Preview

Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия биологических наук

Расширенный поиск

ВЛИЯНИЕ БЕЛКА СHI3L1 НА КИСЛОРОДАКТИВИРУЮЩУЮ СПОСОБНОСТЬ ФАГОЦИТОВ

Аннотация

Целью данной работы являлось выявление механизмов генерации активных форм кислорода и хлора фагоцитами в присутствии белка CHI3L1. Установлено, что воздействие CHI3L1 приводит к снижению кислородактивирующей способности фагоцитов. CHI3L1 может регулировать протекание свободнорадикальных процессов в фагоцитах за счет взаимодействия с активными формами кислорода и хлора и усиления секреции миелопероксидазы.

Об авторах

Ю. С. Леоник
Белорусский государственный университет
Беларусь
магистрант


Е. Н. Голубева
Белорусский государственный университет
Беларусь

ст. преподаватель кафедры высшей математики и математической физики физического факультета



Т. А. Кулагова
Белорусский государственный университет
Беларусь

канд. биол. наук, доцент кафедры биофизики физического факультета



Список литературы

1. Diverse pathological implications of YKL-40: аnswers may lie in “outside-in” signaling / М. Prakash [et al.] // Cell. Signalling. – 2013. – Vol. 25. – P. 1567–1573.

2. Ringsholt, M. YKL-40 protein expression in normal adult human tissues – an immunohistochemical study / M. Ringsholt // J. of Mol. Histol. – 2007. – Vol. 38. – Р. 33–43.

3. Areshkov, P. A. Chitinase 3-like protein 2 (CHI3L2, YKL-39) activates phosphorylation of extracellular signal-regulated kinases ERK1/ERK2 in human embryonic kidney (HEK293) and human glioblastoma (U87 MG) cells / P. A. Areshkov, V. M. Kavsan // Cytology and Genetics. – 2010. – Vol. 44, N 1. – P. 1–6.

4. YKL-40, a mammalian member of the chitinase family, is a matrix protein of specific granules in human neutrophils / B. Volck [et al.] // Proceed. of the Association of American Physicians. – 1998. – Vol. 110. – Р. 351–360.

5. Johansen, J. S. Studies on serum YKL-40 as a biomarker in diseases with inflammation, tissue remodelling, fibrosis and cancer / J. S. Johansen // Danish Med. Bull. – 2006. – Vol. 53, N 2. – Р. 172–209.

6. Бейум, А. Выделение лимфоцитов, гранулоцитов и макрофагов. Лимфоциты: выделение, фракционирование и характеристика. – М.: Медицина, 1980. – С. 9–36.

7. Новые подходы к определению концентрации и пероксидазной активности миелопероксидазы в плазме крови человека / И. В. Горудко [и др.] // Биоорг. химия. – 2009. – Т. 35, № 5. – С. 629–639.

8. Октябрьский, О. Н. Редокс-регуляция клеточных функций / О. Н. Октябрьский, Г. В. Смирнова // Биохимия. – 2007. – Т. 72, № 2. – С. 158–174.

9. Рулева, Н. Ю. Миелопероксидаза: биологические функции и клиническое значение / Н. Ю. Рулева, М. А. Звягинцева, С. Ф. Дугин // Современные наукоемкие технологии. – 2007. – № 8. – С. 11–14.

10. Human Cartilage gp-39, a Major Secretory Product of Articular Chondrocytes and Synovial Cells, Is a Mammalian Member of a Chitinase Protein Family / B. E. Hakala [ et a l.] // J. of Biol. Chem. – 1993. – Vol. 268, N 34. – P. 25803–25810.11. Schepetkin, I. A. Lucigenin as a substrate of microsomal NAD(P)H-oxireductases / I. A. Schepetkin // Biochemistry. – 1999. – Vol. 64, N 1. – P. 25–32.

11. Крюков, А. А. Генерация активных форм кислорода в моноцитах при адгезии к стеклу / А. А. Крюков, Г. Н. Семенкова, С. Н. Черенкевич // Цитология. – 2006. – Т. 48, № 2. – С. 142–148.


Рецензия

Просмотров: 524


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 1029-8940 (Print)
ISSN 2524-230X (Online)