vestibИзвестия Национальной академии наук Беларуси. Серия биологических наукProceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Biological Series1029-89402524-230XThe Republican Unitary Enterprise Publishing House "Belaruskaya Navuka"vestib-100Research ArticleСтатьиСоздание набора векторов для повышения растворимости рекомбинантных белковCreation the set of vectors to enhance solubility of recombinant proteinЩеколоваА. С.ShchokolovaA. S.noemail@neicon.ruРадевичД. С.RadevichD. S.noemail@neicon.ruРымкоА. Н.RymkoA. N.noemail@neicon.ruКвачС. В.KvachS. V.noemail@neicon.ruЗинченкоА. И.ZinchenkoA. I.zinch@mbio.bas-net.byИнститут микробиологии НАН БеларусиBelarus201507062016015659Copyright © Щеколова А.С., Радевич Д.С., Рымко А.Н., Квач С.В., Зинченко А.И., 20162016Щеколова А.С., Радевич Д.С., Рымко А.Н., Квач С.В., Зинченко А.И.Shchokolova A.S., Radevich D.S., Rymko A.N., Kvach S.V., Zinchenko A.I.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://vestibio.belnauka.by/jour/article/view/100

Создан набор унифицированных линеаризованных векторов для повышения растворимости целевого белка путем его слияния с различными белками-партнерами (глутатион-S-трансферазой и дисульфид-изомеразой E. coli). Набор может быть использован для изучения возможности повышения растворимости целевых белков путем создания химерных белковых конструкций.

A set of unified linearized vectors to improve the solubility of the target protein by its fusion with different partner proteins (glutathione-S-transferase, and disulfide isomerase of Escherichia coli) was constructer for the first time in this work. The kit may be used in studies to promote solubility of the target proteins by designing chimeric protein structures.

ReferencesЗинченко А. И. // Микробные биотехнологии: фундаментальные и прикладные аспекты: сб. науч. тр. Т. 2. Мн., 2009. С. 81-92.Зинченко А. И. // Микробные биотехнологии: фундаментальные и прикладные аспекты: сб. науч. тр. Т. 2. Мн., 2009. С. 81-92.Corchero J. L., Gasser B., Resina D. et al. // Biotechnol. Adv. 2013. Vol. 31, N 2. P. 140-153.Corchero J. L., Gasser B., Resina D. et al. // Biotechnol. Adv. 2013. Vol. 31, N 2. P. 140-153.Rosano G.L., Ceccarelli E. A. // Front Microbiol. 2014. Vol. 5. N 172.Rosano G.L., Ceccarelli E. A. // Front Microbiol. 2014. Vol. 5. N 172.Papaneophytou C. P., Kontopidis G. // Protein Expr. Purif. 2014. Vol. 94. P. 22-32.Papaneophytou C. P., Kontopidis G. // Protein Expr. Purif. 2014. Vol. 94. P. 22-32.Stormo G. D., Schneider T.D., Gold L. M. // Nucleic Acids Res. 1982. Vol. 10. P. 2971-2996.Stormo G. D., Schneider T.D., Gold L. M. // Nucleic Acids Res. 1982. Vol. 10. P. 2971-2996.Fahnert B., Lilie H., Neubauer P. // Adv. Biochem. Eng. Biotechnol. 2004. Vol. 89. P. 93-142.Fahnert B., Lilie H., Neubauer P. // Adv. Biochem. Eng. Biotechnol. 2004. Vol. 89. P. 93-142.Korovashkina A. S., Rymko A. N., Kvach S. V., Zinchenko А. I. // J. Biotechnol. 2012. Vol. 164, N 2. P. 276-280.Korovashkina A. S., Rymko A. N., Kvach S. V., Zinchenko А. I. // J. Biotechnol. 2012. Vol. 164, N 2. P. 276-280.Dill K. A., Shortle D. // Annu. Rev. Biochem. 1991. Vol. 60. P. 795-825.Dill K. A., Shortle D. // Annu. Rev. Biochem. 1991. Vol. 60. P. 795-825.Tsumoto K., Ejima D., Kumagai I., Arakawa T. // Protein Expr. Purif. 2003. Vol. 28. P. 1-8.Tsumoto K., Ejima D., Kumagai I., Arakawa T. // Protein Expr. Purif. 2003. Vol. 28. P. 1-8.Vallejo L. F., Rinas U. // Microb. Cell Fact. 2004. Vol. 3, N 11.Vallejo L. F., Rinas U. // Microb. Cell Fact. 2004. Vol. 3, N 11.Burgess R.R. // Methods Enzymol. 2009. Vol. 463. P. 259-282.Burgess R.R. // Methods Enzymol. 2009. Vol. 463. P. 259-282.Singh S.M., Sharma A., Upadhyay A. K. et al. // Protein Expr. Purif. 2012. Vol. 81, N 1. P. 75-82.Singh S.M., Sharma A., Upadhyay A. K. et al. // Protein Expr. Purif. 2012. Vol. 81, N 1. P. 75-82.Datar R. V., Cartwright T, Rosen C. G. // Biotechnol. (N.Y.). 1993. Vol. 11. P. 349-357.Datar R. V., Cartwright T, Rosen C. G. // Biotechnol. (N.Y.). 1993. Vol. 11. P. 349-357.Panda A. K. // Adv. Biochem. Eng. Biotechnol. 2003. Vol. 85. P. 43-93.Panda A. K. // Adv. Biochem. Eng. Biotechnol. 2003. Vol. 85. P. 43-93.Berrow N. S., Bussow K., Coutard B. et al. // Acta Crystall. D: Biol. Crystall. 2006. Vol. 62, N 10. P. 1218-1226.Berrow N. S., Bussow K., Coutard B. et al. // Acta Crystall. D: Biol. Crystall. 2006. Vol. 62, N 10. P. 1218-1226.Chambers S.P., Swalley S.E. // Methods Mol. Biol. 2009. Vol. 498. P. 19-29.Chambers S.P., Swalley S.E. // Methods Mol. Biol. 2009. Vol. 498. P. 19-29.You C., Zhang X. Z., Zhang Y.H.P. // Appl. Environ. Microbiol. 2012. Vol. 78, N 5. P. 1593-1595.You C., Zhang X. Z., Zhang Y.H.P. // Appl. Environ. Microbiol. 2012. Vol. 78, N 5. P. 1593-1595.Kurokawa Y., Yanagi H., Yura T. // Appl. Environ. Microbiol. 2000. Vol. 66, N 9. P. 3960-3965.Kurokawa Y., Yanagi H., Yura T. // Appl. Environ. Microbiol. 2000. Vol. 66, N 9. P. 3960-3965.Rabhi-Essafi I., Sadok A., Khalaf N., Fathallah D.M. // Protein Eng. Des. Sel. 2007. Vol. 20, N 5. P. 201-209.Rabhi-Essafi I., Sadok A., Khalaf N., Fathallah D.M. // Protein Eng. Des. Sel. 2007. Vol. 20, N 5. P. 201-209.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.