ReferencesРогожин В. В. Пероксидаза как компонент антиоксидантной системы живых организмов. СПб.: ГИОРД, 2004. С. 32-44.Рогожин В. В. Пероксидаза как компонент антиоксидантной системы живых организмов. СПб.: ГИОРД, 2004. С. 32-44.Chance В. // Arch. Biochem. Biophys. 1952. Vol. 41, N 2. P. 416-424.Chance В. // Arch. Biochem. Biophys. 1952. Vol. 41, N 2. P. 416-424.Ghibaudi E., Laurenti E. // Eur. J. Biochem. 2003. N 270. P. 4403-4412.Ghibaudi E., Laurenti E. // Eur. J. Biochem. 2003. N 270. P. 4403-4412.Furtmеller P. G., Jantschko W., Regelsberger G. et al. // Biochemistry. 2002. Vol. 41, N 39. P. 11895-11900.Furtmеller P. G., Jantschko W., Regelsberger G. et al. // Biochemistry. 2002. Vol. 41, N 39. P. 11895-11900.Morrison M., Schonbaum G. R. // Annu. Rev. Biochem. 1976. N 45. P. 861-888.Morrison M., Schonbaum G. R. // Annu. Rev. Biochem. 1976. N 45. P. 861-888.Mazumdar A., Chatterjee R., Adak S. et al. // Biochem. J. 1996. Vol. 314. P. 413-419.Mazumdar A., Chatterjee R., Adak S. et al. // Biochem. J. 1996. Vol. 314. P. 413-419.Fonteh F. A., Grandison A. S., Lewis M. J. // Inter. J. of Dairy Technol. 2005. N 58. Р. 233-236.Fonteh F. A., Grandison A. S., Lewis M. J. // Inter. J. of Dairy Technol. 2005. N 58. Р. 233-236.Chance B. // Arch. Biochem. Biophys. 1984. Vol. 235, N 2. P. 596-611.Chance B. // Arch. Biochem. Biophys. 1984. Vol. 235, N 2. P. 596-611.Metodiewa D., Dunford H. B. // Arch. Biochem. Biophys. 1989. Vol. 272, N 1. P. 245-253.Metodiewa D., Dunford H. B. // Arch. Biochem. Biophys. 1989. Vol. 272, N 1. P. 245-253.Dumontet C., Rousset B. // J. Biol. Chem. 1983. N 258 (23). P. 14166-14172.Dumontet C., Rousset B. // J. Biol. Chem. 1983. N 258 (23). P. 14166-14172.Van Leeuwen P. // J. Anim. Physiol. Anim. Nutr. 2000. N 83. P. 15-23.Van Leeuwen P. // J. Anim. Physiol. Anim. Nutr. 2000. N 83. P. 15-23.Kussendrager K. D., Van Hooijdonk A. C. // Br. J. of Nutrition. 2000. N 84. Suppl. 1. P. 19-25.Kussendrager K. D., Van Hooijdonk A. C. // Br. J. of Nutrition. 2000. N 84. Suppl. 1. P. 19-25.Ciaccio C., Gambacurta A., De Sanctis G. et al. // Biochem. J. 2006. N 395. Р. 295-301.Ciaccio C., Gambacurta A., De Sanctis G. et al. // Biochem. J. 2006. N 395. Р. 295-301.Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия: yчебник. 3-е изд., перераб. и доп. М.: Медицина, 1998. С. 114-165.Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия: yчебник. 3-е изд., перераб. и доп. М.: Медицина, 1998. С. 114-165.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.